Аминопептидаза

Cтраница 2

Однако в готовых белках формильная группа не обнаруживается, а метионин является N-концевым остатком только у ( части белков. Оказалось, что в прокариотической клетке ( так же как и в митохондриях и хлоро-пластах) существует специальная деформилаза, которая гидролитически отщепляет формильную группу от концевого метионина вскоре после появления N-конца растущего пептида из рибосомы. В прокариотах и в эукариотах существует также метионинспецифи-ческая аминопептидаза, способная отщеплять N-концевой метионин, но ее срабатывание зависит, по-видимому, от ко-трансляционного сворачивания растущего пептида. Во всяком случае, в некоторых белках N-концевой метионин сохраняется, и происходит это, как считают, в результате его недоступности из-за - каких-то конформа-ционных особенностей N-концевой части растущего пептида. [16]

Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам ( пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитиче-ские ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. N - или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, ( см. схему) тирозином и другими аминокислотами. [17]

Особую группу протеиназ, имеющих оптимум в щелочной области рН, составляют калликреины, широко распространенные в тканях и жидкостях организма. Особенно активны они в крови, слюнных железах, поджелудочной железе. Под действием калликренина плазмы образуется брадикинин, а кал-ликреинов поджелудочной и других желез - каллидин, превращаемый в крови аминопептидазой в брадикинин. [18]

В животных тканях имеется активная протеолитическая система ферментов, сложная по своему составу, которую обычно объединяют под названием тканевых п р о т е а з, или к а - тепсинов. Под влиянием катепсинов происходит гидролитический распад белковой молекулы на более простые составные части. Различают катепсины I, II, III и IV, которые по своему действию близки соответственно пепсину, трипсину, аминопептидазе и карбоксипептидазе. [19]

В животных тканях имеется активная протеолитическая система ферментов, сложная по своему составу, которую обычно объединяют под названием тканевых п р о т е а з, или к а т е п-с и н о в. Под влиянием катепсинов происходит гидролитический распад белковой молекулы на более простые составные части. Различают катепсины I, II, III и IV, которые по своему действию близки соответственно пепсину, трипсину, аминопептидазе и карбоксипептидазе. [20]

Именно в аминоацилированной и формилированной форме ( F-Met - tRNApet) она является инициатором трансляции. Соответственно, первым аминокислотным остатком любой синтезируемой полипептидной цепи в прокариотической рибосоме всегда является формилметионин. В последующем, в ходе элонгации формильный остаток, как правило, отщепляется форми-лазой; метиониновый остаток тоже часто ( но не всегда) отщепляется от растущей полипептидной цепи специальной аминопептидазой. [21]

Цинк в металлофермеитах присутствует в активном центре н непосредственно участвует в каталитическом процессе. Но он может выполнять в ферментах и иную функцию, например участвовать и стабилизации нх третичной структуры, как в а-амнлазе Bacillus subtilis, или выполнять регуляторную роль, как в аспартат - карбамилтрансферазе. Цинк в одном ферменте может функционировать одновременно и в двух процессах - катализе и поддержании структуры, как, например, в алкогольдегидрогеназе из лошадиной печени, или катализе я регулицни активности, как в аминопептидазе нз бычьего хрусталика. [22]

Дальнейшее превращение белков пищи осуществляется в тонкой кишке, где на белки действуют ферменты панкреатического и кишечного соков. Благодаря гидролитическому действию на белки всех трех эндопептидаз ( пепсин, трипсин, химотрипсин) образуются различной длины пептиды и некоторое количество свободных аминокислот. Дальнейший гидролиз пептидов до свободных аминокислот осуществляется под влиянием группы ферментов-пептидаз. Помимо панкреатической карбоксипептидазы, на пептиды действуют кишечная аминопептидаза и разнообразные дипептидазы. [23]

В настоящее время цинк найден более чем в 200 металло-ферментах, участвующих в самых различных метаболических процессах, включая синтез и распад углеводов, жиров, белков и нуклеиновых кислот. Цинксодержащие ферменты относятся ко всем шести известным классам [ Vallee В. Гомологичные ферменты получены из самых разных источников. Так, щелочная фосфатаза изучена у И, аминопептидаза - у 17, а нейтральная протеаза - у 25 различных видов живых организмов [ O Dell В. [24]

Переваривание белков представляет собой сложный процесс и совершается в несколько этапов. Начинается этот процесс в желудке под действием фермента пепсина. Дальнейший гидролиз пептидов происходит в тонком кишечнике протеазами поджелудочной железы: трипсином, химотропсинрм, карбоксипептидазами. В переваривании пептидов участвуют также ферменты слизистой кишечника: аминопептидаза и дипептидазы. Благодаря последовательному воздействию на белковую молекулу всех ферментов желудочно-кишечного тракта белок распадается на аминокислоты, которые всасываются в кровь. [25]

Полипептиды, образовавшиеся в результате действия на белки пепсина, а затем трипсина и химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в кишечнике, которое осуществляется под влиянием пептидаз. В поджелудочном соке имеется карбоксипептидаза, а в кишечном соке - а м и-нопептидаза иряддипептидаз. Карбоксипептидаза расщепляет полипептиды с того конца цепи, где имеется свободная карбоксильная группа; аминопептидаза - с противоположного конца, где имеется свободная аминогруппа. [26]

Конечно, цепь последовательных расщеплений гораздо проще применить к полинентидам с небольшим числом аминокислотных остатков, чем к белкам сложного строения. В случае сложных белков пользуются тем, что гидролиз в разных условиях расщепляет их по разным связям и, следовательно, дает разный набор более низкомолекулярных нолинсн-тидов. При гидролизе разбавленными кислотами разрываются прежде всего связи двухосновных аминокислот, под действием концентрированных кислот рвутся в первую очередь связи оксиаминокислот, при щелочном гидролизе разрываются связи треонина. Фермент пищеварения - трипсин расщепляет пептидные связи лизина и аргинина с аминогруппами других аминокислот, химотрипсин рвет связи ароматических аминокислот, карбоксипептидаза, как уже было сказано, отщепляет С-концевые аминокислоты со свободным карбоксилом, а аминопептидаза - N-кон-цевые аминокислоты со свободной a - NH-группой. [27]

Карбоксипептидаза поджелудочной железы отщепляет от пептидов и белков одну за другой С-концевые L-аминокислоты. Освободившиеся С-концевые аминокислоты могут быть определены качественно; если же контролировать реакцию количественно, то в благоприятных условиях удается определить последовательность 2 - 5 аминокислот. Не отщепляются глицин, лизин, пролин; очень быстро отщепляются ароматические аминокислоты и лейцин. Аналогично действует аминопептидаза, которая ступенчато расщепляет пептиды с аминного конца. [28]

Карбоксипептидаза поджелудочной железы отщепляет от пептидов и белков одну за другой С-коицевые L-амшюкнслоты. Освободившиеся С-концевые аминокислоты могут быть определены качественно; если же контролировать реакцию количественно, то в благоприятных условиях удается определить последовательность 2 - 5 аминокислот. Не отщепляются глицин, лизни, пролпп; очень быстро отщепляются ароматические аминокислоты и лепнин. Аналогично действует аминопептидаза, которая ступенчато расщепляет пептиды с аминного конца. [29]

Гипотетическая молекула белка. [30]

Страницы: 1 2 3