С-концевая аминокислота

Cтраница 2

При этом карбоксильная группа С-концевой аминокислоты: восстанавливается в первичную спиртовую группу. После кислотного гидролиза образуется ами-носпирт, который можно экстрагировать эфиром и определить хроматографией на бумаге или непосредственно, или после превращения в соответствующий ДНФ-аминоспирт. Аминоспирты реагируют с нингидрином так же, как аминокислоты, но чувствительность реакции приблизительно в десять раз меньше. Пролинол легче определить реакцией с изатином ( Д114); при этом возникает синее окрашивание. [16]

Осторожным гидролизом отщепляют остаток С-концевой аминокислоты исходного пептида в виде соответствующего альдегида, в результате чего остается пептид, содержащий на одну аминокислоту меньше. Полным гидролизом этой части пептида находят, какая аминокислота отщепилась. [17]

Концевой аминокислотой служит глутаминовая кислота, а С-концевой аминокислотой - фенилаланин. [18]

В основе этого метода лежит реакция между С-концевой аминокислотой пептида или белка и роданидом аммония в среде уксусного ангидрида, приводящая к образованию ацилтиогидантоина. Это производное разлагается гидратом окиси бария на тиогидантоин С-концевой аминокислоты и оставшуюся часть пептидной цепочки. [19]

Поэтому препараты ЛГ могут отличаться N - и С-концевыми аминокислотами. [20]

В сс - МСГ N-концевой серии ацетилирован, а С-концевая аминокислота представлена валинамидом. [21]

Пептид полностью теряет свою активность после удаления остатка одной С-концевой аминокислоты. Если же отщеплять аминокислотные остатки с N-конца молекулы ангиотензина, то полное отсутствие активности будет достигнуто лишь после удаления трех аминокислот, а соединения, лишенные двух аминокислотных остатков ( XXXVIII, LXVII), все еще сохраняют некоторую активность. По-видимому, снижение биологической активности в этом случае связано с разрушением специфической устойчивой конформации пептида, а сами отщепленные аминокислоты непосредственно не влияют на гормональную активность. [22]

Таким образом, для проявления биологической активности совершенно необходимо наличие амида С-концевой аминокислоты ( II, XXVI, XLVII, СХХП-CXXIV, CXXXII, CXLIV-CXLVI); наоборот, сокращение числа аминокислотных остатков в N-концевой части молекулы не сказывается сколько-нибудь существенным образом на активности. [23]

Газофазный секренатор АП-03 ( НТО АН СССР, г. Ленинград.| Схема реакционной камеры газофазного секвенаторе. [24]

Общим требованием к субстрату для всех карбоксипептидаз является наличие а-карбоксильной группы у С-концевой аминокислоты. Природа боковой цепи у отщепляемого аминокислотного остатка - основной фактор, определяющий скорость гидролиза пептидной связи. На скорость отщепления С-концевой аминокислоты в большой степени влияет также природа соседнего с ней остатка. Расположенные в соседнем положении аминокислотные остатки с ароматической или алифатической боковой цепью, а также остатки дикарбоновых аминокислот значительно ускоряют отщепление С-концевой аминокислоты. Напротив, если в соседнем положении находятся глицин и пролин, скорость гидролиза снижается. [25]

Из изложенного ясно также, почему фермент катализирует разрыв пептидной связи именно С-концевой аминокислоты и имеет преимущественное сродство к остаткам ароматических аминокислот. Действительно, именно взаимодействие заряда концевой карбоксильной группы и наличие гидрофобного ароматического остатка обеспечивает взаимодействие субстрата с контактным центром фермента, которое обеспечивает нужную ориентацию гидролизуемой связи относительно каталитического центра. [27]

Оказалось, что оптически чистое соединение получается только при последовательном присоединении аминокислотных остатков к С-концевой аминокислоте. [28]

Классический синтез глицилаланина. [29]

После образования связи между глицином и аланином подвергают гидролизу эфирную связь, чтобы освободить карбоксильную группу С-концевой аминокислоты. На последней стадии синтеза снимают защитную группу с глицина каталитическим гидрогенолизом. [30]

Страницы: 1 2 3 4