Металлофермент

Cтраница 1

Скорости реакций, катализируемых металлоферментами, и скорости реакций в модельной системе. [1]

Металлоферменты характеризуются точной локализацией иона металла в активном центре, которая не меняется при замещении одного металла другим. [2]

Наиболее известным металлоферментом, катализирующим гидролиз пептидной связи, является карбоксипептидаза. [3]

Рассмотрим металлоферменты, катализирующие окислительно-восстановительные процессы. [4]

Некоторые металлоферменты ( например -, лейцина-минопептидаза) оказывают ускоряющий эффект на этот пррцесс, воздействуя на электрофильный металлический центр. [5]

К истинным металлоферментам относятся: карбоксипептидаза A ( Zn) нитратредуктазы растений, грибов, бактерий ( Fe, Mo), аминоксидаза крови ( Си), L-глутаматдегидрогеназа ( Zn), кар-боангидраза животных и растений ( Zn) и др. К металлофермент-ным комплексам, влияние металла у которых не всегда связано с прямым взаимодействием его с активным центром, относят очень многие ферменты, в частности, многие пептидазы, некоторые дегидрогеназы, фосфатазы, аргиназу, енолазу и др. Следует подчеркнуть, что разделение на истинные металлоферменты и ме-таллоферментные комплексы является в значительной степени условным. [6]

В металлоферментах были найдены следующие металлы: Са, Mn, Fe, Cu, Zn и Мо. Ион Со2 в нативных ферментах присутствует очень редко, хотя он часто может замещать в них ион Zn2 с сохранением или даже повышением активности. Чаще всего в металлоферментах встречаются цинк, железо и медь. [7]

В металлоферментах ионы металла образуют хелатные комплексы, обеспечивающие активную структуру фермента. Металлы с переменной степенью окисления ( Fe, Mn, Си) участвуют в окисли-тельно-восстановительных реакциях, осуществляя перенос электронов к окислителю. Известно несколько десятков органических соединений, выполняющих функции переноса водорода и электронов. В их состав входят производные витаминов. [8]

Механизм действия карбоксипептидазы. [9]

Более подробно металлоферменты рассмотрены в гл. [10]

Карбоангидраза - первый металлофермент, в котором был обнаружен цинк. [11]

Спектры поглощения в видимой области Со ( П - карбоангидразы В человека при разных рН ( о и зависимость коэффициента молярного поглощения. [12]

По-видимому, различные металлоферменты имеют неодинаковую геометрию координационных сфер. [13]

Окислительно-восстановительные потенциалы металлоферментов также необычны. Значения этих необычных потенциалов особенно существенны в случае цитохромов, участвующих в переносе электронов. [14]

Биологические функции металлоферментов связаны либо с переносом электрона, либо с гидролизом. Можно думать, что особое электронное состояние металла имеет непосредственное отношение к этим функциям. В ферменте имеется область в состоянии, более близком к переходному состоянию мономале-кулярной реакции, чем к обычному состоянию стабильной молекулы. Обычно ионы Си образуют тетраэдрические, а Си - тетрагональные комплексы. В энтатическом состоянии структура комплекса должна быть промежуточной. По-видимому, именно такая структура присуща синим медным ферментам. С другой стороны, симметрия комплексов Fe2 и Fe3 одинакова ( октаэдрическая), но длины связей различны. [15]

Страницы: 1 2 3 4