Молекула - миоглобин
Cтраница 1
Молекула миоглобина состоит из последовательно располо-жевных восьми а-спиральных участков, прерываемых искривлениями и нерегулярными областями. [1]
Молекула миоглобина настолько компактна, что внутри нее может уместиться всего четыре молекулы воды. [3]
 |
Структура молекулы миоглобина. [4] |
Молекула миоглобина очень компактна, не имеет каналов, и объем внутреннего пустого пространства очень мал. [5]
Молекула миоглобина IB четыре раза меньше молекулы гемоглобина, и миоглобин значительно более растворим. Он может быть получен в кристаллическом состоянии из мышц лошади и других животных, а также из мышц человека с помощью одних лишь методов высаливания. Миоглобин осаждается из водной вытяжки [18, 241-244] почти полностью насыщенным раствором сернокислого аммония после предварительного удаления прочих мышечных белков. [6]
Структура молекулы миоглобина установлена Кендрю с сотрудниками [175] в 1957 г. на основе трудоемких рентгено-структурных исследований. [7]
Остов молекулы миоглобина построен из восьми относительно прямолинейных сегментов, чередующихся с изогнутыми участками полипептидной цепи. Оказалось, что все ос-спи-ральные сегменты представляют собой правую а-спираль. На долю а-спи-ральных участков в молекуле миоглобина приходится почти 80 % всех аминокислотных остатков. Рентгенострук-турный анализ позволил также установить точное расположение каждой из R-групп, выступающих из изображенных на рисунке контуров и занимающих практически все свободное пространство между изогнутыми петлями молекулы. [9]
 |
Замещения 33 внутренних остатков. [10] |
Внутренность молекулы миоглобина заполнена плотно упакованными неполярными боковыми цепями аминокислотных остатков. Число внутренних остатков равно 36 и включает два Гис, связанных с гемом. Многие остатки Гли и Ала, будучи слабо гидрофобными, располагаются на поверхности молекулы. Объемистые неполярные боковые цепи, не находящиеся внутри глобулы, спрятаны в выемке вблизи поверхности, что сводит до минимума контакты с водой. Все боковые цепи, ионизуемые при нейтральном рН, находятся на поверхности глобулы. Эти остатки не контактируют с водой. Напротив, на поверхности глобулы имеется 10 инвариантно неполярных остатков. [11]
Видно, что молекула миоглобина содержит восемь спиральных участков, которые перемежаются с участками, имеющими структуру беспорядочно свернутого клубка. В табл. 18 приведены основные параметры ос-сниральных участков молекулы миоглобина, по данным Кендрью, в сопоставлении с соответствующими величинами, рассчитанными для а-спирали Полингом и Кори. Такое сопоставление убедительно подтверждает наличие а-спиральных структур в молекуле миоглобина. Полная модель структуры миоглобина представлена на фиг. [12]
На рис. 4 представлена молекула миоглобина, в которой роль про-стетической группы играет гем. Остов молекулы состоит из 8 относительно прямолинейных участков, разделенных между собой местами сгибов. Каждый отрезок закручен в виде а-спирали. [13]
Исходя из точных моделей молекулы миоглобина, построенных в соответствии с рентгеноструктурными данными, было сделано еще несколько важных выводов. [14]
Установил пространств, строение молекулы миоглобина методом рентгеноструктурного анализа. КЕНДЫРЬ, род многолетних трав пли полукустарников сем. Для получения волокна из стеблей перспективны К. [15]
Страницы: 1 2 3 4