Cтраница 1
Мембраны эндоплазматического ретикулума ( ЭР) с рибосомами ( Р) и без них взаимодействуют с гладкими пузырьками ( П) периферической области аппарата Гольджи, которые образуются из собственных цистерн АГ. В результате формируются конденсирующие вакуоли ( KB), где скапливаются синтезируемые на рибосомах белки, а затем они превращаются в зимогенные гранулы ( 3), которые выделяются в просвет с помощью механизма обратного пиноцитоза. В отличие от ядра нуклеоид прокариотических клеток не отделен мембраной от цитоплазмы и представляет собой комплекс ДНК, РНК и белков. [1]
Далее, мембраны эндоплазматического ретикулума расчленяют цитоплазму на многочисленные отсеки, благодаря чему клетку нельзя представить как однородный массив, в котором перемешаны самые различные вещества. Условия в одном отсеке могут быть совершенно иными, чем в любом другом; процессы, в нем протекающие, могут идти только в нем, тогда как в каждом другом происходят иные процессы. [2]
Наконец, мембраны эндоплазматического ретикулума - это те поверхности, по которым распространяются биотоки, являющиеся сигналами, меняющими избирательную проницаемость мембран и тем самым активность ферментов. Благодаря этому одни химические реакции пускаются в ход, другие тормозятся - обмен веществ подчиняется регуляции и протекает координирование. [3]
С другой стороны, на мембране эндоплазматического ретикулума эукариотических клеток имется специальный рецептор, воспринимающий сигналузнающую частицу в комплексе с рибосомой. Рецептор оказался белком с молекулярной массой 72000 дальтон, частично погруженным в мембрану, в то время как основной его домен обращен в цитоплазму и служит непосредственным причалом для сигналузнающей частицы. [4]
Ранее нами была описана экспериментальная модель острого токсического повреждения мембран эндоплазматического ретикулума и ядерного хроматина клеток печени крыс гепатотропным ядом тетра-хлорметаном ( ТХМ), а также апробирован ряд фармакологических препаратов, обладающих в данных экспериментальных условиях мембране - и генопротекторным эффектами. [5]
Как упоминалось выше, в некоторых растительных клетках часть рибосом связана с мембранами эндоплазматического ретикулума. Рибосомы образуются в ядрышке ( гл. [6]
По-видимо му, после синтеза на рибосомах клеток печени ретинолсвязывающий белок переносится в мембраны эндоплазматического ретикулума и ( пластинчатого комплекса, где соединяется с ретинолом, освобождаемым печеночной эстеразой из его эфиров. [7]
Однако в эукариотах рибосомы после разрыва пептидного якоря еще обнаруживают существенное сродство к мембране эндоплазматического ретикулума. В опытах in vitro полная диссоциация рибосом от мембран эндоплазматического ретикулума достигается лишь путем совместной обработки микросом пуромицином и высокой ионной силой. [8]
Рибосомы в цитоплазме могут находиться в свободном состоянии или быть закрепленными на наружной поверхности мембраны эндоплазматического ретикулума. [9]
Важно подчеркнуть, что ко-трансляционное гликозилирование растущих цепей вовсе не необходимо для их вхождения в мембрану эндоплазматического ретикулума. Более того, это гликозилирование происходит после прохождения дистальной части растущего пептида сквозь мембрану, на стороне мембраны, обращенной в межмембранный просвет. Соответственно, каждый акт гликози-лирования ( если имеется несколько точек гликозилирования вдоль полипептидной цепи) имеет место только после того, как достигнута определенная длина соответствующего отрезка полипептидной цепи, необходимая, чтобы акцепторный Asn достиг межмембранного просвета. [10]
Полагают, что рибосомы, на которых синтезируются эти белки, расположены с цитоплазм этической стороны мембраны эндоплазматического ретикулума и что новообразованные пептидные цепи проталкиваются через мембрану в эти цистерны. Там могут действовать различные модифицирующие ферменты. [11]
Эта остановка трансляции продолжается до тех пор, пока не осуществится контакт с причальным белком ( его цитоплазматическим доменом) мембраны эндоплазматического ретикулума. [12]
В результате проведенных исследований установлено, что лечебно-профилактическое применение данного препарата оказывает выраженное антиоксидантное действие при интоксикации гепатотокси-ном, снижая содержание продуктов ПОЛ в мембранах эндоплазматического ретикулума печени, предотвращает изменение физико-химических параметров мембран ( спектральные параметры и некоторые показатели флуоресцентного зондирования), в значительной степени способствует нормализации гистоморфологической структуры ткани печени. [13]
Идея о том, что синтез белков на мембраносвязанных рибосомах сопряжен с трансмембранным транспортом белков, возникла из наблюдений по тесной ассоциации растущих полипептидных цепей с мембраной шероховатого эндоплазматического ретикулума в эука-риотических клетках или с внутренней цитоплазматической мембраной бактерий. Транслирующие рибосомы оказались прочно заякоренными на мембране растущим пептидом, и лишь обработка пуромицином, приводящая к аборту пептида из рибосомы, позволяла диссоциировать комплекс на интактные рибосомы и мембраны, оставляя пептид в мембране. Таким образом, стало ясно, что существенный вклад в ассоциацию транслирующей рибосомы с мембраной вносит сам растущий пептид. В бактериях разрыв этого якоря пуромицином приводит к немедленному освобождению рибосом от мембраны, откуда делается вывод, что растущие пептиды являются единственным прочным соединением полирибосом с цитоплазматической мембраной. [14]
Один из наиболее важных и интересных типов ко-трансляцион-ной модификации - первичное, или так называемое сердцевинное N-гликозилирование некоторых аспарагиновых остатков растущих цепей ряда трансмембранных и секретируемых белков в мембранах эндоплазматического ретикулума эукариотических клеток. Общая схема процесса выглядит так. [15]