Лизоцим

Cтраница 1

Схема ферментативного расщепления рибонуклеазы А и рекомбинации продуктов расщепления. [1]

Лизоцим - бактериолитическая гидролаза, широко распространенная в бактериях, растениях, позвоночных и беспозвоночных. [2]

Лизоцим разрывает 3 - 1 4-гликозидные связи в гетерополисахаридной цепи ( см. рис. 6), что в конечном итоге может привести к полному удалению пептидогликана из клеточной стенки. Полученные под действием лизоцима сферо-пласты ( из грамотрицательных эубактерий) или протопласты ( из грамположительных) принимают сферическую форму и очень чувствительны к внешнему осмотическому давлению. Существовать они могут только в условиях, когда осмотическое давление питательной среды сбалансировано с осмотическим давлением внутри клетки. В благоприятных условиях сферопласты и протопласты проявляют определенную метаболическую активность, но утрачивают способность к размножению. [3]

Лизоцим, как известно [167], не образует протяженных монослоев из-за слабого развертывания молекул, которые имеют очень жесткую регулярную структуру, сшитую четырьмя ди-сульфидными связями. Мономолекулярный слой, полученный из нативного лизоцима, состоит из молекул, форма которых близка к их форме в растворе. Влияние углеводородной фазы на реологические характеристики межфазных адсорбционных слоев изучалось на примере слоев лизоцима на границе с бензолом и пента-деканом. [4]

Лизоцим содержится в различных секретах многих желез, в том числе в слезной жидкости и в секрете слизистой носа. [5]

Лизоцим действует на связи С-О, помеченные пунктирными линиями. Хитин ( поли-р - АГА) расщепляется лизоцимом по всем таким связям. N-Ацетилглюкозамин ( АГА) и его олигосахариды - хитобиоза ( АГА) 2, хитотриоза ( АГА) 3 и хитотетроза ( АГА) 4 - действуют как ингибиторы лизоцима. По данным рентгеноструктурно-го исследования [17] трисахарид связывается в правой части щели молекулы лизоцима. Отсюда следует, что в этой части молекулы и расположен активный центр. [6]

Лизоцим вырабатывается клетками животных. Он оказался первым ферментом, у которого была установлена пространственная структура. Подобно многим ферментам лизоцим является белковой молекулой. Ее первичная структура - состав и последовательность расположения аминокислотных остатков - найдена биохимическими методами Джолесом и его сотрудниками в Парижском университете и Канфильдом в Колумбийском университете. [7]

Лизоцим и RII в растворе с концентрацией 50 мкг / мл денатурируют кипячением. Берут два микропланшета для ИФА. На одном микропланшете, разделенном пополам, раститровывают нативный и денатурированный препараты лизоцима от 5 мкг до 5 - 10 - 5 мкг в лунке. На другом аналогичным образом раститровывают препараты RII. Микропланшеты инкубируют в течение ночи при 4 С. Вносят в лунки соответствующие антитела к лизоциму и к RII, инкубируют в течение 1 ч при 37 С. [8]

Лизоцим состоит из 129 аминокислот. Приведенным выше способом исследователи сумели отчетливо определить местоположение 114 аминокислот. Положение остальных аминокислотных остатков было установлено на основании предположений, сделанных при изучении распределения электронной плотности, которое показывало лишь часть боковых цепей для каждой из этих аминокислот. Лизоцим содержит три участка, имеющих форму спирали, каждый из которых включает около 10 аминокислотных остатков. [9]

Лизоцим был третьим по счету белком и первым ферментом, структура которого была установлена методом рентгеноструктур-ного анализа при высоком разрешении. В настоящее время аналогичным образов охарактеризованы структуры многих других ферментов, в том числе рибонуклеазы, карбоксипептидазы, папаи-на, химотрипсина и субтилизина. Лизоцим, однако, по-прежнему остается самым ярким примером применения рентгенографии для объяснения характера действия ферментов. [10]

Лизоцим широко распространен в природе. [11]

Лизоцим является одним из наиболее давно известных антибиотиков, который в свое время привлек к себе большое внимание исследователей ( см. гл. За последний год вновь стало появляться довольно значительное количество работ, посвященных этому антибиотическому веществу 67 i957 - i96i jaK) недавно в одном из патентов 195Т был описан новый прием выделения лизоцима из яичного белка. В другой работе 1968 было показано, что лизоцим способен образовывать нерастворимые комплексные соли с нуклеиновыми кислотами. Он осаждается также пепсином, но не трипсином или химотрипсином. Установлено Д9И, что лизоцим может проявлять литическое действие при разбавлении 1: 20 000, а недавно В. А. Дорфманом и Д. П. Щербачевой было высказано предположение И67, что действие этого антибиотика связано с его способностью вызывать распад бактериальной поверхности микроорганизмов. Следует также отметить, что проведенное в 1948 г. определение молекулярного веса лизоцима методом диффракции рентгеновских лучей1961 подтверждает прежние данные А. Г. Пасы некого и В. [12]

Лизоцим содержится в слезах, яичном белке. Значение его весьма велико, так как он вызывает растворение ( лизис) клеточной оболочки бактерий и этим их губит. [13]

Лизоцим, или мурамидаза ( мукопептид - М - ацетил-мурамилгидролаза, 3.2.1.17) - фермент, вызывающий лизис многих бактерий, растворяя их клеточные стенки. Он катализирует гидролиз ( 1 - 4) - глюкозидных связей полисаха-рндного остова клеточной стенки бактерий. Содержится в яичном белке, во всех органах животных ( особенно в печени, селезенке), слюне, слезах, в некоторых микроорганизмах и растениях. [14]

Лизоцим открыт Флемингом в 1922 г., в кристаллическом виде получен в 1937 г. Абрахамом и Робинсоном. К 1963 г. установлена его первичная структура. Рентгеноструктурным анализом установлена его трехмерная структура. [15]

Страницы: 1 2 3 4