Нейтральные аминокислота

Cтраница 1

Нейтральные аминокислоты остаются в свободном состоянии, кислые присутствуют в виде моноаммонийных солей или в виде солей с основными аминокислотами; последние из-за неполного вымывания частично теряются. [1]

Нейтральные аминокислоты, такие, как глицин, саркозин и другие, образуют, как правило, устойчивые комплексы состава 1: 2; устойчивость же их комплексов состава 1: 1 на несколько порядков ниже, и по этой причине комплексообразованием такого типа в дальнейшем можно пренебречь. Комплексообразование по типу 1: 3 для ионов двухвалентных металлов имеет лишь подчиненное значение. [2]

Нейтральные аминокислоты не разделяются ни в одном из этих буферных растворов, но их фракционирование можно осуществить при последующем электрофорезе в других условиях, а также с помощью хроматографии. Перенос фракции нейтральных аминокислот в другую систему очень удобно сделать путем пришивания ( фиг. [3]

Нейтральные аминокислоты содержат органические не способные ни принимать, ни отдавать протон. [4]

Перемещение зон ионов по слою катионита при ионообменном получении аминокислоты из ее соли с основанием. [5]

Так как нейтральные аминокислоты соответствуют весьма слабым основаниям ( для глицина рКй 12), они практически не поглощаются солевыми формами катионита, содержащими катионы сильных оснований. [6]

Типичном представителем нейтральных аминокислот ( верхняя часть табл.; 39) является глицин. В электрическом поле глицин мигрирует к катоду, если раствор кислый, и к аноду, если раствор щелоч-яой. [7]

Типичным представителем нейтральных аминокислот ( верхняя часть табл. 39) является глицин. В электрическом поле глицин мигрирует к катоду, если раствор кислый, и к аноду, если раствор щелочной. [8]

Исследована сорбция нейтральных аминокислот ( лейцин, пзо-лейцин, валин и метионин) на катиоиитах методом прерывания. Изменение значения коэффициентов распределения ( Кп) в зависимости от величины рН связано с изменением механизма сорбции. [9]

Зависимость емкости смолы КРС-8п в Н - форме от рН равновесного раствора аминокислоты. [10]

Исследована сорбция нейтральных аминокислот ( лейцин, изолейцин, валин, метионин) при различных значениях рН на ионитах. [11]

Исследована сорбция нейтральных аминокислот ( лейцин, изолей-цин, валин, метионин) при различных значениях рН на нескольких типах ионообменных материалов. [12]

Так же как нейтральные аминокислоты, ГАМК и глицин после своего освобождения пресинаптическими окончаниями удаляются из синаптической щели путем захвата нервными и глиальными клетками. [13]

В этих условиях нейтральные аминокислоты остаются на линии старта, несколько сдвигаясь к катоду. В сторону катоаа в виде полосы сдвинуты основные аминокислоты. [14]

Самая низкая растворимость нейтральных аминокислот в воде наступает на такой стадии кислотности, которая дает самую высокую концентрацию внутренней соли. Соответствующий рН, называемый изоэлектрической точкой, колеблется от 4 8 до 6 3 для нейтральных аминокислот и меняется в соответствии с относительным влиянием структурных особенностей на кислотность и основность обеих функций ( гл. Выше изоэлектрической точки аминокислоты превращаются в анионы; ниже критического рН они присоединяют протоны, образуя катионы. В табл. 24.1 приведены структуры и обычные названия большинства аминокислот, получаемых гидролизом белков. [15]

Страницы: 1 2 3 4