Миоглобин

Cтраница 2

Миоглобин, гемоглобин, пероксидаза и цитохром с содержат одинаковые порфириновые кольца, в каждом из которых атом железа связан четырьмя ненасыщенными координационными связями с атомами азота, играющего роль донора. Тем не менее эти белки обладают различными свойствами и выполняют разные функции. Различие свойств и функций обеспечивается различием конформации белков, а также природой групп, расположенных по обе стороны от плоскостей порфириновых колец и образующих дополнительные координационные связи с железом. [16]

Миоглобин 377 Михлера кетон 258 Молекулярная биология 363 Молочная кислота 169 ел. [17]

Миоглобин, пигмент красных мышц, содержит в качестве своей простетической группы тот же протогем, что и гемоглобин [202]; белковый же его компонент отличается от глобина. [18]

Миоглобин аналогично гемоглобину крови придает красный цвет мускулам. [19]

Миоглобин ( Mb) является сложным белком, входящим в состав мышц большинства животных организмов. Его молекула состоит из одной полипептидной цепи, связанной с одной группой протогема. Атом двухвалентного железа, входящий в состав тема, способен соединяться с кислородом. [20]

Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи ( 153 остатка аминокислот) с молекулярной массой 17 000 Да. Согласно рентгено-структурному анализу молекула миоглобина является компактной сферической молекулой размером 4 5x3 5x2 5 нм. Примерно 75 % остатков аминокислот образуют 8 правых а-спиралей, содержащих от 7 до 20 остатков. Начиная с Л - конца спирали обозначают номером и буквой спирали. Плоскость тема своей неполярной частью ( метиль-ные, винильные группы) погружена в гидрофобный карман молекулы миоглобина. В неоксигенированном миоглобине атом железа на 0 03 нм выступает из плоскости кольца в направлении гис FS. При связывании молекулы О2 с шестой координационной связью железа ( оксигенированный миоглобин) атом железа втягивается в плоскость тема и выступает из нее только на 0 01 нм. Таким образом связывание О2 с молекулой миоглобина ведет, во-первых, к перемещению атома железа и, во-вторых, перемещающийся атом железа будет изменять положение проксимального гис F &, а следовательно, и конформацию ос-спирали FH всей глобулы миоглобина. Для миоглобина ( белок в третичной структуре) кривая связывания кислорода имеет форму гиперболы. [21]

Трехспиральная структура коллагена.| Связи, стабилизирующие вторичную и третичную структуры белков. Для поддержания структуры особенно важны гидрофобные взаимодействия ( объединения неполярных молекул или отдельных частей молекул, позволяющие исключить молекулы воды, что очень существенно, например, для мембран, учитывая водное окружение клетки. [22]

Миоглобин синтезируется в мышцах, где он служит для запасания кислорода. Как и в гемоглобине, кислород в его молекуле связывается с гемом; от тема зависит красный цвет мышц. [23]

Миоглобин 451 Михлсра кетон 306, 307 Многоядериые соединения 319 ел. [24]

Миоглобины человека, тюленя, лошади и рогатого скота имеют одинаковую структуру. [25]

Миоглобин человека связывает до 14 % общего количества кислорода в организме. Это его свойство играет важную роль в снабжении работающих мышц. При сокращении мышц их кровеносные капилляры сдавливаются, и кровоток уменьшается либо прекращается. Однако благодаря наличию кислорода, связанного с миоглобином, в течение некоторого времени снабжение мышечных волокон кислородом сохраняется. [26]

Миоглобином называется белок, осуществляющий перенос кислорода в мышцах млекопитающих. Его молекула состоит из одной полипептидной цепи, в которую входит 153 аминокислотных остатка, и одной железосодержащей группы, называемой гемом или гемогруппой. Миоглобин не очень типичный белок, во-первых, из-за высокого содержания а-спиральных участков ( 77 %) и, во-вторых, из-за полного отсутствия дисульфидных мостиков и свободных сульфгидрильных групп. [27]

Модель молекулы метгемоглобина лошади, полученная на основании. [28]

Поскольку миоглобины [10, 12], одноцепочечные гемогло-бины [14, 15, 97] и отдельные субъединицы тетрамерных гемоглобинов [16, 99] имеют сходную третичную структуру и тем не менее различаются по сродству к кислороду, кинетике и зависимости связывания лиганда от рН, ограничения, накладываемые на реакционную способность железопорфириновой группы, необходимо искать на уровне детальной структуры. [29]

Известны аномальные человеческие миоглобины, но их число значительно меньше, чем в случае гемоглобина. Mb Annapolis, отличающиеся от нормального Mb отсутствием остатка аргинина вблизи С-концевой части молекулы. [30]

Страницы: 1 2 3 4