Метмиоглобин

Cтраница 2

В этой области имеется некоторое сходство между соотношением полос метмиоглобина и оксимиоглобина и соотношением полос пероксидазы и первичного комплекса. Эти противоречия в спектральных аналогиях при сравнении видимой области с областью Соре не позволяют, таким образом, сделать какие-либо определенные выводы. [16]

Джордж и Стрэтмен [37], исследовавшие кинетику окисления миоглобина в метмиоглобин молекулярным кислородом в таких же условиях, какие применялись Бруксом, обнаружили подобные явления. Так как миоглобин содержит в каждой молекуле протеина только одну гем-группу, то внутримолекулярный механизм, предложенный Лембергом и Леггом 5 ], исключается, и, таким образом, для миоглобина механизм должен быть межмолекулярным. Если допустить, что одинаковая кинетика окисления является результатом идентичного механизма реакции ( а чем более сложна кинетика, тем более правдоподобным становится это допущение), то весьма вероятно, что и в случае гемоглобина реакция также является межмолекулярной. [17]

Недавние опыты Кейлина и Хартри [ 45, с полной очевидностью показавшие, что метгемоглобин и метмиоглобин восстанавливаются, когда они реагируют с перекисью водорода в концентрации, достаточной для каталитического разложения, а также их прежние результаты [16, 17], свидетельствующие о восстановлении азид-каталазы перекисью водорода, являются бесспорным доказательством того, что для разложения перекиси с помощью гемопротеинов возможен такой путь реакции, который включает изменение валентности. Трудно, однако, предложить какой-либо механизм для реакций метгемогло-бина и метмиоглобина, потому что и здесь участвует перекисный комплекс не определенной структуры. [18]

Несмотря на уменьшение длины связей между ионом металла и группами лигандов, сопровождающее переход миогло-бина в оксимиоглобин или метмиоглобин, все три формы белка кристаллизуются в одной и той же кристаллической форме. В случае гемоглобина уменьшение длины связей при переходе от высокоспинового ферро-иона к низкоспиновому ферро - или высокоспиновому ферри-ионам сопровождается изменением кристаллической структуры. Это изменение отражает те существенные перемены во взаимодействии между четырьмя железосодержащими субъединицами гемоглобина, которые приводят к изменению расстояния между ними. [19]

В этом отношении реакция, осуществляемая ферментом из корней фасоли, подобна реакции, изученной Веннесланд при использовании метмиоглобина; по-видимому, фермент фасоли представляет собой фермент типа пероксидазы. [20]

При интерпретации карт разностной электронной плотности было предположено [142], что положение атома молекулы кислорода, координирующего с атомом железа, соответствует положению, занимаемому кислородом молекулы воды в метмиоглобине. Поскольку, согласно модели Полинга, с точки зрения электронной структуры атом железа должен образовывать резонансную двойную связь с координирующим атомом кислорода, следует ожидать некоторого уменьшения длины связи железо - кислород. Кроме того, в модели Полинга ( рис. 17) требуется удлинение связи О-О вследствие образования простой связи между атомами координированного кислорода. Разностный синтез Фурье оксимиоглобина относительно метмиоглобина [142] не обладает достаточной точностью для определения столь детальных стереохимических соотношений. Кроме того, хотя образование водородной связи с остатком дистального гистидина может приводить к стабилизации молекулы в данном миоглобине, вообще говоря, она вовсе не обязательна. Как эритрокруорин Chironomus [177], так и миоглобин Aplysia [178] не имеют остатка дистального гистидина, соответствующего остатку в миоглобине кашалота или гемоглобинах млекопитающих. [21]

Атомная модель молекулы рибонуклеазы С2 из Aspergillus clavatus. [22]

Исследования метмиоглобина и лизоцима показали, что остатки, расположенные внутри глобулы, имеют значительно меньшую подвижность, чем расположенные на ее поверхности. [23]

Приведенный ранее неуточненный нейтронографический анализ метмиоглобина [2] основан на рентгеновской структуре, предложенной Уотсоном и Кендрю [3], и обнаруживает 106 пиков воды. Позднее Такано [4], получивший для метмиоглобина уточненные рентгенограммы высокого разрешения, обнаружил на них 72 пика воды, тогда как авторы настоящего исследования нейтронографическим методом установили наличие в молекуле карбоксимиоглобина лишь 40 молекул воды. [24]

По стерическим соображениям образование оксомостиковых железо ( II 1) гемопротеиновых димеров в щелочном растворе не кажется возможным. Структурные исследования показывают, что в кристаллических метгемоглобине и метмиоглобине [32] частицы железо ( III) порфирина окружены белком. Следует, однако, заметить, что в железо ( III) гемоглобине обмен гемовой группы в растворе происходит довольно быстро. [25]

Титрование этого комплекса при использовании ферроцианида в качестве восстановителя показало, что один ион ферроцианида реагирует с одной молекулой комплекса. Таким образом, комплекс обладает только одним окислительным эквивалентом, в то время как сама перекись водорода имеет два окислительных эквивалента. С другой стороны, если смешивать различные количества ферроцианида и метмиоглобина и затем добавлять перекись водорода, то проявляется полная окислительная способность перекиси. [27]

Важный в биологическом отношении переход ферригемоглобина в метастабильное состояние при окислении был детально изучен 143, 44 ] методами электронного резонанса. Фактически такие исследования различных производных гемоглобина позволяют не только определить орбиты электронов, участвующих в связях, на и дают детальную информацию о происходящих процессах. Узкая яркая линия с множителем g 2 003 получена при окислении мета-моглобина или метмиоглобина перекисью водорода. Уменьшение интенсивности линии [45] во время процесса окисления указывает на переход ионной связи в ковалентную. [28]

Окраска мышечной ткани обусловлена содержанием в мышцах сложного белка хромопротеида - миоглобина. Миоглобин значительно легче связывается с кислородом, чем гемоглобин. В периферийных слоях миоглобин содержится в форме оксимио-глобина, который в процессе замораживания и последующего хранения в замороженном состоянии под влиянием солей повышенной концентрации и испарения из поверхностных слоев может превратиться в метмиоглобин. В результате замороженное мясо приобретает более темную окраску, чем незамороженное. Мясо, подвергшееся медленному замораживанию, имеет более темную окраску по сравнению с быстрозамороженным мясом. [29]

Страницы: 1 2 3