Cтраница 1
Простые аминокислоты, как и многие другие простые биологические молекулы, не накапливаются в клетке: как правило, их избыток разрушается при помощи реакций, которые снабжают живую систему энергией. Дезами-нирование, переаминирование и декарбоксилирование - три основные реакции, благодаря которым осуществляется превращение аминокислот в клетке и которые катализируются ферментами. Ниже мы рассмотрим эти процессы. [1]
Простые аминокислоты не накапливаются в клетках организмов. [2]
Простые аминокислоты не накапливаются в клетках организмов. Обычно их избыток разрушается при помощи реакций, снабжающих организм энергией. [3]
Величины Ка и Кь простых аминокислот обычно настолько малы, что прямое определение их методом кислотно-основного титрования невозможно. В присутствии формальдегида протекает реакция, блокирующая функциональную группу с основным характером, поэтому продукт реакции можно оттитровать стандартным раствором основания. [4]
Образование подобных соединений из простых аминокислот протекает с высокими выходами. Что касается полифункциональных аминокислот, пока нет достаточно убедительных данных об их качественной и количественной хроматографии. Следует упомянуть, что гексафтороксазолидиноны даже более летучи, чем соответствующие метиловые эфиры ТФА-аминокислот. [5]
Было обнаружено, что из простых аминокислот соответствующие альдегиды образуются количественно, а из кислых и серусо-держащих аминокислот получается несколько различных продуктов, причем различные аминокислоты могут давать одинаковые продукты разложения и поэтому в дальнейшем эта методика не применялась. Аналогичным образом окисление свободных аминокислот N-бромсукцинимидом в водном растворе [86], приводящее к нитрилам, содержащим на один атом углерода меньше, не пригодно для ГХ, поскольку и здесь наблюдаются побочные реакции, главной из которых является образование соответствующих альдегидов. [6]
Свойства глицина в значительной мере характерны для простых аминокислот. [7]
Рассмотрим в качестве примера ферментативный синтез белков из простых аминокислот. Поэтому скорость образования белка может быть незначительной. Ферментами, или энзимами, называются биологические катализаторы. Некоторые из них катализируют синтез белков. Один из способов их действия может заключаться в удержании аминокислот в нужной взаимной ориентации, что и вызывает ускорение реакции синтеза белка. Таким образом, фермент может снижать энтропию активации. Но он ускоряет также и обратную реакцию - распад белка, причем распад он ускоряет в точно такой же мере, как и синтез. Итак, никаких изменений равновесия не происходит, но скорость реакции увеличивается благодаря тому, что фермент помогает ориентации. [8]
Однако этим методом количественные данные смогли получить только для 7 простых аминокислот, поэтому, если учесть, что для обнаружения таких аминокислот имеется ряд более простых способов, применение его кажется малооправданным. [9]
Томпсон и др. [19] обратили внимание на наличие в спектрах простых аминокислот слабой, но отчетливой полосы поглощения вблизи 2100 см 1, которая отсутствует в спектрах натриевой солифенилглицина и п-аминофенилуксусной кислоты. Это наводит на мысль о связи данной полосы с наличием биполярной ионной структуры. [10]
Томпсон и др. [19] обратили внимание на наличие в спектрах простых аминокислот слабой, но отчетливой полосы поглощения вблизи 2100 слг1, которая отсутствует в спектрах натриевой соли фенилглицина и я-аминофенил-уксусной кислоты. Это наводит на мысль о связи данной полосы с наличием диполярной ионной структуры. [11]
Реакции, перечисленные в схеме 5, описывают радиационную химию водных растворов простых аминокислот. [12]
Принято считать, что белки в своей изоэлектрической точке являются многовалентными цвиттерио-нами и от простых аминокислот отличаются в основном лишь множественностью своих анионных и катионных групп. [13]
Общий заряд на молекуле меняется в зависимости от рН среды точно так же, как в случае простых аминокислот ( разд. Так, при низких значениях рН молекула белка имеет положительный заряд, в то время как при высоком рН на молекуле белка находится отрицательный заряд. При некотором промежуточном значении рН общий или средний заряд молекулы будет равен нулю, и это значение рН называется изоэлектрической точкой ( разд. [14]
L-пролин и гидрокси - / - пролин); кроме того, в некоторых природных пептидах встречаются У-ме-тильные производные некоторых простых аминокислот. [15]