Молекула - коллаген
Cтраница 2
Рич и Крик ( Rich, Crick, 1961) в своей модели пространственного строения молекулы коллагена предполагают, что кристаллические участки характеризуются наличием винтовой оси десятого порядка. [16]
Так, при температуре не выше 20 - 25 трипсин, пепсин, фицин и проназа расщепляют внутримолекулярные связи в молекулах кислоторастворимого коллагена, но полипептидные цепи тройной спирали молекулы коллагена при этом не затрагиваются. При действии тех же протеаз на нерастворимый коллаген шкуры теленка разрушаются межмолекулярные связи, соединяющие молекулы коллагена латерально и по их концам, что приводит к растворению коллагена. При этом образуются пептиды с не типичной для коллагена последовательностью аминокислот, названные телопептидами. Телопептиды составляют 1 - 5 % от всей молекулы коллагена: они не содержат оксипролина и оксилизина; в них меньше, чем в коллагене, глицина и аланина, значительно больше тирозина, лейцина, фенилаланина, аспарагиновой и глютаминовой кислот. [17]
Данные ядерного магнитного резонанса, служащие доказательством присутствия гидрата коллагена, согласуются с данными об адгезии молекул воды друг к другу и с тем, что молекулы коллагена образуют цепи в направлении волокон. [18]
Так, при температуре не выше 20 - 25 трипсин, пепсин, фицин и проназа расщепляют внутримолекулярные связи в молекулах кислоторастворимого коллагена, но полипептидные цепи тройной спирали молекулы коллагена при этом не затрагиваются. При действии тех же протеаз на нерастворимый коллаген шкуры теленка разрушаются межмолекулярные связи, соединяющие молекулы коллагена латерально и по их концам, что приводит к растворению коллагена. При этом образуются пептиды с не типичной для коллагена последовательностью аминокислот, названные телопептидами. Телопептиды составляют 1 - 5 % от всей молекулы коллагена: они не содержат оксипролина и оксилизина; в них меньше, чем в коллагене, глицина и аланина, значительно больше тирозина, лейцина, фенилаланина, аспарагиновой и глютаминовой кислот. [19]
А - винтовые оси трех скрученных полипептидных цепочек ( пунктир) и ось волокна сплошная линия): Б - одна из полипептидных цепочек, закрученная около своей винтовой оси ( показаны только Са-атомы углерода); В - все три полипептидные цепочки молекулы коллагена. [20]
ЮОО-3000 ( Михайлов, 1953; White, 1957; Haworth, 1963), и называемые по их способности превращать невыделанную шкуру в кожу дубильными веществами Ч В отличие от простейших фе-нольных соединений дубильные вещества способны образовывать довольно прочные водородные связи ( за счет фенольных окси-групп) с молекулами коллагена. В результате возникает устойчивая поперечяосвязанная структура - кожа, способная противостоять действию микроорганизмов, тепла, влаги, ферментов и других факторов. [21]
Рентгеноструктурные данные показывают, что каждый отдельный полипептидный участок цепи имеет форму спирали, на один виток которой приходится три аминокислотных остатка. Молекула коллагена состоит из трех таких спиралей ( так называемых а-спиралей), сплетенных в сверхспираль и связанных между собой поперечными водородными связями. Компактные остатки глицина, занимающие каждое третье положение элементарных спиралей, поочередно внедряются в сердцевину составной спирали, в то время как другие, более объемистые аминокислотные остатки ориентированы наружу. [22]
Основной белок кожи и соединительных тканей носит название коллаген и состоит преимущественно из глицина, пролина и ркси-пролина. Молекулы коллагена имеют форму тонких и длинных нитей ( 14x2900 А); каждая из нитей состоит из трех скрученных полипептидных цепочек. При кипячении коллагена в воде цепочки отходят одна от другой и образуется обычный пищевой желатин. Соединительные ткани и кожа состоят из фибрилл шириной 200 - 1000 А, которые, как это было показано рентгенографическим методом, состоят из молекул коллагена, расположенных параллельно большой оси. [23]
По своему аминокислотному составу коллаген сильно отличается от кератина и фиброина. Молекула коллагена не содержит ни цистина и цистеина, ни триптофана, а тирозин и метио-нин содержит лишь в очень небольших количествах. Коллаген необычайно богат глицином, пролином и оксипролином. [24]
 |
Микрофотографии волокна миозина ( а и коллагена ( б. [25] |
Коллаген не имеет полного набора аминокислот, но, как и фиброин, содержит много глицина ( табл. 31), поэтому служит источником для его получения. Установлено, что в молекуле коллагена три сильно растянутые полипептидные цепочки, а поэтому спирали тоже вытянуты. [26]
 |
Типы коллагенов и некоторые их структурные свойства ( по Уайту и др., 1981. [27] |
Как и все белки, коллаген синтезируется клетками из свободных аминокислотных остатков. Аминокислотные остатки, специфичные для молекулы коллагена, гидроксипролин и гидроксилизин не образуются из соответствующих свободных аминокислот. Эти аминокислотные остатки появляются после включения пролина и лизина в полипептидную цепь с участием ферментов пролилгидроксилазы или лизилгидроксилазы и кофактора - аскорбиновой кислоты. [28]
При более высокой температуре ( 30 - 35) действие пепсина, фи-цина и проназы приводит к большему или меньшему разрушению тройной спирали макромолекулы коллагена, связанному, по-видимому, с гидролизом пептидных связей. Проназа даже при 20 вызывает укорачивание молекулы коллагена с ее А-конца приблизительно на 5 %, после чего молекула становится особенно чувствительной к действию других протеаз. Действие трипсина на коллаген при всех условиях крайне ограничено. [29]
Именно вторичная аминогруппа придает жесткость и определяет направление пептидной цепи, из которой построен белок. Так, например, направление спи-коллагена ( молекула коллагена построена как тройная спираль из трех полипептидных цепей, переплетенных между собой) постоянно ме-что обусловлено содержанием в нем пролина и оксипролина. [30]
Страницы: 1 2 3 4