Молекула - инсулин
Cтраница 1
Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей неравной длины, соединенных двумя дисульфидными поперечными связями - S-S - ( фиг. Вслед за инсулином была определена последовательность аминокислот в рибонуклеазе. Ее молекула представляет собой одну полипептидную цепь, удерживаемую в напряженной конформации четырьмя дисульфидными поперечными связями между восемью остатками цистеина. Ни в инсулине, ни в рибонуклеазе нет свободных - SH-групп, так как все остатки цистеина в этих белках образуют поперечные S-S - связи. [1]
Молекула инсулина ( мономер) состоит из двух полипептидных цепей, соединенных дисульфидными связями, и содержит 51 аминокислотный остаток. Цепь с N-концевым глицином, состоящую из 21 аминокислотного остатка, называют А-це-пью. [2]
 |
Инсулярные гормоны. [3] |
Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей: Л - цепь - 21 аминокислотный остаток, 5-цепь - 30 аминокислотных остатков. [4]
Строение молекулы инсулина было раскрыто главным образом благодаря упорным исследованиям английского биохимика Зангера и небольшой группы сотрудников Кембриджского университета. В течение 10 лет Зангер интенсивно изучал одну эту молекулу. [5]
В молекулу инсулина входит 51 аминокислота. Молекула состоит из двух полипептидных цепей, удерживаемых вместе дисульфидными мостиками. [6]
В молекуле инсулина две цепи, связанные дисульфпд - 1гым ( из двух атомов серы) мостиком. Одна из цепей состоит из 21 аминокислоты, причем внутри псе есть днсуль-фндпое кольцо. [7]
В молекуле инсулина две цепи, связанные дисульфид-ным ( из двух атомов серы) мостиком. Одна из цепей состоит из 21 аминокислоты, причем внутри нее есть дисуль-фидное кольцо. [8]
Узнав строение молекулы инсулина, биохимики теперь могут попытаться синтезировать его и постигнуть секрет химической активности этого жизненно важного гормона, имеющего столь большое значение для лечения диабета. Кроме того, это достижение открывает путь к выяснению строения других белков с помощью тех же методик, и работа в этом направлении отчасти уже начата. [9]
Зная, что молекула инсулина состоит из 51 аминокислотного остатка, Зангер начал изучать ее строение с определения того, образуют ли эти остатки одну длинную цепь или несколько цепей. В молекулу инсулина входит три остатка аминокислоты цистина. Эта аминокислота отличается от остальных тем, что на каждом конце ее находится и карбоксильная группа и аминогруппа. Так как такая молекула может служить связующим звеном между двумя соседними цепями, то присутствие ее в инсулине заставляло предположить, что его молекула состоит более чем из одной цепи. Зангеру удалось доказать, что она состоит из двух цепей, которые он сумел разъединить, разорвав серные связи в молекуле цистина. С помощью динитрофенильной метки он показал также, что одна цепь начинается с аминокислоты глицина, а вторая - с фенилаланина. [10]
Аминогруппы лизина в молекуле инсулина свободны. В состав цепи А входят 2 остатка глутамина и 2 остатка аспарагина, тогда как цепь В содержит по одному остатку обоих амидов. Положение дисульфидных мостиков указано на фиг. [11]
Последовательность аминокислот в молекуле инсулина человека показана на рис. 14.4. Следует обратить внимание, что символ Су-S использован для обозначения половины молекулы цистина. [12]
По данным Сангер, молекула инсулина - гормона поджелудочной железы имеет строение, схематически изображенное на стр. [13]
Попытки синтеза отдельных фрагментов молекулы инсулина 1ачались еще в 50 - х гг. Так, оригинальным оказался метод последовательного наращивания цепочек полипептидов на носителях. [14]
Разрушение дисульфидных мостиков в молекуле инсулина путем восстановления [2208] или окисления [765] сопровождается полной потерей активности. Хотя ряд исследователей [726, 1613] указывали, что изолированные цепи А и В все еще обладают некоторой остаточной активностью, эти данные нельзя считать достоверными, поскольку не исключалось присутствие следов природного инсулина. [15]
Страницы: 1 2 3 4