Cтраница 3
Реакцию проводят при рН 2 0 - 7 5; в этих условиях помимо триптофана идет модификация остатков цистеина. В щелочной области рН модификация идет помимо указанных аминокислот и по остаткам тирозина. При низкой степени модификации оценка осуществляется более простым способом - по соотношению величин поглощения при 280 нм и 410 нм. [31]
Добавление кислот или оснований сильно сказывается на величинах RF для дикарбоновых и основных аминокислот и мало сказывается на движении моноаминомонокарбоновых кислот. Эти изменения связаны с изменением степени диссоциации указанных аминокислот. [32]
Ультрафиолетовые спектры белков отличаются сильным поглощением, характеристическим для ароматических фрагментов аминокислот, входящих в их состав: фенилаланин, тирозин, триптофан. Эти спектры поглощения используют для аналитического определения остатков указанных аминокислот. Резкий максимум поглощения, характерный для нуклеиновых кислот и нуклеопро-теидов, позволяет определить их содержание в отдельных клетках. [33]
Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина; аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25 - 30 % белковой молекулы. В результате около 50 - 60 % белковой молекулы составляют: аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [34]
Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и гистидина; аланин образуется из триптофана, цистина, оксипролина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25 - 30 % белковой молекулы. В результате около 50 - 60 % белковой молекулы составляют: аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [35]
Следует указать, что серусодержащие аминокислоты играют важную роль в процессах обезвреживания. Это достигается главным образом за счет ферментативного окисления серы указанных аминокислот в серную кислоту, которая вступает в соединение с ядовитыми веществами, образуя парные серные или эфиросерные кислоты ( стр. [36]
Из кислотного гидролизата грамици-дина - С они выделили и идентифицировали 5 аминокислот: валин, лейцин, пролин, фенилаланин и орнитин. На основании полученных данных авторы пришли к выводу, что указанные аминокислоты входят в состав молекулы грамицидина и что грамицидин является пентапептидом. [37]
Был разработан метод синтеза сложных эфиров N - три-фторацетилышх ( N-ТФА) производных - аланива, Г - аминомасляной и 5-аминокалроновой кислот. Идентификация полученных веществ: метиловых, этиловых и бутиловых эфиров N - ТФА производных указанных аминокислот, была осуществлена методом ИК-спектроскошш. [38]
Возможен и обратный процесс. Многие аминокислоты ( аланин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, серии, цистеин) содержат в своем составе трехуглеродный фрагмент, из которого в процессе распада указанных аминокислот возникают пировиноградная кислота и ее производные. Дезаминирование глутаминовой и аспа-рагиновой кислот ведет к образованию ос-кетоглутарата и оксалоаце-тата соответственно, которые при посредстве цикла трикарбоновых кислот переходят в пировиноградную кислоту. Так же пролин, который легко превращается в глутаминовую кислоту, а из нее - в пировиноградную. От нее несложен переход к углеводам посредством в основном обращения реакций распада фруктозо-1 6-дифосфата. [39]
Из табл. 1 видно, что исследованные комплексы достаточно прочны. Из сравнения комплексообразующей способности аминокислот следует. Указанные аминокислоты - это производные про-пионовой кислоты. Однако триптофан и гистидин в водных растворах обладают большей комплексообразующей способностью по отношению-к Ри ( III), чем фенилаланин и тирозин, поэтому величины КЛ и отличаются почти на порядок. Объяснить это можно тем, что диссоциация гистидина и триптофана происходит по индольной, имидазольной группам и аминогруппам и координационная связь в соединениях ионов металлов с гисти-дином и триптофаном возникает с участием атомов азота этих групп. Если же учесть, что координация ионов плутония обусловлена и карбоксильной группой, то вероятнее всего обе аминокислоты выступают как тридентатные лиганды. Это предположение косвенно подтверждается сравнением прочности комплексов с гистидином и аланином. [40]
Было показано, что количество образующихся продуктов пиролитического разложения указанных аминокислот зависит от продолжительности пиролиза. Оно оказалось наибольшим [ при пиролизе в течение 1 мин. [41]
В дальнейшем этими же авторами [59] было установлено, что некоторые аминокислоты, такие, как лейцин, не дают количественного выхода летучих производных, если они находятся в смеси с другими аминокислотами. Были изучены факторы, влияющие на стабильность амиловых эфиров N-ТФАпроизводных треонина, серина, оксипролина и цистеина в присутствии аминокислот со свободными амино - и оксигруппами. Показано, что при действии трифторуксусного ангидрида на амиловые эфиры указанных аминокислот ацетилируются не только амино -, но также окси - и тио-группы. [42]
Было установлено, что грамицидин С представляет собой полипептид, который гидролизуется с большим трудом. При нагревании с 22 / 0-ной соляной кислотой он переходит в раствор только через 18 - 20 час. Позднее было установлено 93, что этот антибиотик состоит из эквимолекулярных количеств пяти указанных аминокислот. [43]
Аминокислоты, вследствие наличия в них карбоксильных и основных групп, являются сильно полярными соединениями, обладающими малой летучестью. Из табл. 3, в которой приведены данные по сублимации некоторых аминокислот [10], видно, что давление их паров при температуре 135 - 225 С составляет 0 3 мм рт. ст. Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, про-лин, оксипролин, треонин, тирозин, метионин, фенилаланин, триптофан и цистеин сублимируются без разложений, в то время как серии, аспарагиновая кислота и гистидин разлагаются в процессе сублимации, а аргинин, цистин и глутаминовая кислота - до его начала. Таким образом, при рабочей температуре хромато-графической колонки в 225 и коэффициенте распределения между стационарной жидкой и газовой фазами около 100 парциальное давление большинства указанных аминокислот составляет около 0 003 мм рт. ст., так что чувствительность ряда ионизационных детекторов, используемых в газовой хроматографии, теоретически достаточна для проведения прямых анализов по крайней мере некоторых аминокислот. Однако практически невозможно непосредственно анализировать аминокислоты методом газо-жид-костной хроматографии. Поэтому перед хроматографическим разделением в газовой фазе аминокислоты следует перевести в производные, в которых карбоксильная группа, аминогруппа или одновременно обе эти группы либо удалены, либо модифицированы так, что исключается возможность их ионизации и межмолекулярного ион-ионного взаимодействия. [44]
В тесной связи с вопросом о биологической ценности белка находится представление о так называемых жизненно необходимых, или незаменимых, аминокислотах. Значение определенных аминокислот для нормального роста было выяснено в опытах на людях и некоторых животных. В этих опытах потребность в белках удовлетворялась смесью чистых аминокислот, из которой исключались те или иные аминокислоты, и, в зависимости от того, тормозился при этом рост или совершался нормально, делали вывод о значении исследуемых аминокислот для роста. Незаменимость указанных аминокислот для роста, видимо, связана с тем, что организм неспособен их синтезировать. Они должны быть введены извне вместе с пищей. Скорость синтеза аргинина, который может быть синтезирован в организме, невелика. Поэтому при отсутствии аргинина в пище рост не прекращается, но идет медленнее, чем при наличии аргинина. Отсутствие в пище остальных аминокислот ( например, гликокола, аспарагиновой кислоты) не влияет на рост, так как организм способен их синтезировать. [45]