Простые аминокислота

Cтраница 2

Аналогичная ситуация описана Меламедом и Ренардом [62] при образовании а-хлоркарбоновых кислот в реакции с HNO3 / HC1; здесь производные получили только из простых аминокислот, а для остальных либо наблюдали множество пиков, либо пики вообще отсутствовали. [16]

Гомо - и гетеромериые пептиды, пептолиды имеют ряд характерных особенностей, к-рые отличают их от обычных полипептидов и белков: а) низкое содержание нек-рых простых аминокислот ( аргинии, гистидии, метнонин), наличие аминокислот О-конфигурации и ами - Вокислот необычной структуры ( серосодержащих, сложных гетероциклйч, ненасыщенных, Ы - метилированных, имино -, Р - и у-амннокис-лот, производных пролина); б) наличие в составе молекул заместителей непептидной природы; в) преим. [17]

Через неделю эксперимента он произвел анализ полученного раствора путем хроматографии на бумаге и обнаружил, что в добавление к простым веществам, содержащим азот, в растворе появились две самых простых аминокислоты - глицин и аланин, более того, существовали намеки и на то, что в растворе имеются и более сложные аминокислоты. [18]

Реакции аминов и нитрилов. Простые аминокислоты на солнечном свету, невидимому, разлагаются весьма полно, что же касается сложных представителей, то о них имеется мало сведений. [19]

Это делает весьма привлекательной лдею параллельной эволюции генетического кода и метаболизма, а также указывает на наличие исторической иерархии аминокислот. Более простые аминокислоты, как Gly, Ser, Ala, Asp и Glu, считаются ранними в отличие от более сложных аминокислот, например Met, His и Asn. Однако последовательное появление аминокислот не отражено в существующих белковых структурах, поскольку аминокислотные остатки белков в известной мере заменяемы; поэтому корреляция с ранними периодами жизни в настоящее время вряд ли правомерна. [20]

Это, однако, наталкивается на определенные трудности, так как относительные интенсивности пиков, характерных для каждой аминокислоты и важных для отнесения, по-видимому, зависят от пептидной связи. Некоторые простые аминокислоты дают относительно легкие хроматограммы при пиролизе чистых соединений, тогда как другие аминокислоты, например аргинин [71], дают не менее сложные хроматограммы, чем у белков. [21]

Этерификация в присутствии НС1 ( НВг) приводит к образованию хлоргидрата ( бромгидрата) аминокислоты, которые недостаточно летучи для использования в ГХ. В случае простых аминокислот нейтрализация соли слабой щелочью или, что еще лучше, ионообменной смолой дает летучий свободный, амин. [22]

Полимеризация а-аминокислот с образованием пептида. [23]

В отличие от каучука или целлюлозы белки являются сополимерами и имеют намного более сложное строение, чем другие природные полимеры, о которых мы говорили. Существует примерно двадцать простых аминокислот ( содержащих различные группы R), и поэтому число способов их соединения между собой огромно. [24]

Радиационные реакции в аминокислотах изучены довольно полно, так как они являются одной из промежуточных стадий радио-лиза протеинов и других биологических систем. Глицин и аланин - наиболее простые аминокислоты, и, очевидно, поэтому они подвергались более обширным исследованиям. [25]

Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролипа, аланина, дикарбо-новых аминокислот, триптофана и гистидина. [26]

Все эти свойства чрезвычайно выгодны для ГХ, но недостатками ДНФ-производных являются высокая полярность и относительно низкое давление паров. К настоящему времени достаточно изучена хроматография только ДНФ-производных простых аминокислот. Из-за процессов разложения при необходимых высоких температурах метод оказался непригодным для Сер, Тре, Три и Гис. Есть сообщение [54] о том, что обнаружены метиловые эфиры быс - ДНФ-Лиз и быс - ДНФ-Орн, но данные о соответствующем эфире Apr от-суствуют. Как показано при исследовании пептидов неизвестного строения [40], метод применим для количественного анализа простых аминокислот. [27]

Титрование аминокислот и простых полипептидов приводит к результатам, совпадающим с результатами, получаемыми электрометрическим методом. Однако не все аминокислоты можно точно определять этим способом. Глицин и другие простые аминокислоты определяются вполне удовлетворительно, но при титровании аминокислот, содержащих более сильные основные группы, конец титрования наступает слишком рано. Истинная константа диссоциации лизина равна примерно 1 10 - 2; при прибавлении альдегида она понижается, но все же остается большей, чем константа диссоциации глицина. В этом случае лучше сначала нейтрализовать по фенолфталеину в 85 % - ном спиртовом растворе, а затем прибавлять формальдегид и продолжать, как описано выше. [28]

В полипептидах основные группы значительно слабее, чем в аминокислотах. Следует при этом помнить, что в таких условиях будут частично титроваться и простые аминокислоты ( примерно на 28 %), если они присутствуют вместе с полипептидами. При разработке методики анализа смесей аминокислот и полипептидов это приходится учитывать. Пусть х - число миллилитров едкой щелочи, израсходованной на титрование аминокислот в 97 % - ном спирте; тогда ( Ь - х) - количество едкой щелочи в миллилитрах, израсходованной на титрование полипептидов. [29]

Низкая летучесть аминокислот является в первую очередь следствием полярного распределения зарядов, вызванного одновременным присутствием основной NH2 - и кислой СООН-групп. Как показано в ряде исследований, это действительно так. Однако в этих работах удовлетворительные результаты получены только для простых аминокислот. [30]

Страницы: 1 2 3