Cтраница 2
В пресинаптических окончаниях медиатор ацетилхолин содержится в пузырьках диаметром около 50 нм. При достижении распространяющегося потенциала действия области пресинаптического окончания ацетилхолин освобождается из пузырьков и выходит в синаптическую щель. В механизме этого нейросекреторного процесса важную роль играют ионы Са2: они поступают внутрь окончания из внеклеточной жидкости по электровозбудимым кальциевым каналам, активируемым при деполяризации преси-наптической мембраны приходящим потенциалом действия. [16]
После выполнении своей функции ацетилхолин гид-ролизуется до холима и уксусной кислоты. [17]
Известны 2 фермента, гидролизующих ацетилхолин, и, казалось бы, в этом случае номенклатура должна быть проста. Но на самом деле она сложна. Один из этих ферментов мы называем в дальнейшем ацетилхолинэстера-зой, а другой - ложной холинэстеразой. В табл. 1 показаны различия между втими двумя ферментами, а также приведены другие их названия, получившие распространение. В этой книге мы употребляем термин холинэстераза применительно к обоим ферментам. [18]
К числу нейронов, выделяющих ацетилхолин, относятся моторные нейроны, образующие нервно-мышечные соединения, все преганглио-нарные нейроны автономной нервной системы и постганглионарные нейроны парасимпатической нервной системы. Большое количество других холинэргических синаптических областей обнаружено также в головном мозге. [19]
Мускарин тоже действует подобно ацетилхолину, но только на соединения парасимпатического аксона с органом. Симптомы действия ацетилхолина или антихолинэстеразных ядов, напоминающие мускариновое отравление, называются мускариновыми, например замедление пуЛьса, сокращение зрачка, мочеотделение, саливация. [20]
Активность псевдохолинэстеразы не тормозится избытком ацетилхолина, в то время как активность истинной холинэстеразы характеризуется отчетливым максимумом при определенной концентрации субстрата ( - 2 - 10 - 4 М) и тормозится при ее увеличении. Наконец были обнаружены различия в оптимуме рН действия фермента: 8 5 - для псевдохолинэстеразы и 7 5 - 8 0 - для истинной холинэстеразы. По мере исследования холинэстераз для них предлагались разнообразные различительные названия; псевдохолинэстеразу называли: неспецифическая холинэстераза ( на основании того, что гидролиз ацетилхолина для нее не является специфической функцией в физиологическом смысле), бутирохолинзстераза, или бутирил-холинэстераза ( на основании того, что эфир холина и масляной кислоты подвергался наиболее быстрому гидролизу по сравнению с эфирами других кислот), 5-холинзстераза, холинэстераза II, сывороточная холинэстераза. [21]
Близкий по химическому строению к ацетилхолину карбохолин более активен, чем ацетилхолин, обладает большей продолжительностью действия, поскольку он не гидролизуется ацетилхолинэстеразой. [22]
Таким образом, эритроциты представляют депо ацетилхолина, постоянно пополняющееся и непрерывно освобождающееся. При некоторых состояниях организма динамическое равновесие между связыванием ацетилхолина эритроцитами и его переходом в свободную форму может нарушаться. В одних случаях способность эритроцитов связывать ацетилхолин, поступающий во внутреннюю среду, увеличивается, в других - уменьшается. Точно так же в одних условиях повышается выход ацетилхолина из эритроцитов, что приводит к увеличению холинергической активности крови, в других - освобождение медиатора уменьшается, вследствие чего наступает ее снижение. [23]
Действие более продолжительное, чем у ацетилхолина из-за меньшей чувствительности к хо-линэстеразам. [24]
Гидроксамовая кислота - хлорид железа для ацетилхолина и других эфпров холина. [25]
Гидроксамовая кислота - хлорид железа для ацетилхолина и других эфиров холина. [26]
Второй фермент синтезирует в животных тканях ацетилхолин - медиатор, участвующий в проведении нервных импульсов. [27]
Он открыл, каким образом нейромедиатор ацетилхолин высвобождается под влиянием нервного импульса и заставляет мышцы сокращаться. Это приспособление позволяло автоматически продевать нить из стороны в сторону вдоль основы ткани, натянутой на ткацкий станок. [28]
Субстрат диметиламиноэтилацетат ( II) подобен ацетилхолину, за исключением того, что одна метильная группа замещена в нем на способный к диссоциации атом водорода, так что при высоких значениях рН субстрат переходит в незаряженную форму свободного амина. Активность фермента к этому субстрату при возрастании рН и потере им положительного заряда уменьшается в три раза по сравнению с ацетилхолином. [29]
Во многих методиках в качестве субстрата вместо ацетилхолина используют бутирилхолиниодид. [30]