Молекула - миоглобин
Cтраница 4
Положение о четвертичной структуре высокомолекулярных белков было подкреплено исследованиями вирусных белков, расположение субъединиц которых оказалось упорядоченным в еще большей степени. В вирусе табачной мозаики 2000 совершенно идентичных субъединиц, по размерам приблизительно равных молекуле миоглобина, расположены по спирали, обвивающей стержневую молекулу нуклеиновой кислоты. Полиэдральные формы вирусов обязаны своими правильными очертаниями упорядоченному поверхностному расположению белковых субъединиц. [46]
Каждая, из четырех полипептидных цепей гемоглобина совершенно аналогична по размерам и по расположению в цепи аминокислотных остатков молекуле миоглобина. Оказывается, что в кристаллах обоих белков полипептидные цепи тоже свернуты совершенно одинаково. [47]
Коттона, обусловленных хромофорами этих остатков, могут более не быть линейной функцией числа остатков в сегменте. На основании этих расчетов и принимая во внимание влияние концевых остатков, можно ожидать, что для таких молекул, как молекула миоглобина, где число остатков в спиральном сегменте изменяется от 7 до 24 [59], влияние распределения структурированных областей по размерам на оценку величины спиральности из измерений дисперсии должно быть заметным. [48]
В результате измерений, проведенных в коротковолновой части полосы поглощения тема, для миоглобина получены следующие значения параметров: Ь0 - 390 и А 0 216 ммк. Учитывая это значение АО ( большее чем 212 ммк) и считая, что при 100 % - ной спирализации Ь0 должно быть равно - 535, получаем, что в молекулах растворенного миоглобина содержание спиральных форм составляет 100 390 / 535 73 %; это прекрасно согласуется с содержанием спиральных форм, определенным по данным рентгеноструктурного анализа для кристаллического миоглобина. Такое хорошее согласие подкрепляет нашу уверенность в том, что конформация молекул, исследуемых кристаллографами, подобна ( если не идентична) кон-формации молекул в растворе и что результаты, полученные с помощью рентгеноструктурного анализа, можно использовать для объяснения биологических свойств молекул. [49]
Миоглобин связывает кислород и сохраняет, его в мышце до тех пор, пока он не потребуется для метаболического окисления. Каждая молекула миоглобина представляет собой одну цепь из 153 аминокислотных остатков ( молекулярная масса 17800), связанную с одной гем-группой. [50]
Это сразу позволило различать атомы, соединенные водородными и вандерваальсовыми связями, хотя соседние атомы, соединенные типичной ковалентной связью, отчетливо не различались. В этой работе была доказана правота утверждений об универсальности а-спиральной структуры Полинга - Корея. Большая часть молекулы миоглобина была построена из отрезков правозакрученной спирали. Таким оразом, удалось впервые сфотографировать а-спирали в молекуле белка, что является блестящим подтверждением теоретических построений о вторичной конфигурации полипептидной цепи. [51]
Остов молекулы миоглобина построен из восьми относительно прямолинейных сегментов, чередующихся с изогнутыми участками полипептидной цепи. Оказалось, что все ос-спи-ральные сегменты представляют собой правую а-спираль. На долю а-спи-ральных участков в молекуле миоглобина приходится почти 80 % всех аминокислотных остатков. Рентгенострук-турный анализ позволил также установить точное расположение каждой из R-групп, выступающих из изображенных на рисунке контуров и занимающих практически все свободное пространство между изогнутыми петлями молекулы. [52]
Наиболее значительным результатом, полученным при этом исследовании с разрешением 2 А, было явное подтверждение наличия а-спирали, предположение о которой было высказано при исследовании с разрешением 6 А. Они пришли к выводу, что молекула миоглобина чрезвычайно компактна; что ее глобулярная структура, вероятно, стабилизуется силами, возникающими за счет взаимодействия между близлежащими атомами, а не за счет полярных сил; что полярные группы располагаются преимущественно на периферии молекулы, а неполярные группы - внутри. [53]
Исследования синтетических полипептидов, состоящих из аминокислотных остатков одного сорта, показали, что, кроме проли-на и оксилролина, а-спиралей не образуют и полисерия, политреонин, поливалин, полиизолейцин, полицистин. Эти остатки названы аятиспиральными. Однако статистический анализ расположения боковых радикалов в молекулах миоглобина и гемоглобина показал, что хотя некоторые изломы их цепей почти полностью состоят из названных остатков, последние не менее часто встречаются и в а-спиральных участках. [54]
Видно, что молекула миоглобина содержит восемь спиральных участков, которые перемежаются с участками, имеющими структуру беспорядочно свернутого клубка. В табл. 18 приведены основные параметры ос-сниральных участков молекулы миоглобина, по данным Кендрью, в сопоставлении с соответствующими величинами, рассчитанными для а-спирали Полингом и Кори. Такое сопоставление убедительно подтверждает наличие а-спиральных структур в молекуле миоглобина. Полная модель структуры миоглобина представлена на фиг. [55]
Перуц соединял молекулы вышеуказанных белков с массивными атомами золота или ртути, которые особенно хорошо преломляли рентгеновские лучи. Они достигли успеха, получив в 1959 году изображение молекулы миоглобина, а годом позже было получено изображение молекулы гемоглобина. [56]
 |
Аллостерическое гем-гем-взаимодействие в димере. [57] |
Примером могут служить цито-хромы, присутствующие в каждом живом организме. Они содержат гем-группы, связанные с белком иначе, чем в молекулах миоглобина и гемоглобина. Интересным является белок, содержащий негемовое железо ( так называемый высокопотенциальный железосодержащий белок), выделенный из клеток нескольких видов пурпурных бактерий. Он может обратимо одноступенчато ( путем потери одного электрона) окисляться ионом гексацианоферрат ( Ш) кислоты [ Fe ( CN) e ] 3 - и другими окислителями и, вероятно, катализирует какие-то окислительные процессы, важные для физиологии бактерий. [58]
Блестящими работами биохимиков, физиологов, биофизиков и кристаллографов установлены молекулярные структуры ряда важнейших биологических объектов. Например, выяснена структура дезоксирибонуклеиновой кислоты ( ДНК) - основного носителя наследственной информации, структура молекул миоглобина, запасающих кислород в мышцах животных, структура молекул гемоглобина, входящих в состав красных кровяных телец и переносящих кислород из легких к тканям, строение поперечнополосатых мышц и белковых молекул, входящих в их состав, структура некоторых ферментов, витаминов и ряда других важных биологических молекул. [59]
Аналогично при скоростном седиментационном анализе возможность работать с очень малыми концентрациями вещества позволяет вести исследования в таких условиях, при которых эффекты межмолекулярных взаимодействий минимальны. В некоторых системах при таких разбавлениях происходит диссоциация молекул. Так, Эдельштейн и Шахман исследовали распад молекул гемоглобина на субъединицы, по весу близкие к молекулам миоглобина, используя при этом сканирующую систему ( фиг. [60]
Страницы: 1 2 3 4