Миоглобин

Cтраница 3

Структура белков типа складчатой ленты, обнаруженная в фиброине шелка. ( Pauling L., College Chemistry, 3d ed., W. H. Freeman a. Co., 1964. [31]

Структура миоглобина была определена с помощью метода дифракции рентгеновских лучей, который дал возможность приблизительно определить положение каждого из 2600 атомов в молекуле белка. Нсспирализованные участки могут иметь вторичную структуру, являющуюся следствием внутрицепочечных взаимодействий ( см. стр. Во втором случае говорят, что спираль имеет статистическую структуру. [32]

Молекула миоглобина состоит из последовательно располо-жевных восьми а-спиральных участков, прерываемых искривлениями и нерегулярными областями. [33]

Молекула миоглобина настолько компактна, что внутри нее может уместиться всего четыре молекулы воды. [34]

Модель миоглобина, построенная по данным рентгеноструктурного анализа при разрешении 2 А. [35]

Структура белков типа складчатой ленты, обнаруженная в фиброине шелка. ( Pauling L, College Chemistry, 3d ed., W. H. Freeman a. Co., 1964. [36]

Структура миоглобина была определена с помощью метода дифракции рентгеновских лучей, который дал возможность приблизительно определить положение каждого из 2600 атомов в молекуле белка. Неспирализованные участки могут иметь вторичную структуру, являющуюся следствием внутрицепочечных взаимодействий ( см. стр. Во втором случае говорят, что спираль имеет статистическую структуру. [37]

Модель миоглобина ( атомарная и объемная) представляет третичную структуру, а модель гемоглобина - четвертичную. Молекула гемоглобина состоит из четырех субединиц, расположенных по вершинам почти правильного тетраэдра. [38]

Структура молекулы миоглобина. [39]

Молекула миоглобина очень компактна, не имеет каналов, и объем внутреннего пустого пространства очень мал. [40]

Количество миоглобина в мускулатуре ныряющих животных может быть очень большим. Так, у хохлатого пингвина концентрация миоглобина в грудных мышцах составляет в среднем 3700 мг %, а общая обеспеченность организма достигает 10 4 г миоглобина на 1 кг массы тела. [41]

Молекула миоглобина IB четыре раза меньше молекулы гемоглобина, и миоглобин значительно более растворим. Он может быть получен в кристаллическом состоянии из мышц лошади и других животных, а также из мышц человека с помощью одних лишь методов высаливания. Миоглобин осаждается из водной вытяжки [18, 241-244] почти полностью насыщенным раствором сернокислого аммония после предварительного удаления прочих мышечных белков. [42]

Приблизительное содержание х-спиралей и участков с р-структурой в некоторых одвоцепочечных белках1.| Пространственная модель молекулы лизоцима, с которой прочно связана молекула полисахаридного субстрата ( показана красным цветом. Обратите внимание на очень компактную форму молекулы лизоцима, внутри которой почти не остается свободного пространства. Другое изображение молекулы лизоцима на 1 к дополнению 9 - 4 в гл. 9. [43]

Подобно миоглобину и цито-хрому с, лизоцим имеет компактно свернутую конформацию, причем большая часть его гидрофобных R-rpynn находится внутри глобулярной структуры, где они защищены от контактов с водой, а гидрофильные группы выступают наружу, в водную среду. Около 40 % всех 129 аминокислотных остатков лизоцима содержится в ос-спиральных сегментах ( табл. 8 - 2), которые выстилают длинную полость, находящуюся на одной стороне молекулы. Эта полость представляет собой каталитический центр фермента. [44]

В миоглобинах и мономерных гемоглобинах возможно только гетеротропное взаимодействие. [45]

Страницы: 1 2 3 4