Молекула - коллаген
Cтраница 1
Молекула коллагена образуется из трех перекрученных в тройную спираль и тесно связанных друг с другом полипептидных цепей. В этих нитях отдельные макромолекулы соединены друг с другом также химическими связями. Коллагеновые нити являются гибкими и упругими. По мере старения тканей увеличивается число связей между макромолекулами, а это уменьшает упругость нитей. [1]
Молекулы коллагена имеют длину 280 нм ( 2800 А), толщину 1 5 нм ( 15 А) и состоят из скрученных вместе трех спиральных полипептидных цепей ( а. В молекуле различают неполярные и полярные участки. [2]
Молекулы коллагена самопроизвольно образуют агрегаты в форме микрофибрилл. [3]
Молекулы коллагена построены из различных аминокислот путем их полимеризации и соединены между собой посредством их ассоциации силами побочных валентностей. [4]
Молекула коллагена ( тропоколлагена) построена из трех полипептидных цепей. В молекуле тропоколлагена все три спирали перевиты друг с другом, образуя жгут. Между спиралями за счет пептидных групп образуются водородные связи. Такое строение обеспечивает прочность коллагеновых волокон. [5]
Коллагеназы атакуют молекулу коллагена с ее концов. В гидроли-затах найдены пептиды, состоящие в основном из 3 - 6 аминокислотных остатков. Полярные участки молекулы коллагена не затрагиваются и сохраняются в больших пептидах, содержащих до 25 остатков. [6]
В разных тканях человека молекулы коллагена отличаются мик-рогетерогенностью, так как состоят из полипептидных цепей разного типа, отличающихся либо аминокислотным составом, либо разной последовательностью аминокислот, либо зарядом. Из них наиболее важными являются четыре: I - из кожи, костей, связок - содержит менее 10 остатков гидроксилизина на цепь, мало углеводов; II - из хряща - содержит более 10 остатков гидроксилизина и 10 % углеводов; III - из стенок сосудов - много гидроксипролина и гидроксилизина, мало углеводов; IV - из базальной мембраны - много 3-гидроксипролина, более 20 остатков гидроксилизина и мало аланина в цепи. [7]
Бактериальные коллагеназы гидролизуют неполярные участки молекулы коллагена, разрывая связь х-гли в последовательности гли-про-х-гли - про-х; таким образом, глицин всегда является N-концевым, С-конце-вая аминокислота в большинстве случаев оксипролин. [8]
Основную часть мономерных звеньев в молекуле коллагена составляют глицин, пролин и оксипролин. Хотя содержание амино - и иминокислотных остатков меняется от образца к образцу, в коллагене позвоночных и беспозвоночных содержание глицина остается постоянным и составляет приблизительно треть всех звеньев. Несмотря на различия в составе коллагенов, су - ществует взаимосвязь между температурой плавления ( опре деленной при фиксированной полной концентрации белка) и содержанием иминокислот. [9]
Остов каждой полипептидной цепочки в молекуле коллагена имеет ту же конфигурацию, что и полипролин II. В модели, называемой коллаген I, имеются регулярные водородные связи между СО-группами одной цепочки и - ОН-группами остатков оксипролина другой. [10]
 |
Образование двухцепной молекулы из антипараллельных цепей ( показаны двойные оси, перпендикулярные главной оси молекулу. [11] |
Рассмотрим конкретный механизм образования трехцепной молекулы на примере молекулы коллагена, строительного белка соединительной ткани кожи хрящей ит. Коллагеновая полипептидная цепь построена так, что каждым третьим звеном в ней является остаток глицина СН2 - NH-СО, другие остатки содержат пятичленные пирро-лидиновые кольца пролина или оксипролина. Каждая цепочка сама по себе спирализована. [12]
Уменьшение наклона кривой при денатурации коллагена свидетельствует о том, что молекулы денатурированного коллагена в меньшей степени вытянуты, чем в нативном состоянии; отсутствие изгиба кривой типично для полипептидных цепочек, имеющих форму хаотического клубка. [13]
Участки тройной спирали могут сохраняться при смещении трех индивидуальных цепей друг относительно друга в молекуле нативного коллагена. Однако величины удельного левовращения в растворах и гелях желатины после ренатурации всегда ниже значений, характерных для растворов нативного коллагена, вследствие того, что некоторая часть каждой цепи остается неупорядоченной. Этот вывод согласуется с данными работы Коэна [75] и объясняет некоторое специфическое поведение растворов и гелей желатины. [14]
 |
Принципиальное строение макромолекулы коллагена. [15] |
Страницы: 1 2 3 4