Cтраница 2
Все природные аминокислоты ( кроме глицина) оптически активны и принадлежат к L-ряду. [16]
Среди природных аминокислот встречаются и производные а-аланина, содержащие при - углеродном атоме ароматические радикалы. [17]
Среди природных аминокислот встречаются и производные а-аланина, содержащие при углеродном атоме ароматические радикалы. [18]
Принадлежность природных аминокислот к а-аминокислотам легко устанавливается по их способности образовывать дикетопиперазины и характерные внутрикомплексные медные соли. Азотистая кислота превращает их в а-оксикислоты, из которых многие известны уже со второй половины XVIII столетия. [19]
Из природных аминокислот для нормального питания человека наиболее важны следующие восемь аминокислот ( незаменимые аминокислоты, Розе, 1935 г.): фенилаланин, треонин, метиошш, валин, лейцин, изолей-цин, лизин и триптофан. [20]
Из природных аминокислот этому условию удовлетворяют остатки лизина и аргинина. В случае химотрипсина этот остаток должен содержать гидрофобный, предпочтительно ароматический радикал. Поэтому расщепление преимущественно проходит по остаткам фенилаланина, тирозина и триптофана. В случае эластазы расщепление проходит, если боковой радикал имеет небольшой размер, главным образом по остаткам глицина и аланина. Эта специфичность определяется структурой полости, в которой размещается боковой радикал атакуемого аминокислотного остатка для осуществления необходимой ориентации относительно каталитического центра фермента. [21]
Из других природных аминокислот получаются, соответствующие биогенные амины. [22]
Из других природных аминокислот получаются соответствующие биогенные амины. [23]
Хотя большинство природных аминокислот может быть получено гидролизом белков при помощи горячей соляной или серной кислоты, синтез аминокислот имеет большое значение, особенно для получения неприродных стереоизомеров и аналогов аминокислот с видоизмененными боковыми цепями. [24]
Для большинства природных аминокислот разрешено пользоваться тривиальными названиями: например, не аминоуксусная кислота, а глицин. [25]
Оптическая активность природных аминокислот - характерная черта живого мира; в нем ассиметрия является преобладающим признаком. [26]
Характерной особенностью природных аминокислот является наличие в их молекуле асимметрического центра. В состав белков входят L-аминокислоты. Символы L и D применяют для обозначения конфигурации а-атома углерода. Для указания направления оптического вращения плоскости используют знаки () - правовращающий и ( - ) - левовращающий. Ряд а-амино-кислот ( гистидин, лейцин, метионин, цистеин, треонин, фенилаланин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, серив) в нейтральных водных растворах - левовра-щающие. [27]
Для большинства природных аминокислот разрешено пользоваться тривиальными названиями: например, не аминоуксусная кислота, а глицин. [28]
Хотя большинство природных аминокислот может быть получено гидролизом белков при помощи горячей соляной пли серной кислоты, синтез аминокислот имеет большое значение, особенно для получения пеприродпых стереоизомеров и аналогов аминокислот с видоизмененными боковыми цепями. [29]
Во-вторых, все природные аминокислоты ( за исключением гликоколла) оптически деятельны. При этом самым замечательным является тот факт, что все они имеют сходное пространственное расположение атомов. Аминокислоты, имеющие зеркальнопротивоположную конфигурацию атомов, не встречаются в нормальных живых клетках. Лишь при некоторых болезненных процессах, например в раковых клетках, появляются белки, состоящие из аминокислот с такой конфигурацией. [30]