Молекула - глобулярные белок
Cтраница 1
Молекулы глобулярных белков при исследовании их в водных растворах вблизи изоэлектрических точек имеют компактные кон-формации, непроницаемые для молекул воды. В разделе 7 было указано, что в образовании такой конформации могут принимать участие различные силы, в число которых включаются также и силы, приводящие к образованию гидрофобных и водородных связей, уже рассмотренных при описании поведением полипептидов и полимерных мыл. Вероятно, сочетание такого рода сил и величина свободной энергии, требуемой для разрушения первоначальной нативной структуры, изменяются при переходе от одного белка к другому. [1]
Молекулы глобулярных белков имеют шарообразную форму, но в них также имеются пептидные цепи, свернутые в спираль. Предполагается, что в таких молекулах между различными участками спирали возникают взаимодействия, изгибающие и поворачивающие цепи. Пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий отдельных участков пептидной цепи, называется третичной. [2]
Молекулы глобулярных белков имеют более сложное строение, чем молекулы фибриллярных белков. Глобулярные белки являются обычно гораздо менее стойкими ко всяким воздействиям; очень часто они выполняют в организмах более важные и сложные функции, чем фибриллярные белки. [3]
Размеры молекул глобулярных белков свидетельствуют о том, что длина их пептидных цепей сравнительно невелика. Несмотря на то, что эти белки содержат очень большое число аминокислот, их пептидные цепи включают только 10 - 20 аминокислотных остатков. [4]
Конфигурация молекул глобулярных белков определяется двумя типами взаимодействий: водородной связью и так называемыми гидрофобными силами. [5]
 |
Модель а-спирали, на.| Модель р-складчатой структуры. а - вид сбоку, б ч вид сверху.| Схема денатурации и рена-турации глобулярного белка. [6] |
Форма молекулы глобулярных белков приблизительно напоминает эллипсоид вращения. [7]
В компактно свернутых молекулах глобулярных белков часть функциональных групп недоступна ( или малодоступна) действию реагентов, некоторые становятся активными лишь после денатурации, которая связана с переукладкой пептидных цепей. Иногда предполагают, что нереагирующие группы ( эндогруппы) скрыты внутри белковой частицы, а активные ( экзогруппы) расположены на поверхности или вблизи от нее. Четкой границы между теми и другими провести нельзя, в частности, при оценке следует учитывать свойства реактивов, их способность проникать внутрь молекулы белка, окружение данной функциональной группы в ней и другие факторы. [8]
Большинство макромолекул, кроме молекул глобулярных белков, имеющих малые размеры, обладают протяженностью, по крайней мере в одном измерении, превышающей приведенные выше числа. [10]
Как уже было установлено, полипептидные цепи молекул глобулярных белков в твердом состоянии имеют специфическую конформацию, которая может сохраняться в водном растворе. Структурная основа существования таких конформаций неизвестна, но по данному вопросу было высказано много хороших соображений, и целью данного раздела является суммирование достигнутых в этом направлении успехов. [11]
Весьма вероятно, что принципиальная причина неспособности молекул глобулярных белков полностью использовать тенденцию СО - и NH-rpynn к образованию водородных связей объясняется способностью молекул воды, с которыми обычно находятся в контакте белковые молекулы, принимать участие в образовании водородных связей. [12]
Возможно, она является основным фактором, вызывающим сворачивание молекул глобулярных белков в компактные, почти сферически симметричные образования. Наилучший пример действия подобного рода сил представляют растворы мыл и детергентов. Их молекулы состоят из относительно длинной углеводородной цепи, оканчивающейся ионогенной группой. Присутствие в водной среде углеводородной части молекулы детергента, с другой стороны, является нежелательным, так как все молекулы воды, которые расположены рядом с этой углеводородной цепью, лишены присущей им обычно возможности принимать участие в образовании водородных связей. [13]
 |
Строение основной пептидной цепи.| Пептидная цепь, свернутая в а-спираль. [14] |
Сопоставление указанных величин приводит к выводу, что в молекулах глобулярных белков пептидные цепи должны быть определенным образом свернуты или скручены. [15]
Страницы: 1 2 3 4