Свободные аминокислота

Cтраница 2

Свободные аминокислоты наряду с белками и другими примесями экстрагируют из тканей водой, а белки удаляют, осаждая их трихлоруксус-ной кислотой, фосфорновольфрамовой кислотой, хлорной кислотой и различными другими реактивами. [16]

Свободные аминокислоты ( 100 мг) растворяют в бутаноле ( 50 мл) и смесь насыщают сухим хлористым водородом. Жидкость подвергают медленной перегонке при атмосферном давлении. При этом половина спирта отгоняется за 45 мин. Оставшийся бутанол удаляют под вакуумом, и хлоргидраты эфиров остаются в виде вязкого сиропа. После отстаивания в течение 1 час избыток реактива удаляют перегонкой в вакууме. Оставшееся вязкое масло вводят в хроматограф. [17]

Свободные аминокислоты, амиды и пептиды присутствуют в очень небольших количествах. Лишь в зерне ржи их несколько больше, что, по-видимому, и объясняет благотворное действие ржи на дрожжи, при добавлении ее в дрожжевое сусло. В недозрелом, подвергшемся самосогреванию, и проросшем зерне содержание аминокислот увеличивается. [18]

Свободные аминокислоты и входящие в состав белков основные и кислотные остатки являются электролитами. Функционируя в водной среде, они диссоциируют на ионы. Рационально пользоваться следующим определением Бренстеда: кислота - молекула, от которой отщепляется протон; основание - молекула, присоединяющая протон. [19]

Поскольку свободные аминокислоты имеют структуру цвиттер-иона, они представляют собой сильно полярные соединения с очень низким давлением паров и, следовательно, не пригодны для газохроматографического анализа. Устраняя электрический заряд, их превращают в более летучие соединения, причем это достигается различными способами. Однако для ГХ необходимо, чтобы образующиеся производные были не только достаточно летучими, но и обладали бы высокой термостабильностью; Чем более полярны производные, тем они более устойчивы к нагреванию, причем с увеличением полярности органических соединений увеличивается их время удерживания на колонке. Однако, как следует из соотношения между временем удерживания и температурой разделения, для того, чтобы получить величины удерживаемых объемов одного порядка, рабочую температуру нельзя выбирать произвольно. Это достаточно важный момент, поскольку при низкой термостабильности веществ в системе могут происходить неконтролируемые процессы разложения. При этом сигнал исчезает не всегда, часто он уменьшается, и появляется множество пиков. [20]

Часть свободных аминокислот попадает в кровь в процессе пищеварения, другая - эндогенная - часть образуется в результате распада белков тканей. Изменение содержания общего аминного азота в сыворотке и моче может служить одним из показателей превалирования катаболических или анаболических процессов в организме, сопровождающих ряд патологических состояний. [21]

Хроматограмма кислот. [22]

Определение свободных аминокислот весьма важно для изучения обмена белков и отдельных аминокислот в организме. [23]

К свободных аминокислот, поскольку электростатические и индуктивные эффекты соседних группировок в значительной мере изменяются при соединении аминокислот в полипептидную цепь. Широкие границы значений р / С связаны с тем, что в глобулярном белке ионогенная группировка может иметь различное по электронному влиянию и полярности окружение. Тем не менее вероятность того, что в белке будет найдена карбоксильная группа с р / Сб или фенольная группа тирозильного остатка с р / ( 8, крайне низка. [24]

Исследование свободных аминокислот, содержащихся в листьях этих же видов астрагал а в условиях интродукции, указывает на постоянство качественного состава этих соединений и на значительные различия в их количественном содержании. [25]

Фонд свободных аминокислот печени является единственным предшественником при синтезе протеинов печени или плазмы, причем его гетерогенностью можно пренебречь, а участием RNS-аминокислот в синтезе можно пренебречь. [26]

Изучение свободных аминокислот дикорастущих растений, по существу только начинается. [27]

Число свободных аминокислот вегетативной массы вики постоянно, но подвержено значительным количественным изменениям. [28]

Так как свободные аминокислоты и пептиды недостаточно летучи, прежде чем начинать ГЖХ, их нужно превратить в летучие производные. Получение производных - это главная проблема, которая решена до сих пор еще не для всех пептидов. Часть трудностей возникает из-за того, что многие важные аминокислоты в пептидной цепи наряду с а-амино - и карбоксильными группами содержат ряд других функциональных групп. В результате получаются производные, сильно различающиеся по летучести; кроме того, часто протекают осложняющие побочные реакции. Так как нет принципиальных отличий в методах получения летучих производных аминокислот и пептидов, можно ожидать, что результаты и опыт работы с производными аминокислот будут способствовать развитию аналогичных методов и для соответствующих пептидов. Пока недоступными для ГЖХ анализа являются пептиды, содержащие гистидин, аргинин или аминокислоты ( подобно аспарагину и глутамину) с дополнительной функциональной амидной группой. В отличие от аминокислот при анализе пептидов исследователь встречается с особыми эффектами, вызываемыми более высокими молекулярными весами пептидов и связанной с этим пониженной летучестью. Чтобы компенсировать низкую летучесть, приходится пользоваться только такими защитными группами, которые очень устойчивы при высоких температурах, значительно увеличивают летучесть и легко доступны. Эти условия ограничивают применимость к пептидам большого числа защитных групп, используемых для аминокислот. [29]

Белки и свободные аминокислоты не мешают. [30]

Страницы: 1 2 3 4