Лизоцим
Cтраница 3
Катализируемый лизоцимом гидролиз глюкозидов является наглядным примером того, как трудно четко разграничить различные типы механизмов реакции и механизмов катализа. Вопрос заключается в том, каким образом взаимодействия с этими группами ведут к увеличению скорости гидролиза глюкозидной связи. [31]
В лизоциме, так же как и в миоглобине, все боковые цепи лизина и аргинина обращены в сторону растворителя. Однако по крайней мере один остаток серина и один остаток глутаминовой кислоты, видимо, не контактируют с растворителем. Кроме того, несколько гидрофобных боковых цепей явно находятся на поверхности молекулы или, точнее говоря, выступают наружу с ее поверхности. [32]
При этом лизоцим захватывается потоком воды через поры во внешней мембране внутрь клетки, и скорость лизиса возрастает в 50 - 100 раз. Не вдаваясь в детали предлагаемой гипотезы, можно тем не менее заключить, что сложность физического доступа лизоцима к своему специфическому субстрату - иептидогликану - в составе бактериальной клеточной стенки может в известной степени мешать оценке действительной реакционной способности пептидогликана и выявлению истинной субстратной специфичности фермента. Этот фактор необходимо принимать во внимание при изучении кинетики и механизмов бактериолитического действия ферментов. [33]
Поскольку кристалл лизоцима характеризуется тетрагональной сингонией ( пространственная группа Р 43 2 2) и большая часть углов равна 0 или 180, потребовалось измерить всего 9000 рефлексов. Так, например, участок 41 - 54 дает антнпараллельную структуру складчатого листа. [34]
Активный центр лизоцима представляет собой щель, способную вместить гексасахарид ( фрагмент молекулы хитина или бактериальной клеточной стенки), причем молекула субстрата в результате взаимодействия ее фрагментов с определенными комплементарными участками активного центра ориентирована вполне определенным образом. Разрыв гликозидной связи происходит между четвертым и пятым сайтами активного центра. [35]
Развертывание молекулы лизоцима ( рис. 14.4, в) полностью обратимо. [36]
Субстратом фермента лизоцима являются полисахаридные молекулы, входящие в состав стенок некоторых бактериальных клеток. Эти полисахаридные цепи образованы перемежающимися остатками двух родов аминосахаридов, соединенных между собой мостами ( гликозидные связи), образованными кислородными атомами. На рис. 21 изображен шестичленный полисахарид такого типа. [37]
Биохимическое действие лизоцима состоит в расщеплении мукоттолисахарадов и в лизировании некоторых бактерий, например Mictococcus lysodeikticus. Он обнаружен в яичном белке и в слизистых выделениях человека. [38]
В случае лизоцима присоединение иона металла приводит к инактивации фермента. Однако во многих других случаях ионы металлов необходимы для обеспечения активности фермента, например креатинкиназы, причем металлы, первоначально связанные с ферментом, можно заменить на другие, более подходящие для измерений методом ЯМР. Два характерных примера - карбокси-пептидаза А и пируваткиназа. [39]
В молекуле лизоцима 129 аминокислот, расположенных отчасти по типу а-спирали, а главным образом так, что получается вытянутая и сложенная в петлю нить, форма которой поддерживается дисульфидными и водородными связями. Лизоцим расщепляет полисахарид, входящий в состав клеточной стенки бактерии, вызывая его гидролиз и последующее разрушение стенки. Норт, Филиппе и Блэйк, применив рентгеноструктурный анализ кристаллов лизоцима и затратив много усилий на расшифровку сложных рентгенограмм, пришли к выводу, что в процессе катализа молекула полисахарида попадает в своеобразную щель в молекуле белка-фермента и внутри щели, подвергаясь действию специфически расположенных участков молекулы фермента, распадается. В этом случае точная геометрическая настройка фермента на субстрат играет решающую роль. Исследование структуры было проведено с кристаллами лизоцима, но его каталитические свойства не испытывают при кристаллизации существенных изменений. [40]
Ацетилирование е-аминогруппы лизоцима лишь незначительно снижает высоты каталитических волн водорода [109], следовательно, эта группа не участвует в комплексообразовании, приводящем к возникновению катализатора. [41]
Последовательным действием лизоцима ( 30 - 40 мин. [42]
Механизм действия лизоцима - фермента с наиболее изученной структурой - по-прежнему остается во многом неясным. [43]
Природным субстратом лизоцима служит пеп-тидогликан бактериальной клеточной стенки, в котором гидролизу подвергаются те же 1 4-р-гликозидные сзязи. [44]
Страницы: 1 2 3 4