Соответствующая аминокислота

Cтраница 3

Для повышения селективности можно выбрать ауксотрофные мутанты, которые сами не приспособлены для синтеза соответствующей аминокислоты и используют аминокислоту, получаемую в побочном синтезе прежде всего при синтезе пептида. Сначала этот метод ограничивался в основном только ферментами бактерий, так как только бактерии могут выращиваться в больших объемах. Для того чтобы распространить этот метод на высокоорганизованные системы, можно было бы в принципе отклониться от метода, использующего культуры соответствующих клеток, поскольку этот метод сопряжен с большими затратами, и соответственно практическая ценность его невелика. [31]

Практическое значение имеет метод затравки: в пересыщенные растворы аминокислот вводят кристаллы о - или L-энантиомеров соответствующей аминокислоты. Выкристаллизовывающаяся аминокислота имеет такую же конфигурацию, как добавленная затравка. Этот метод успешно применяется для расщепления глутаминовой кислоты, гистидина, треонина, аспарагиновой кислоты, аспарагина и глутамина. [32]

Исходными веществами служили защищенные трипептиды Cbo-Pro-Phe-Ala-OMe и Cbo-Pro-Phe-Gly-OMe, полученные из Cbo-Pro-Phe - NHNH2 и эфира соответствующей аминокислоты. В сравнении с брадикинином АГа9 - бра-дикинин и О1у9 - брадикинин имели следующую активность: действие на кровяное давление у кролика - менее 1 / 1000 и около 1 / 1000, сокращение подвздошной кишки морской свинки - менее 1 / 800 и 1 / 1500, сокращение матки крысы - 1 / 500 и менее 1 / 1500 соответственно. [33]

Реакцию обычно проводят путем добавления к спирту при - 10 сначала 1 1 моля тионилхлорида, а затем соответствующей аминокислоты. [34]

Реакцию обычно проводят путе м добавления к спирту при - 10 сначала 1 1 моля тионилхлорида, а затем соответствующей аминокислоты. [35]

Образовавшиеся в процессе дезаминиро-вания и трансдезаминирования а-кетокислоты подвергаются в тканях животных различным превращениям и могут вновь трансаминироваться с образованием соответствующей аминокислоты. [36]

Показано, что сальварсан, получаемый восстановлением нитро-кислоты, имеет меньшую йодную константу ( степень полимеризации), чем получаемый восстановлением соответствующей аминокислоты. [37]

У людей, страдающих серповидной анемией, синтезируется гемоглобин, в котором всего лишь одна аминокислота из нескольких сотен отличается от соответствующей аминокислоты в нормальном гемоглобине. Однако продолжительность человеческой жизни от этого заметно уменьшается. [38]

Последнее обстоятельство обусловлено тем, что в результате взаимодействия щелочи и лактама, наряду со щелочной солью лактама, образуется также некоторое количество соли соответствующей аминокислоты. [39]

Амидазы катализируют гидролиз амидов: уреаза - мочевину до аммиака, углекислоты и воды; аспарагиназа и глютаминаза - аспа-рагин и глютамин до аммиака и соответствующей аминокислоты. [40]

Эта петля несет, по-видимому, триплет оснований, образующих учас-сток, обратный кодону, или антикодон, по которому в процессе реализации генетической информации происходит узнавание соответствующей аминокислоты ( стр. По обе стороны антикодона могут располагаться два остатка псевдоуридина. [41]

В отличие от обычных кетонов, аценафтенхинон образует с малоно-пой кислотой и аммиаком два продукта конденсации: 1) аценафтенхино-нилиденакриловую кислоту ( XVIII) и 2) соответствующую аминокислоту. [42]

Третичная структура. [43]

Пространственная структура зависит не от длины полипептидной цепи, а от последовательности аминокислотных остатков, специфичной для каждого белка, а также от боковых радикалов, свойственных соответствующим аминокислотам. Пространственную трехмерную структуру или конформацию белковых макромолекул образуют в первую очередь водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот. Водородные связи играют огромную роль в формировании и поддержании пространственной структуры белковой макромолекулы. Водородная связь образуется между двумя электроотрицательными атомами посредством протона водорода, ковалентно связанного с одним из этих атомов. Когда единственный электрон атома водорода участвует в образовании электронной пары, то протон притягивается соседним атомом, образуя водородную связь. Обязательным условием образования водородной связи является наличие хотя бы одной свободной пары электронов у электроотрицательного атома. Что касается гидрофобных взаимодействий, то они возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды, которая вытесняется на поверхность белковой глобулы. По мере синтеза белка неполярные химические группировки собираются внутри глобулы, а полярные вытесняются на ее поверхность. Таким образом, белковая молекула может быть нейтральной, заряженной положительно или же отрицательно в зависимости от рН растворителя и ионо-генных групп в белке. К слабым взаимодействиям относят также ионные связи и ван-дер-ваальсовы взаимодействия. Кроме того, конформация белков поддерживается ковалентными связями S-S, образующимися между двумя остатками цистеина. В результате гидрофобных и гидрофильных взаимодействий молекула белка спонтанно принимает одну или несколько наиболее термодинамически выгодных конформаций, причем, если в результате каких-либо внешних воздействий нативная конформация нарушается, возможно полное или почти полное ее восстановление. [44]

Для установления конфигурации С2 в 2-амино - 2-дезоксисахарах обычно используют следующий пригм: подвергают окислению йодной кислотой или тетраацетатом свинца какое-либо ациклическое производное исследуемого N-ацетиламиносахара, а фрагмент, содержащий ацетамидо-группу, окисляют до соответствующей аминокислоты, которую идентифицируют подходящим методом. D-глюкозамина обессериванием скелетным никелем, образуется альдегид XLV, содержащий асимметрический атом, конфигурацию которого и предстоит определить. [45]

Страницы: 1 2 3 4