Молекула - глобулярные белок
Cтраница 2
Одно из основных заключений, которое можно вывести на основании рентгенографических данных для этих белков, состоит в том, что молекулы глобулярных белков должны быть относительно компактны и симметричны. Молекулы должны быть такими, чтобы они могли целиком войти в элементарную ячейку с симметрией, соответствующей кристаллографической пространственной группе. Это очень сильно ограничивает выбор размеров молекул, и, кроме того, требуемые размеры неизменно являются размерами относительно компактной фигуры. В элементарную ячейку ни в коем случае нельзя поместить длинные полностью вытянутые или спиральные полипептидные цепи, подобные тем, которые встречаются в синтетических полипептидах и фибриллярных белках. Например, в гемоглобине каждая полипептидная цепь ( каждая молекула молекулярного веса 33 500 состоит из двух цепей) содержит около 150 остатков аминокислот. [16]
 |
Изменение прочности адсорбционных слоев раствора яичного альбумина ( с 0 005 г / 100 мл при 4 9 и 22 С. [17] |
Вывод о том, что самым важным типом связи, обусловливающим прочность межфазных адсорбционных слоев водных растворов глобулярных белков на границе как с воздухом, так и с маслом, являются гидрофобные взаимодействия между отдельными гидрофобными участками цепей молекул глобулярных белков, подтверждается опытами по изучению прочности межфазных адсорбционных слоев а-казеина с разрушенными S-S - связями. В качестве агента, разрушающего S-S - связи, был выбран сульфит натрия. [18]
 |
Структура рибонуклеазы 10 - места дисульфидны мостиков. [19] |
Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков - глобул. Молекулы глобулярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо раство-римы в воде, причем вязкость их растворов невелика. [20]
 |
Пространственная структура миоглобина. [21] |
Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков - глобул. Молекулы глобулярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо растворимы в воде, причем вязкость их растворов невелика. [22]
Строение молекулы белка определяется расположением в ней остатков аминокислот и связями, которыми эти остатки связаны. Молекулы глобулярных белков имеют цилиндрическую форму, причем диаметр цилиндра может быть равен его высоте. Очевидно, полипептидные цепи скручены или свернуты в пространстве таким образом, что они максимально сближены между собой. Форма белковой цепи определяется порядком расположения аминокислот. Замещение двух-трех аминокислот в цепи другими кислотами приводит к изменению формы молекулы. Решить вопрос о строении глобулярного белка очень трудно, однако имеются данные, свидетельствующие о том, что атомы, образующие пептидную группировку, расположены в плоскости, а водородная связь в пептидных цепях между группами - NH и С О является линейной. Недавно с помощью дифракции рентгеновских лучей было установлено строение миоглобина. [23]
Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков - глобул. Молекулы глобулярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо раство римы в воде, причем вязкость их растворов невелика. [24]
 |
Биспиральная молекула ДНК. [25] |
Энергия их взаимодействия между собой значительно выше энергии гидратации, что способствует сворачиванию молекул с образованием отдельных гидрофобных областей, в состав которых входят несколько углеводородных радикалов макромолекулы. Свернутые молекулы глобулярных белков, содержащие гидрофобные области, по ряду свойств похожи на мицеллы полуколлоидных веществ. В частности, они также солюбилизируют углеводороды и жирорастворимые красители. [26]
Белки по своей форме разделяют на глобулярные и фибриллярные. Форма молекул глобулярных белков динамична и под влиянием ряда факторов, например рН, температуры или ионной силы раствора, может изменяться. Это обязательно нужно учитывать при определении формы белка. Одним из наиболее точных методов, регистрирующих форму белковой молекулы, является метод двойного лучепреломления в потоке. [27]
Формирование и поддержание ( стабилизация) характерной макроструктуры частиц белка со специфическим пространственным расположением цепей осуществляется за счет взаимодействий соответствующих участков цепей и образования между ними поперечных связей. В молекулах глобулярных белков существуют внутримолекулярные связи следующих четырех типов: 1) дисульфидные, образуемые остатками цистина; 2) гидрофобные, возникающие за счет сил Ван-дер - Ваальса вследствие взаимного притяжения неполярных ( гидрофобных) групп; 3) солевые мостики, образующиеся благодаря электростатическому притяжению между катионными и анионными ( кислотными и основными) группами; 4) водородные связи, возникающие за счет атома водорода между электроотрицательными атомами кислорода и азота пептидных групп, за счет водорода ОН-группы окси-аминокислот и кислорода пептидной группы, между карбоксильными группами, между ОН - и карбоксильными, а также другими. [28]
 |
Влияние разрушения S-S - связей на прочность межфазного адсорбционного слоя - казеина на границе водный раствор - казеина / углеводород при рН 10 8 и 20 С. [29] |
Белки очень чувствительны к изменению активности водородных ионов в связи с множеством способных к ионизации групп в молекуле. Для выяснения роли заряда молекул глобулярных белков на скорость образования адсорбционного слоя и величину прочности, а также на время жизни элементарных капель нами изучалось поведение межфазных слоев глобулярных белков при разных рН среды от 2 до 10 и 22 и 55 С. [30]
Страницы: 1 2 3 4