Cтраница 3
Оптически активные аминокислоты выделяют из белковых гидролизатов, получают микробиологическими и ферментативными методами. [31]
В ряде случаев альдозо-1 - фосфаты можно получать, используя ферментативные методы, которые менее трудоемки, чем химические. Так, в методе, описанном Мак-Креди и Хассидом [6], а-в-глгокопиранозо - 1-фосфат получают фосфоролизом крахмала в присутствии ортофосфата и сырого картофельного сока, который содержит фермент - фосфорилазу крахмала. [32]
В обоих подходах могут быть использованы как химические, так и ферментативные методы; последние имеют пока более широкое распространение. [33]
Взаимные превращения соединений этих групп легко осуществимы как химическими, так и ферментативными методами. [34]
Для определения С-концевых аминокислот в белках и пептидах используют как химические, так и ферментативные методы. [35]
Успехи, достигнутые в химическом и биологическом исследовании инсектицидных веществ, были обусловлены развитием новых методов анализа этих веществ, физико-химические, биологические и ферментативные методы, которые обычно используются для анализа чистых веществ, в данном случае ввиду их песпецнфичности оказались непригодными. [36]
Взаимосвязь некоторых фенолокислот друг с другом установили в опытах с радиоактивной меткой, и здесь, если вспомнить метилирование и гидрокси-лирование, ферментативные методы оказались очень полезными. [37]
Ранние методы разделения рацематов аминокислот основывались на избирательной кристаллизации, однако доступность относительно чистых ферментов, а именно ацилаз, привела к тому, что ферментативные методы по существу их вытеснили. В последние годы наблюдается дальнейший крен в сторону развития хромато-графических методов, так как они практически более удобны. В данном разделе акцент будет сделан на методы, имеющие препаративное значение, а не на те, которые пригодны лишь для аналитического масштаба. [38]
Для количественного определения аминокислот применяют самые разнообразные методы; наиболее важные из них можно разбить на следующие группы: 1) химические методы; 2) ферментативные методы; 3) методы с применением изотопов; 4) микробиологические методы и 5) хроматографические методы. Из химических методов особое значение имеют метод с использованием азотистой кислоты ( стр. [39]
Главное преимущество ферментативных методов заключается в высокой специфичности катализируемых ими реакций и в относительно высокой производительности. Ферментативные методы используют, например, при проведении гидролиза, при анализе различных биологически активных соединений. [40]
В экстракте крахмал осаждают йодным раствором ( J2 KJ) в 20 % - ном растворе NaCl. Ферментативные методы могут использоваться независимо от содержания крахмала. [41]
Поскольку содержание АТФ пропорционально кол-ву клеток или биомассы, то эти методики чрезвычайно чувствительны и предел обнаружения уо-жет достигать 100 клеток. Ферментативные методы используют также в пищ. [42]
Моча здорового человека содержит настолько мало белка, что он не обнаруживается ни с помощью реакций осаждения, ни цветными реакциями на белок. Однако более чувствительные ферментативные методы позволяют обнаружить в моче белки - ферменты. Одним из них является диастаза, называемая иначе амилазой. Амилаза образуется в поджелудочной железе, поступает в кровь и частично выводится с мочой. Содержание амилазы в моче заметно возрастает при воспалительных процессах в поджелудочной железе. Поэтому количественное определение диастазы в моче часто проводят при обследовании больных, обнаруживающих симптомы воспаления поджелудочной железы. [43]
Разделение ос-алкиламинокислот ( если нужен один из изомеров) - расточительная процедура, поскольку отсутствие а-водо-рода препятствует рацемизации и делает невозможным повторную обработку ненужного изомера. Более того, ферментативные методы, хотя и применимы в некоторых случаях ( см., например, [104]), однако также ограничены. Альтернативный подход состоит в разделении асимметрических интермедиатов, как, например, в синтезе а-метил ДОФА по Штрекеру [106], где разделение осуществляют на стадии аминонитрила. Поскольку амино-нитрил образуется в процессе равновесной реакции, то ненужный изомер после выделения можно рециклизовать. [44]
После получения нуклеиновых кислот в чистом виде их подвергают гидролизу для изучения химического состава. Для этих целей используют ферментативные методы ( экзо - и эндонуклеазы), а также чисто химические методы гидролиза, в частности нагревание нуклеиновых кислот с хлорной кислотой. [45]