Cтраница 3
Кендрью, позволили установить координаты основных групп, составляющих молекулы этих белков. В этих работах прямым экспериментом было впервые доказано существование а-спиральных цепей в молекуле глобулярных белков. [31]
В настоящее время, как известно, твердые тела используются в радио - и микроэлектронике как многофункциональные устройства. Отметим, что сформулированная проблема относится и к молекулярной биологии. Молекулы глобулярных белков ( гемоглобина, пепсина и др.) обладают достаточно жесткой структурой, испытывающей определенные трансформации при выполнении этими молекулами специфических функций в биохимических процессах жизнедеятельности организмов. [32]
Глобулярные белки характеризуются шаровидной или близкой к ней формой молекул. Альбумины, глобулины, а также протеиды являются глобулярными белками. Молекулы глобулярных белков имеют более сложное строение, чем молекулы фибриллярных белков. Глобулярные белки являются обычно гораздо менее стойкими ко всяким воздействиям; очень часто они выполняют в организмах более важные и сложные функции, чем фибриллярные белки. [33]
Глобулярные белки характеризуются шаровидной формой молекул или формой, близкой к шару. Альбумины, глобулины, а также протеиды являются глобулярными белками. Молекулы глобулярных белков имеют более сложное строение, чем молекулы фибриллярных белков. Глобулярные белки обычно гораздо менее стойки ко всяким воздействиям; очень часто они выполняют в организмах более важные и сложные функции, чем фибриллярные белки. [34]
Глобулярные белки характеризуются формой молекул, близкой к шару. Альбумины, глобулины, а также протеиды являются глобулярными белками. Молекулы глобулярных белков имеют более сложное строение, чем молекулы фибриллярных белков. Глобулярные белки обычно гораздо менее стойки ко всяким воздействиям; очень часто они выполняют в организмах более важные и сложные функции, чем фибриллярные белки. [35]
Среднюю часть составляют два слоя липидов, молекулы которых обращены гидрофобными хвостами внутрь, а водорастворимыми головками наружу. Они расположены между двумя тонкими слоями белка, изображенными в виде двух полосок, испещренных точками. Эти слои покрыты с наружной стороны молекулами глобулярных белков, изображенных большими заштрихованными кругами. [36]
При анализе ряда глобулярных белков было установлено, что они имеют в растворе весьма компактные формы, размеры которых не сравнимы по величине с размерами, ожидаемыми для стержнеобразных а-спиралей сходного молекулярного веса. Гидродинамические данные и результаты светорассеяния указывают также, что пространственная конфигурация у белков этого класса более компактна, чем у беспорядочных клуб-ков. Чтобы объяснить это кажущееся несоответствие, необходимо допустить, что молекулы глобулярных белков представляют собой сверхклубки, состоящие из коротких спиральных сегментов, разделяемых неспиральными зонами. Последние наделяют полипептидные цепи достаточной гибкостью, чтобы они могли свернуться в компактную глобулу, которая стабилизируется различного рода вторичными связями. Следовательно, в молекуле белка мы имеем как спиральные, так и аморфные участки. Что же касается синтетических полипептидов, то здесь, как уже говорилось, конформация полипептидной цепи зависит от природы растворителя: в одних вторичная структура этих соединений представлена спиральной формой, в других - беспорядочным клубком. [37]
В этой модели также предполагается, что молекулы липидов расположены в виде двойного слоя и их полярные головки направлены к поверхности мембраны, как показано на схеме, приведенной на рис. 3.4. Однако при этом молекулы белка не образуют непрерывного слоя на поверхности мембраны, а располагаются через неровные интервалы. В некоторых случаях они частично экспонированы на поверхности мембраны, а частично спрятаны в ней, а в других они полностью погружены в мембрану таким образом, что одна часть молекулы белка может высовываться с одной стороны мембраны, а другая - с другой. Следовательно поверхность мембраны состоит из полярных липидных головок, между которыми в разных местах выступают участки молекул глобулярных белков. [38]
Поскольку полипептидные цепи фибриллярных белков и синтетических полипептидов проявляют значительную тенденцию к образованию водородных связей СО - - Н - N, то можно ожидать, что эта тенденция свойственна и глобулярным белкам. Однако данные по оптическому вращению, приведенные в табл. 4, ясно показывают, что в водной среде только часть пептидных связей может принимать участие в образовании спирали. Частично спирализованная молекула, не содержащая никаких других элементов упорядочения внутренней структуры, будет иметь длинные участки цепи, свернутые в беспорядочный клубок, так что в этом случае невозможно ожидать наличия специфической компактной формы, характерной для молекул глобулярных белков. Таким образом, для объяснения наблюдаемой формы молекул следует привлечь какие-то другие значительные силы. [39]
В этом разделе кратко рассмотрены некоторые классы макромолекул, существенно отличающиеся по своим свойствам от макромолекул статистических клубков и сплошных жестких частиц, но которые приближаются, однако, в частных случаях к этим предельным типам. Создание количественной теории кон-формации и гидродинамических свойств таких макромолекул ( подобной той, которая изложена в предыдущих параграфах для гауссовых клубков) - крайне сложная задача. Если в описании свойств молекул полиэлектролитов есть уже определенные успехи, то в отношении полимеров биологического происхождения сделаны лишь первые шаги. Гидродинамическое поведение таких макромолекул ( в особенности молекул глобулярных белков) обычно приходится описывать на основе грубых модельных представлений. Поэтому, в отличие от двух предыдущих разделов данной главы, в этом разделе изложение носит по преимуществу качественный характер. [40]
В этом разделе кратко рассмотрены некоторые классы макромолекул, существенно отличающиеся по своим свойствам от макромолекул статистических клубков и сплошных жестких частиц, но которые приближаются, однако, в частных случаях к этим предельным типам. Создание количественной теории кон-формации и гидродинамических свойств таких макромолекул ( подобной той, которая изложена в предыдущих параграфах для гауссовых клубков) - крайне сложная задача. Если в описании свойств молекул полиэлектролитов есть уже определенные успехи, то в отношении полимеров биологического происхождения сделаны лишь первые шаги. Гидродинамическое поведение таких макромолекул ( в особенности молекул глобулярных белков) обычно приходится описывать на основе грубых модельных представлений. Поэтому, в отличие от двух предыдущих разделов данной главы, в этом разделе изложение носит го преимуществу качественный характер. [41]
Кроме прямого действия гидратации, исследованного в чистом виде на модельных системах, имеется еще и косвенное действие гидратации. В водной среде часть групп сложной полиэлектролитной молекулы может иметь гидрофобные свойства. Стремление этих групп уменьшить число возможных контактов с водной средой приводит, с одной стороны, к изменению кон-формации полимерной молекулы и, с другой стороны, к изменению структурных свойств воды в непосредственной близости. Это гидрофобное взаимодействие играет важную роль в образовании нативной структуры молекул глобулярных белков. [42]
Некоторые вирусы были получены в истинно кристаллической форме, и единичные кристаллы этих вирусов были исследованы рентгенографически. Для этих вирусов можно рассчитать размеры элементарной ячейки и молекулярные веса. Наиболее замечательной особенностью вирусов являются необычайно большие размеры элементарной ячейки и соответственно большой молекулярный вес. Из имеющихся для вирусов данных можно сделать еще одно заключение о том, что частицы вирусов ( двух вирусов, приведенных в табл. 1) должны, подобно молекулам глобулярных белков, быть компактными и по форме близкими к сфере. Вирус кустистой карликовости помидора, кристаллизующийся в объемноцентрированной кубической решетке, надо полагать, в действительности имеет упаковочную единицу совершенно сферически симметричную, хотя, конечно, кроме частицы вируса в эту упаковочную единицу входит растворитель. [43]
В настоящее время предполагают, что в основе строения глобулярных белков, как и волокнистых, лежит или микроструктура белка, состоящая из циклических группировок, или полипептидная цепь. По одним представлениям, эта цепь длинная, но в естественных белках клеток и тканей в своем природном состоянии она не растянута, а волнообразно изогнута и образует петли приблизительно через каждые 40 А. Такие цепи соединены между собой в волнообразно сложенные плоскости, а плоскости-в пространственные образования. Вследствие этого индивидуальная белковая молекула имеет примерно один и тот же размер во всех направлениях. По другим представлениям в молекуле глобулярных белков симметрично расположены короткие цепи, S-образно изогнутые. Длина их должна равняться приблизительно 40 А. Такие цепи лежат параллельно друг другу и вместе образуют плоскость. Плоскости тем или иным способом соединяются в пространственные образования. [44]
Из имеющейся информации о природных белках очевидно, что структурными формами ( а - и р-структурами), описанными в предыдущих разделах, нельзя охарактеризовать все аспекты их молекулярной организации. Спиральные участки для большинства белков являются лишь частью их макромолекулы и в большинстве случаев могут объяснить только малую долю ее конформации. Вместе с тем макромолекулы белка имеют ясно выраженную пространственную конфигурацию, которая не менее строго определена, чем конфигурация высоко спиральных систем. Этот уровень организации белковой молекулы, включающий в себя вторичную структуру полипептидных цепей, как мы уже упоминали, в настоящее время принято называть третичной структурой. Для пояснения напомним, что молекулы глобулярных белков представляют собой сверхклубки, состоящие из спиральных и аморфных сегментов. Последние наделяют полипептидные цепи достаточной гибкостью и позволяют им свернуться в компактную глобулу, которая стабилизируется различного рода связями. Вот эта пространственная упаковка чередующихся спиральных и аморфных участков первичной цепи в компактное и симметричное тело и составляет третичную структуру макромолекулы белка. [45]