Cтраница 3
Когей и др. [35] получили мессбауэровский спектр лиофильно высушенного метмиоглобина кашалота. Мессбауэровский спектр состоял из внешней и внутренней пар линий, поведение которых с изменением температуры образца значительно различалось. Параметры мессбауэровского спектра, соответствующего внешней более интенсивной паре линий, и сильное уширение их при температуре 4 6 К совместимы с присутствием низкоспиновой конфигурации трехвалентного железа. Отметим, что в водных растворах метмиоглобина железо находится в высокоспиновом состоянии, и результат исследования мессбауэровских спектров высушенных препаратов оказался весьма неожиданным. Второй дублетный спектр с небольшим квадрупольным расщеплением и меньшей интенсивностью линий, по-видимому, соответствует высокоспиновой конфигурации железа, находящегося либо в свободном гемине, либо в остаточной фракции метмиоглобина, из которой вода не удалена полностью. [31]
Они нашли, что по мере увеличения этого отношения спектр поглощения изменяется, причем а-полоса, которая прежде обнаруживала максимум при 585 m i, расщепляется на полосу с двумя максимумами при 578 и 592 mjj. Дальнейшее возрастание отношения концентрации H2O2 / MetHb приводит к исчезновению более длинноволновой полосы, и получившийся спектр с максимумами при 578 mjj. При концентрации перекиси водорода, необходимой для получения спектра оксигемоглобина, происходит каталитическое разложение перекиси. Этим, вне всякого сомнения, доказывается, что каталитическое разложение перекиси в данном случае протекает по механизму, основанному на изменении валентности атома железа. Кейлин и Хартри [45] показали также, что метмиоглобин образует с перекисью водорода подобное соединение, которое испытывает такие же превращения. [32]
Когей и др. [35] получили мессбауэровский спектр лиофильно высушенного метмиоглобина кашалота. Мессбауэровский спектр состоял из внешней и внутренней пар линий, поведение которых с изменением температуры образца значительно различалось. Параметры мессбауэровского спектра, соответствующего внешней более интенсивной паре линий, и сильное уширение их при температуре 4 6 К совместимы с присутствием низкоспиновой конфигурации трехвалентного железа. Отметим, что в водных растворах метмиоглобина железо находится в высокоспиновом состоянии, и результат исследования мессбауэровских спектров высушенных препаратов оказался весьма неожиданным. Второй дублетный спектр с небольшим квадрупольным расщеплением и меньшей интенсивностью линий, по-видимому, соответствует высокоспиновой конфигурации железа, находящегося либо в свободном гемине, либо в остаточной фракции метмиоглобина, из которой вода не удалена полностью. [33]
Низкоспиновый комплекс образуется лишь в том случае, когда в пятом и шестом положениях находятся группы, расположенные справа в спектрохимическом ряду. Так, в низкоспиновом ферроцитохроме с пятое и шестое координационные положения занимает азот имидазольных групп гистидиновых остатков. При физиологических условиях ферро-цитохром с не может связывать кислород, окись углерода, фтор или циа-нид. Окисленный ферроцитохром с также является низкоспиновым. Миоглобин и гемоглобин представляют собой высокоспиновые комплексы ферро-иона с имидазольной группой гистидина в пятом положении и молекулой воды в шестом. Полный магнитный момент молекулы оксигемоглобина становится равным нулю. Комплекс ферро-иона со спаренными спинами дает темно-красную окраску благодаря поглощению, связанному в основном с порфириновым кольцом. Окисление этих двух белков кислородом протекает сравнительно медленно, несмотря на то, что термодинамически это выгодно. Частично это связано с тем, что каждый такой процесс происходит с изменением спинового числа. При использовании других окисляющих агентов получаются высокоспиновые комплексы ферри-иона с белками, называемые метмиоглобином или метгемоглобином. [34]