Металлофермент

Cтраница 2

Среди таких металлоферментов особое значение в живых системах имеют цитохромы и гемсодержащие ферменты, активными группировками которых служат железопорфириновые комплексы ( см. стр. [16]

Во многих металлоферментах, особенно катализирующих окислительно-восстановительные реакции, присутствуют именно металлы с переменной валентностью, действующие как акцепторы водорода, например железо, медь, марганец, молибден. Известно, что для активации таких ферментов, как ксантиноксидаза или нитроредуктаза, молибден должен быть в шестивалентном состоянии. [17]

Карбоксипептидаза - это металлофермент, содержащий один атом цинка на молекулу белка. Карбоксипептидаза катализирует гидролиз С-концевой пептидной связи в белках и олигопеп-тидах и сложных эфиров а-оксикислот. По данным рентгеноструктурного анализа Карбоксипептидаза представляет собой глобулярный белок, в котором содержится один атом цинка, координированный двумя остатками гистидина. Кроме того, в состав активного центра входят карбоксильная ( Glu-270), фенольная ( Туг-248) и гуанидиновая ( Arg-145) группы. [18]

Ингибирует широкий набор металлоферментов, включая гидроге-назу и гемоглобины ( при низких конц. СО-инги-бирование, обратимое под действием света, характерно для цитохромокси-дазы и др. гемсодержащих белков. Карбонилы Си и др. металлов не чувствительны к свету. Моноксид углерода сильно токсичен для многих живых тканей и микроорганизмов. [19]

СОД относится к металлоферментам, у которых в активном центре происходит восстановление и окисление иона металла. [20]

Трехмерная структура химотрипсина. [21]

Карбоксипептидаза А - это металлофермент, который, будучи экзопепти-дазой, гидролитически отщепляет С-концевые, прежде всего ароматические, остатки аминокислот. Для работы фермента необходим ион Zn2, который с некоторыми ограничениями может быть замещен на ионы других переходных металлов. [22]

Сравнительное изучение каталитических свойств различных металлоферментов в начале было главным образом ограничено оценкой их относительной каталитической активности. Однако детальное изучение катализа и связывания лиганда для серии металлоферментов может пролить свет на роль иона металла, если при отсутствии каталитической активности сохраняется связывание металла. [23]

Прочность связи фосфата с металлоферментом удивительно велика. Константа устойчивости комплекса, равная около 106 М 1 [51, 63, 76], выше, чем можно было бы ожидать для взаимодействия НРО f - и иона двухвалентного металла. Вероятно, вблизи иона цинка находится еще один катионный центр связывания, например протон аминогруппы боковой цепи аминокислоты, взаимодействующий с кислородными атомами фосфата. Образование фосфорилфермента при реакции с субстратом и НРО можно считать твердо установленным. После разрушения белка фосфат оказывается присоединенным к серину. Отсюда делается вывод о том, что в активном центре вблизи иона цинка находится остаток серина, ориентация которого делает возможной его атаку по фосфорильному атому присоединенного производного фосфата. Вполне вероятно, что фосфорильная группа, присоединенная к серину, сохраняет связь с ионом цинка. [24]

ЭКВ отчетливо проявляются в свойствах металлоферментов. Металлы служат кофакторами многих ферментов - в большинстве классов ферментов имеются металлозависимые. [25]

В части IV рассмотрены структуры металлоферментов и механизмы, посредством которых ионы металлов принимают участие в ферментативной активности, в частности, в разрыве связей. [26]

Малер [8] подчеркивает различия между металлоферментами, в которых металл прочно связан с белком ( по существу необратимо), и ферментами, активированными металлами, в которых связь металла с белком слаба и легкообратима. [27]

В настоящее время известно более 100 истинных металлоферментов, участвующих в большинстве реакций клеточного метаболизма. Многие из них передают электроны за счет металлов с переменной валентностью. В этом случае можно постулировать, что металл принимает непосредственное участие в осуществлении каталитического акта. [28]

Ферменты окислительно-восстановительного действия являются чаще всего металлоферментами, так как в качестве компонентов каталитически активных центров этих ферментов служат металлы. В истинных металлоферментах металл прочно связан в строго определенных стехиометрических соотношениях с теми или иными химическими группировками апофермента или со специальной группой небелковой природы. [29]

В этих же органах и тканях находятся соответствующие металлоферменты или ферменты, активируемые тем или иным металлом. Так, для меди, цинка, молибдена, селена, марганца критическим органом является печень; для марганца, кобальта - также и щитовидная железа; для кадмия и цинка - мужские половые железы и почки; для бериллия - костная ткань. Полагают также, что распределение металлов внутри клетки коррелирует с содержанием в ней металлосодержащих ферментов ( Thiers, Vallee, 1957; В. В. Ковальский, 1963; В. [30]

Страницы: 1 2 3 4