Молекула - коллаген
Cтраница 3
В процессе созревания коллаген претерпевает другие ковалент-ные модификации. Последние включают образование новых кова-лентных сшивок, делающих молекулу коллагена нерастворимой. [31]
При растворении коллаген дает молекулярные растворы. С помощью описанных выше физических методов можно установить, что молекулы коллагена имеют палочкообразную форму. При нагревании раствора коллаген денатурирует и превращается в желатину; его молекулы распадаются при этом на три компонента меньших размеров, обладающих большей гибкостью. [32]
 |
Метод оттенения металлами в электронной микроскопии. Длина тени в направлении пучка атомов металла равна h ctg9, где h - высота частицы и 9-угол, под которым атомы металла попадают. [33] |
Первоначально наибольшее применение электронная микроскопия нашла при исследовании структур, размеры которых превышают размеры отдельных молекул; к таким структурам относятся волокна мускульной и соединительной тканей. Электронные микрофотографии таких структур ДРЛИ основание для гипотез относительно расположения мышечных белков или молекул коллагена в этих живых тканях. [34]
Так, при температуре не выше 20 - 25 трипсин, пепсин, фицин и проназа расщепляют внутримолекулярные связи в молекулах кислоторастворимого коллагена, но полипептидные цепи тройной спирали молекулы коллагена при этом не затрагиваются. При действии тех же протеаз на нерастворимый коллаген шкуры теленка разрушаются межмолекулярные связи, соединяющие молекулы коллагена латерально и по их концам, что приводит к растворению коллагена. При этом образуются пептиды с не типичной для коллагена последовательностью аминокислот, названные телопептидами. Телопептиды составляют 1 - 5 % от всей молекулы коллагена: они не содержат оксипролина и оксилизина; в них меньше, чем в коллагене, глицина и аланина, значительно больше тирозина, лейцина, фенилаланина, аспарагиновой и глютаминовой кислот. [35]
Ыативный коллаген представляет собой сложную водо-родсодержащую систему, включающую водород в составе молекул Н20 и аминокислотных остатков белкового остова трипептидных молекул коллагена и ( в небольшой степени) в неколлагеновой белковой и небелковой компонентах коллагена. Пренебрегая вкладом неколлагеновой составляющей, оценим соотношение содержания водорода в составе воды и в составе белка. [36]
 |
Схематическое изображение молекул коллагена в фибрилле. молекулы сдвинуты одна относительно другой на расстояние 700 А, что соответствует картине, видимой в электронном микроскопе. [37] |
При кипячении коллагена в воде цепочки отходят одна от другой и образуется обычный пищевой желатин. Соединительные ткани и кожа состоят из фибрилл шириной 200 - 1000 А, которые, как это было показано рентгенографическим методом, состоят из молекул коллагена, расположенных параллельно большой оси. Превращения фибрилл коллагена при производстве выделанной кожи связаны прежде всего с образованием поперечных связей между молекулами белка. Для этой цели могут быть использованы различные вещества, но особенно быстро действующим агентом являются соли хрома. [38]
Таким образом, протофрадин и полученные из него фракции протеаз гидролизовали при 37 нативный, нерастворимый коллаген из ахиллова сухожилия крупного рогатого скота. Гидролиз сопровождался образованием пептидов, содержащих оксипролин, и можно предполагать, что в данном случае действие протеаз не ограничивалось отцеплением телс-пептидов а было более глубоким и затра ивало молекулу коллагена. [39]
Фиброз может лишь в незначительной степени подвергаться обратному развитию. Повышенный синтез коллагена всегда протекает одновременно с процессами его частичного распада, поэтому о наличии активного фиброзирующего процесса в печени можно судить на основании повышения содержания в крови и в моче некоторых продуктов распада коллагена, в частности, аминокислоты Оксипролина, входящей в состав молекулы коллагена, и гликозаминогликанов, которые являются компонентами основного вещества соединительной ткани. В крови при этом повышается активность коллагеназ - ферментов, участвующих в синтезе и расщеплении коллагена. [40]
Коллаген - это белок, входящий в состав внеклеточных структур соединительной ткани животных. Он синтезируется клеточными компонентами ее, так называемыми фибробластами, и выделяется в межклеточную жидкость. Здесь молекулы коллагена, объединяясь друг с другом, образуют мощные, хотя и микроскопические волокна ( фибриллы), которые выполняют каркасную функцию в составе сухожилий, костей и других опорных структур организма. В то же время коллаген служит объектом агрессии ряда паразитических микробов. При нарушениях его структуры возникают коллагенозы, то есть коллагеновые болезни. Очень часто они обусловлены наследственными отклонениями в структуре молекул коллагена или его возрастными преобразованиями. Но не все структурные преобразования коллагена оканчиваются неблагоприятно; некоторые из них, напротив, спасительны. Это особенно проявляется при взаимодействии коллагена с микробными агентами, а именно с их ферментами вроде коллагеназы. Коллагеназа, например, возбудителей газовой гангрены особенно легко разрушает коллагеновые волокна крыс; слабее - морских свинок, коров, людей; вовсе не действует на кроличьи коллагеновые фибриллы. [41]
Волокнистые, фибриллярные белки, называемые коллагенами, составляют основу органической части костной ткани, тканей хрящей и сухожилий. Коллагены нерастворимы в воде, и лишь некоторые из них удается перевести в раствор. В молекуле коллагена много остатков глицина и пролина и, кроме того, имеется еще аминокислота оксипролин, не встречающаяся в других белках; зато коллаген лишен серусодержащих аминокислот цистина и цистеина, в нем почти нет и метионина. Структура молекулы коллагена плохо изучена. Предполагается, что молекула этого белка имеет замкнутую структуру. [42]
Химические исследования, проведенные в последние 20 лет, показали, что пространственные структуры белков необычайно сложны, а формы их молекул имеют решающее значение для осуществления каждым белком его специфической биологической функции. Полипептидная цепь, состоящая из сотен связанных друг с другом аминокислот, принимает такую пространственную форму ( называемую конформацией), которая определяется его аминокислотной последовательностью. Например, молекула коллагена - белка, придающего прочность коже и костям, - имеет форму стержня. Антитела представляют собой молекулы Y-образной формы с выемками, которые служат для распознавания чужеродных веществ и запуска реакций, обеспечивающих их эффективное обезвреживание. Ценная информация об их архитектуре была получена в рентгено-структурных исследованиях. Молекулы ферментов имеют щели, называемые активными центрами, в которых связывание реагентов осуществляется таким образом, что становится возможным образование новых химических связей между ними. Таким образом, определенной биологической функции белка соответствует определенная конформация. Основные успехи в исследовании конфор-мации белков были получены с помощью рентгеновских лучей, а также нейтронных и электронных пучков и других методов, которые позволяют нам как бы увидеть белок под увеличением в миллион раз и более. Выяснение кон-формаций белка показывает, как он выполняет свою биологическую функцию. [43]
Коллагеназы атакуют молекулу коллагена с ее концов. В гидроли-затах найдены пептиды, состоящие в основном из 3 - 6 аминокислотных остатков. Полярные участки молекулы коллагена не затрагиваются и сохраняются в больших пептидах, содержащих до 25 остатков. [44]
Поведение гладких мышц во многих случаях описывается моделью Максвелла. Они могут значительно растягиваться без особого напряжения, что способствует увеличению объема полых органов, например мочевого пузыря. Мышцы способны деформироваться на десятки процентов, чему способствует распрямление молекул коллагена. [45]
Страницы: 1 2 3 4