Молекула - миоглобин
Cтраница 2
Установил пространств, строение молекулы миоглобина методом рентгеноструктурного анализа. КЕНДЫРЬ, род многолетних трав или полукустарников сем. Для получения волокна из стеблей перспективны К. [16]
На рис. 14 схематически представлена трехмерная модель молекулы миоглобина. [17]
На рис. 8 и 9 показаны модели молекул миоглобина и гемоглобина, построенные Кендрью в 1957 - 1961 гг., в результате длительного и глубокого изучения структуры этих белков и данных, ранее полученных Пе-рутцем. Доклад Кендрью на V Международном биохимическом конгрессе в 1961 г. вызвал большой интерес, так как в нем были описаны трехмерные структуры белков. Модель миоглобина ( атомарная и объемная) изображает третичную структуру, а модель гемоглобина - четвертичную. [18]
Первой белковой молекулой, проанализированной этими методами, оказалась молекула миоглобина ( вещества, родственного гемоглобину), содержащая около 2500 атомов. В настоящее время таким путем установлены структуры примерно полудюжины молекул белков, в том числе молекулы самого гемоглобина. [19]
Возможно, что контакты групп - СН2СН2СООН с поверхностными остатками в молекуле миоглобина кашалота обеспечивают значительно более жесткое закрепление одновременно как с проксимальной, так и с дистальной сторон гемовой группы, препятствующее изменению ориентации порфирина. В частности, по этой причине возможно ограничение движения порфирина при изменении состояния окисления и лигандного окружения в миоглобине кашалота. При этом укорачивается боковая цепь аминокислоты, предоставляющей аминогруппу для образования водородной связи, и, следовательно, можно ожидать уменьшения прочности связи пропионовой карбоксильной группы с лизином по сравнению со связью с остатком аргинина. [20]
 |
Схема пространственного расположения полипептидных цепей молекулы гемоглобина ( четвертичная структура. [21] |
Для иллюстрации всего сказанного на рис. 3 и 4 приведена схема уровней организации молекул миоглобина и гемоглобина. Полипептидная цепь молекулы мжоглобина состоит из 153 аминокислотных остатков, 70 % которых включены в а-спираль. [22]
 |
Стереоскопическое изображение пространственной конфигурации молекулы гемоглобина кольчатого червя Glycera. [23] |
Миоглобин, присутствующий в скелетных мышцах, является белком, подобным гемоглобину, но в отличие от него молекула миоглобина состоит только из одной полипептидной цепи ( около 150 аминокислотных остатков, молекулярная масса около 17000) и содержит одну группу тема ( разд. Рентгеноструктурное исследование кристаллов гемоглобина, проведенное английским ученым Максом Перуцем ( род. [24]
Кислород переносится молекулами гемоглобина вместе с током крови в мелких капиллярах, расположенных между миофибриллами, и запасается в мышце молекулами миоглобина. Красный цвет мышц обусловлен молекулами миоглобина и цитохромов. [25]
К их числу относится миоглобин, кисло-род-переносящий белок мышц с молекулярным весом, в 4 раза меньшим, чем у гемоглобина ( молекула миоглобина состоит из одной полипептидной цепи; см. гл. Особый класс окислительно-восстановительных ферментов, осуществляющих перенос электронов от флавопротеидов к кислороду или к другим акцепторам электронов, составляют цитохромы. Эти ферменты подробно рассматриваются в гл. В отличие от железа гемоглобина, которое при биохимических реакциях остается в двухвалентном состоянии, атом железа, входящий в состав тема цитохромов, претерпевает циклическое окисление и восстановление в ходе реакций, катализируемых этими ферментами. [26]
 |
Схема антипараллельной цепной структуры белка, обнаруженной в волокнах шелка. [27] |
Рентгеноструктурное изучение гемоглобина ( выполненное английским ученым Максом Перутцем с сотрудниками) показало, что молекула этого белка представляет собой агрегат из четырех субъединиц, каждая из которых напоминает молекулу миоглобина и содержит одну полипептидную цепь. Такое сочетание двух или большего числа полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка. [28]
 |
Параметры, характеризующие спиральные участки молекулы миоглобина. [29] |
Лиз, Apr, Глу, Асп, Гис, Сер, Тре, Тир, Три) находятся на поверхности молекулы и, следовательно, соприкасаются с молекулами растворителя; 3) ко всем полярным группам, находящимся на поверхности молекулы миоглобина, присоединены молекулы воды; 4) жидкость, окружающая кристалл, не проявляет никаких признаков упорядоченности ( если не учитывать присоединения молекул воды к полярным группам); 5) внутренняя часть молекулы миоглобина состоит из неполярных остатков; 6) пятая координационная связь атома железа в тетрапиррольной простетической группе занята остатком гистидина; шестая координационная связь ( за плоскостью тетрапиррольного кольца), вероятно, занята молекулой воды. В оксигенированной форме миоглобина вода, по-видимому, замещена кислородом. [30]
Страницы: 1 2 3 4