N-концевая аминокислота

Cтраница 3

Полипептиды называются как производные С-концевой аминокислоты, причем первой пишут название N-концевой аминокислоты, а последней - С-концевую аминокислоту. [31]

Деградация по Эдману. [32]

Как видно из этой схемы, прежде всего защищают глицин - N-концевую аминокислоту - реакцией с карбобензоксихлоридом. [33]

Значительно чувствительнее дансильный метоО ( 5-диметиламино-нафтилсульфонильный метод) [98], в котором N-концевая аминокислота идентифицируется после тонкослойной хроматографии в виде интенсивно флуоресцирующего желтым светом пятна дансильного производного. [34]

Сокращенное наименование обозначает остаток аминокислоты, входящий в пептидную цепь, поэтому N-концевая аминокислота записывается Н - глиц -, а С-концевая - глиц - ОН. [35]

Сокращенное наименование обозначает остаток аминокислоты, входящий в пептидную цепь, поэтому N-концевая аминокислота записывается Н - глиц -, а С-концевая - глиц - ОН. [36]

В последние годы выяснено, что время полужизни белков детерминировано природой его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с убиквитином - небольшим белком с молекулярной массой - 8 5 kDa, состоящим из 74 аминокислотных остатков, то такой убиквитированный белок атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены убиквитированию аргинин, лизин, аспарагиновая кислота, аспарагин, триптофан, лейцин, фе-нилаланин, гистидин, глутаминовая кислота, тирозин, глутамин, изолейцин; менее подвержены - метионин, серии, аланин, треонин, валин, глицин, цис-теин, их относят к стабилизирующим гидролитический распад белков. [37]

Правило квадрантов для пептидного хромофора. [38]

Дипептиды, в которых ахиральный глицин является либо С -, либо N-концевой аминокислотой, обнаруживают на кривых КД положительный эффект Коттона гораздо более интенсивный, чем в свободных аминокислотах. Вици-нальные эффекты, присущие конформационным изменениям, обсуждаются подробно в разд. [39]

Так как дипептид III имеет структуру изл-глу, а в трипептиде VI в качестве N-концевой аминокислоты был идентифицирован тирозин, то структура трипептида VI будет: тир-зл-тлу. Структура дипептида II устанавливает дельнейшую последовательность HO3S - цис-тир - изл-глу. [40]

Это соединение в кислой среде циклизуется с последующим отщеплением фенилтиогидантоинового производного ( ФТГ-производного) N-концевой аминокислоты. Оставшаяся часть белка ( или пептида) представляет собой исходное вещество, но уже без концевого остатка. [41]

Так как дипептид III имеет структуру изл-глу, а в трипептиде VI в качестве N-концевой аминокислоты был идентифицирован тирозин, то структура трипептида VI будет: тир-изл-глу. Структура дипептида II устанавливает дальнейшую последовательность HOaS-цис-тир - изл-глу. [42]

Ее можно использовать в качестве простой ацильной защиты, как было показано на примере N-концевой аминокислоты при биосинтезе белков. Эта группа удаляется при мягкой кислотной обработке, не затрагивающей пептидные связи. [43]

Пока не ясно, какой из остатков протрипсиногена, 16 или 17, отвечает N-концевой аминокислоте трипсиногеиа собаки. [44]

Эдмана реакция ( деградация белков по Эдману) - метод отщепления от белка и идентификации N-концевой аминокислоты. Действующим реагентом в реакции является фенил-изотиоцианат. [45]

Страницы: 1 2 3 4