Cтраница 4
Такие поперечные связи обеспечивают высокие механические свойства и химическую стойкость шерсти. В то время как шерсть содержит примерно 12 % цистина, белки, используемые для получения искусственных волокон, имеют в своем составе лишь около 3 % серусодержащих аминокислот и соответственно по сравнению с шерстью содержат очень мало природных поперечных связей. А поэтому, поскольку природные белки ( казеин, белок земляного ореха или белок из зерна) легко растворимы, механические свойства и химическая устойчивость получаемых из них волокон настолько низки, что они не могут быть непосредственно использованы. Образование новых поперечных связей путем обработки волокон формальдегидом значительно улучшает их свойства. Однако образованные искусственно поперечные связи по своему характеру отличны от поперечных цистиновых связей в молекулах шерсти, из-за чего искусственные белковые волокна резко отличаются от шерсти главным образом на ощупь. [46]
Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком ( 200 - 5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над SnCl2 соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное - цистеиновая кислота. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. [47]