С-концевая аминокислота

Cтраница 3

Гидразиды аминокислот удаляют реакцией с бензальдегидом, изо-валериановым и другими альдегидами, а находящуюся в водной фазе С-концевую аминокислоту анализируют методами хроматографии или электрофореза на бумаге и в тонком слое или с помощью аминокислотного анализатора. [31]

Полипептиды называются как производные С-концевой аминокислоты, причем первой пишут название N-концевой аминокислоты, а последней - С-концевую аминокислоту. [32]

Гидразин, вызывая распад чувствительных к нему пептидных связей полипептида, реагирует со всеми аминокислотами, за исключением С-концевой аминокислоты, поскольку ее карбоксильная группа не участвует в образовании пептидной связи. При этом образуется смесь аминоацил-гидразинов и свободной С-концевой аминокислоты. Последнюю после обработки всей смеси ДНФБ отделяют и идентифицируют хроматографи-чески, для чего образовавшиеся динитрофенилпроизводные аминоацил-гидразинов предварительно экстрагируют уксусно-этиловым эфиром. [33]

Лишь модификация процесса, осуществленная Брауницером и др. [114, . 115], сделала возможным полное ступенчатое расщепление полипептидной молекулы вплоть до С-концевой аминокислоты. Квадрол [ N, N, N, N - тетракис - ( 2-гидроксипропил) этилендиамин ], хорошо растворяющий модифицированные белки, рекомендован в качестве буферного вещества для реакции Эдмана. Но обычно его применение ведет к преждевременному окончанию деградации из-за сильной вымываемости коротких пептидов. [34]

Схема активного центра фермента карбоксипептидазы ( по данным Липс-комба, Рика, Хартсака, Кешо и Бетджа. [35]

В результате этих взаимодействий, которые закрепляют в двух точках С-концевой остаток субстрата, пептидная связь в случае, если С-концевая аминокислота представляет собой L-изомер, оказывается направленной на каталитический центр фермента, представленный ионом цинка и оксигруппой тирозина. Поляризация связи СО ионом цинка облегчает нуклеофильную атаку молекулы воды на электрофильный атом С. Участие оксигруппы тирозина обеспечивает синхронное протекание разрыва трех связей и образования трех новых связей в циклическом шестицентровом активированном комплексе. [36]

Для создания структурных аналогов опиоидных пептидов проводились модификации их структуры: замена L - на D-формы некоторых аминокислот, модификация С-концевой аминокислоты, замены некоторых остатков тирозина. [37]

Условились аминокислоту со свободной МН2 - группой ( N-конце-вую аминокислоту) записывать слева, а с концевой СО2Н - группой ( С-концевую аминокислоту) - справа. Отметим, что в первой пептидной связи глутатиона используются укарбоксильная группа глутаминовой кислоты, а не а-карбоксильная группа; это должно указываться в его сокращенном изображении. [38]

Появление свободной а-аминной группы у диаминомасляной кислоты должно было бы вести к размыканию цикла с образованием линейной структуры пептида, имеющего свободную С-концевую аминокислоту, но одинаковая элек-трофоретическая подвижность, отрицательные реакции на свободную карбоксильную группу указывают на сохранение циклопептидной структуры. [39]

Кроме того, задача создания дапептида с определенной последовательностью аминокислот предполагает образование пептидных связей с участием карбоксильной группы только N-концевой аминокислоты и аминогруппы только С-концевой аминокислоты, но не наоборот. [40]

Кроме того, задача создания дипептида с определенной последовательностью аминокислот предполагает образование пептидных связей с участием карбоксильной группы только N-концевой аминокислоты и аминогруппы только С-концевой аминокислоты, но не наоборот. [41]

Освобождение завершенной полипептидной цепи с рибосомы, которое происходит, когда рибосома достигает конца молекулы информационной РНК, возможно после гидролиза связи между карбоксилом С-концевой аминокислоты и ее транспортной РНК. Характерную трехмерную структуру, зависящую от аминокислотной последовательности, полипептидная цепь приобретает либо в процессе синтеза, либо после освобождения с рибосомы. [42]

С-концевая аминокислота в белках может быть установлена при помощи восста новления карбоксильной группы ( например, литийборгидридом) в спиртовую, после чего в продуктах гидролиза обнаруживают С-концевую аминокислоту в виде со ответствующего аминоспирта. [43]

С-концевая аминокислота в белках может быть установлена при помощи восстановления карбоксильной группы ( например, литийборгидридом), в спиртовую, после чего в продуктах гидролиза обнаруживают С-концевую аминокислоту в виде соответствующего аминоспирта. [44]

Каждая пептидная цепь белковой молекулы, если только она не замкнута в кольцо и не блокирована на одном или другом конце, имеет N-концевую аминокислоту со свободной а-аминогруппой и С-концевую аминокислоту со свободной а-карбоксильной группой. Число полипептидных цепей может быть, следовательно, установлено путем анализа концевых групп. Если, например, обнаружено, что в данном белке имеется три N-концевых аминокислоты - один аланин, один лизин и один серии на моль белка - то следует сделать вывод, что молекула этого белка состоит из трех пептидных цепей. [45]

Страницы: 1 2 3 4