N-концевая аминокислота

Cтраница 1

N-концевыми аминокислотами, причем скорость гидролиза уменьшается с уменьшением длины алифатич. N-концевыми остатками фенилалапина, тирозина, гистидина или триптофана. Mg-протеидом и при удалении Mg3 теряет свою активность. [1]

N-концевыми аминокислотами, причем скорость гидролиза уменьшается с уменьшением длины алифатич. [2]

При этом N-концевая аминокислота пептида превращается в соответствующую диметиламинокислоту. После гидролиза метилированного пептида идентифицируют диметилпроизводное N-концевой аминокислоты и неизмененную аминокислоту оставшейся части пептида. [3]

В результате N-концевая аминокислота отщепляется в виде изопропилового эфира mpew - бутилкарбамоил-аминокислоты. Рацемизация в этих условиях отсутствует. Однако все же, по-видимому, целесообразно этерифицировать пептид ( 1М хлороводород в пропаноле-2) перед реакцией с изоцианатом. [4]

В пепсине N-концевая аминокислота - изолейцин. Ve-V6 молекулы пепсина в виде энзиматически неактивных пептидов с того конца полипептидной цепи, где находится свободная а-аминогруппа. [5]

Для определения N-концевой аминокислоты значительно более широко применяется фенилтиогидантоиновый метод Эдмана благодаря своей высокой чувствительности и возможности многократного использования в одной и той же пробе. Фенилизотиоцианат реагирует со свободной a - NH2 - rpynnoft N-концевой аминокислоты полипептида с образованием фенилтиокарбамоилпептида. [6]

Для определения природы N-концевой аминокислоты предложен ряд методов, в частности метод Сэнджера ( F. Раствор полипептида обрабатывают ДНФБ, который взаимодействует со свободной NH2 - rpynnoft N-концевой аминокислоты пептида. [7]

Ранее для определения N-концевой аминокислоты широко использовали 2 4-динитрофторбензол. Незащищенные аминогруппы на концах цепей дают 2 4-динитрофенильные производные, по которым после кислотного гидролиза белка легко установить, какие именно аминокислоты были концевыми. [8]

Четвертый метод определения N-концевой аминокислоты основан на использовании одной из экзопептидаз, а именно лейцинаминопептидазы. [9]

Таким образом, N-концевой аминокислотой во вновь синтезируемых белках у бактерий чаше всего бывает метионин, точнее N-формилметионин. N-формилме-тионин - тРНК специфически связывается с участками инициации, содержащими AUG-кодон в мРНК - рибосомном комплексе. Подробно этот процесс описан в разд. [10]

С - и N-концевых аминокислотах дает возможность составить представление о строении всей, полипептидной цепи. [11]

Эфирный экстракт содержит ФТГ-производное N-концевой аминокислоты. Пептид, находящийся в водной фазе с гуанидин-хлоридом после добавления диоксана и ФТЦ может быть снова подвергнут деградации. [12]

И наконец, определение N-концевой аминокислоты может быть предпринято с помощью лейцинаминопептидазы. [13]

Определение структуры глутатиопа посредством гидролиза. [14]

Эдман установил, что N-концевую аминокислоту можно удалить при помощи фенилизотиоцианата. [15]

Страницы: 1 2 3 4