Метмиоглобин

Cтраница 1

Схема молекулы миозина. 1-фибриллярный стержень. 2 - гоЛ. [1]

Метмиоглобин обладает также слабыми пероксидазной и каталазной активностями. [2]

Белок метмиоглобин и имидазол образуют в растворе комплекс. [3]

Белок метмиоглобин и азид-ион ( N. [4]

При восстановлении метмиоглобина кашалота до дезоксимио-глобина [91 ] не наблюдается никаких изменений в положении атома железа относительно плоскости порфирина. Оба восстановленных белка, изученные дифракционными методами, содержат пентакоординационный гемовый комплекс. [5]

Белковая цепь с гем-группой в молекуле миоглобина ( а и координация миоглобином молекулы кислорода ( б [ 281. [6]

Окисленные формы, называемые метмиоглобин и мет-гемоглобин, содержат железо ( III) и не присоединяют кислород. Интересно отметить, что свободная гем-группа немедленно окисляется в присутствии кислорода и воды до гематина. [7]

Последнее исследование атомных параметров метмиоглобина кашалота [11] приводит к расчетному смещению железа из плоскости, равному 30 пм. Предварительная оценка смещения иона Fe ( III) на 60 пм от плоскости пир-рольных атомов азота, полученная недавно методом нейтронографии [88], нуждается в уточнении. N, равного - 201 пм, смещение железа из плоскости в случае гексакоординированных комплексов оказывается гораздо большим по сравнению с расстоянием Ct... [8]

Приведенный ранее неуточненный нейтронографический анализ метмиоглобина [2] основан на рентгеновской структуре, предложенной Уотсоном и Кендрю [3], и обнаруживает 106 пиков воды. Позднее Такано [4], получивший для метмиоглобина уточненные рентгенограммы высокого разрешения, обнаружил на них 72 пика воды, тогда как авторы настоящего исследования нейтронографическим методом установили наличие в молекуле карбоксимиоглобина лишь 40 молекул воды. [9]

Схематическое сравнение аминокислотных остатков, вовлекаемых в неполярные вандерваальсовы контакты с порфириновым каркасом, миогло-бина кашалота ( верхний ряд и а - и ( - субъединиц гемоглобина лошади. [10]

С другой стороны, в метмиоглобине кашалота пропионовая карбоксильная группа в положении 7 порфирина образует аналогичный полярный контакт с аргинином-45 [11, 148] и, следовательно, направлена к дистальной стороне порфиринового кольца. [11]

Карты разностной электронной плотности Фурье оксимиоглобина относительно метмиоглобина с разрешением 280 пм были рассчитаны затем в трех измерениях. Результирующая карта электронной плотности не обнаруживает никаких изменений в стереохимии железопорфирина. Однако эти результаты можно рассматривать лишь как подтверждающие реализацию геометрии Полин-га при связывании кислорода в миоглобине. Уотсон и Ноббс [142] указывают, что при рентгеновском облучении в процессе получения данных ускоряется окисление оксигенированных производных. В работе [142] не приводится данных относительно начальных и конечных концентраций окисленных производных миоглобина и концентраций оксимиоглобина в исследуемых кристаллах. [12]

Когей и др. [35] получили мессбауэровский спектр лиофильно высушенного метмиоглобина кашалота. [13]

Величины расщепления g - фактора вблизи g 6 и расчетная степень ромбичности высокоспиновых ферригемопротеинов. [14]

НЬА - метгемоглобин A; Mb, мочевина - метмиоглобин, обработанный 5М мочевины в течение 1 5 ч; Цитвосст - частично восстановленная цитохром с-оксидаза, ос - Цепи - ферри-в-цепи, приготовленные из гемоглобина А; Цит. НЬМ, - гемоглобин М Iwate; НЬМВ - гемоглобин М Boston; НвМцр - гемоглобин М Hyde Park; ПХ-пероксидаза хрена; Ц - с - П - цитохром с-пероксидаза; Кат. НЬА, N2 - метгемоглобин А, через раствор которого в течение 1ч барботировали азот: НЬМнр, дезокси - гемоглобин М Hyde Рагк в дезоксигенированнои форме; НЬА, 1 М сал. [15]

Страницы: 1 2 3