Cтраница 2
Во всех случаях фракция микросом печени самцов по сравнению с самками крыс в большей степени трансформирует исследуемые соединения. Такая разница отмечена как для начального участка цепи НАДФН-цитохром с редуктазы, так и для терминального цитохрома Р-450, переносящего электроны на кислород и непосредственно участвующего в гидроксилировании. [16]
Местом синтеза витамина С являются микросомы печени, причем у человека, морской свинки и других животных витамин С не образуется из-за отсутствия L-гулонооксидазы - фермента, катализирующего превращение гулоно-вой кислоты в аскорбиновую. [17]
В полученных разными методами препаратах микросом определяют содержание белка, учитывая, что теоретический выход препаратов по белку составляет 20 - 30 мг на 1 г ткани. [18]
Посадив аминокислоту на поверхность молекулы РНК микросом, рибонуклеиновая кислота фермента возвращается обратно в раствор, где АТФ водружает на нее следующую аминокислоту, и процесс повторяется вновь. [19]
Клеточные ядра, хлоропласта, митохондрии и микросомы - это очень сложные структурные образования. В различных клеточных структурах и в основном веществе цитоплазмы главнейшими структурными элементами, которые определяют характер их строения, являются мембраны. Они есть во всех клеточных структурах и определяют многие специфические свойства клеточных структур. [20]
Необходимо также иметь в виду, что микросомы печени а. Многие из этих реакций тормозятся одними и теми же соединениями ( в частности, SKF 525A), однако было бы совершенно невероятно представить, что все они катализируются одним ферментом, так как в этом случае фермент оказался бы в высшей степени неспецифичным. Наиболее вероятное объяснение этого факта состоит в том, что существует целый ряд специфичных ферментов, работающих по одной и той же схеме, связанной с использованием ДПН-Н. [21]
Исследование полифункциональной природы глюкозо-6 - фосфатазы из микросом печени крысы. [22]
Активность печени связана главным образом с ее микросомами, которые, кроме того, катализируют большое число других реакций. Три-о-крезилфосфат превращается in vivo, а также под действием срезов печени in vitro в мощный антихолинэстеразный яд, природа которого неизвестна ( см. примечание на стр. [23]
Этот фермент был обнаружен в связанном с микросомами состоянии в печени животных и в растворимом состоянии в дрожжах и печени крысы. В присутствии высокоочищенной р-кетоацилтио-лазы, р-оксиацилдегидрогеназы, еноилгидразы, еноилредуктазы и источника восстановленных НАД и НАДФ происходила конденсация ацетил - КоА с гексаноил - КоА, в результате которой образовывались октаноил - КоА, а также и более высокомолекулярные гомологи в постепенно убывающем количестве. Хотя эта ферментная система обычно не катализировала de novo синтез высокомолекулярных жирных кислот из ацетил - КоА, по крайней мере путем присоединения ацетатных остатков, она всегда удлиняла цепь жирной кислоты. [24]
Митохондрии обеспечивают все производство энергией; ядрышко, микросомы и отдельные участки митохондрии выпускают строительные кирпнчи-белки; ядро, как главный диспетчер, регулирует и направляет работу каждого цеха. [25]
В организме насекомых имеются особые ультромикроскопичес-кпе внутриклеточные образования микросомы, которые содержат чрезвычайно активные окислительные ферменты, одной из функций которых является окисление нежелательных пли вредных для организма продуктов и метаболитов. Эти ферменты могут активно воздействовать па инсектициды и, как установлено в настоящее время, могут являться причиной проявления сложной перекрестной устойчивости насекомых к инсектицидам ( см. стр. [26]
Этот вопрос может быть решен только путем фракционирования микросом, однако такая процедура требует предварительного растворения микросом, а все попытки растворения приводили к утрате активности. Инактивация, возможно, связана с тем, что растворимые препараты микросом нуждаются в иных, конечных акцепторах электронов, чем кислород; однако такая возможность до сих пор не изучена. Другой путь исследования мог бы состоять в открытии ингибиторов, специфичных по отношению к начальным ферментам; такие ингибиторы могли бы, например, затормозить систему, активирующую шрадан, не влияя на способность микросом активировать паратион. [27]
Определяют гидролазную активность фермента в полученных разными методами препаратах микросом в день выделения и после хранения. Перед определением активности фермента в неактивированных мембранных препаратах суспензию микросом разводят сахарозой в 5 раз. [28]
Эти данные в полной мере отражают состояние компонентов ре-докс-цепи микросом, окисляющих лекарственные вещества. [29]
Есть данные, что активность бластицидина состоит в передаче аминокислоты протеину микросом. Доказательством является тот факт, что бластицидин ингибирует передачу С14 аминокислоты рибосомам, но яе активацией аминокислоты и передачей С-аминокислоты растворимой РНК. Это же подтверждает и тот факт, что бластицидин повреждает те растения риса, которые содержат большое количество протеинов РНК. Бластицидин аккумулиру-ет и физические, и химические свойства природной РНК. [30]