Cтраница 4
Холофермент ( Holoenzyme) Молекула фермента, включающая все необходимые для функционирования субъединицы и кофакторы. [46]
Для исследования пространственной организации молекулы фермента в мембране широко используются методы химической модификации иепроникающими, гидрофобными и кросс-сшивающими реагентами. В качестве непроникающих меток применяются также антитела к отдельным субъединицам. По имеющимся данным, предложена следующая модель организации цитохромокси-дазы в мембране. [47]
![]() |
Схематическая диаграмма активного комплекса алкогольдегидрогена. [48] |
Формирование различных условий микроокружения молекул ферментов и возможность их модификации создают предпосылки для лолучения высокоэффективных катализаторов, обладающих свойствами, отличающимися от свойств натив-ных ферментов. [49]
Несмотря на большие размеры молекул ферментов, есть основание полагать, что реакция может происходить только в некоторых местах на поверхности молекулы - в так называемых активных центрах. Это предположение подтверждается многочисленными наблюдениями. [50]
Считается, что конформация молекулы фермента и его активного центра может изменяться под влиянием коэнзима и субстрата. Их присоединение к ферменту вызывает соответствующие изменения активного центра, и его функциональные группы могут располагаться таким образом, что начинается реакция. [51]
Специфический участок на поверхности молекулы аллостери-ческого фермента ( отличный от активного центра), с которым связывается молекула модулятора или эффектора. [52]
Активные центры находятся в молекуле фермента друг от друга на расстоянии 3 нм. Гидролиз субстрата включает стадию фосфорилирования остатка серина активного центра с послед, отщеплением фосфата под действием воды, входящей в координац. Общую скорость р-ции лимитирует выход фосфата из активного центра, ускоряемый его взаимод. [53]
![]() |
Трехмерная структура химотрипсина. [54] |
По данным рентгенографического анализа [228, 229] молекула фермента имеет эллиптическую форму размером 5 2 х 4 4 х 4 0 нм. Внутри молекулы находится - структура, состоящая из 8 параллельных и 8 антипараллельных участков и обрамленная с обеих сторон 8 спиралями. [55]
Эта схема показывает, что молекулы ферментов внутри клетки должны собираться по частям. [56]
Каталитической активностью обладает не вся молекула фермента, а лишь определенный ее участок, называемый активным центром. Активный центр соединяется с молекулой реагирующего вещества, образуя непрочное промежуточное соединение, способное к дальнейшим превращениям. При этом активный центр вступает в соединение только с теми молекулами, структура которых подобна структуре активного центра. Этим, по-видимому, объясняется специфичность действия ферментов. [57]