Cтраница 3
У голодных животных отмечается равномерное внедрение С14 - глюкозы в ядро ф-декстрин) и периферию молекулы гликогена. [31]
От амилопектина гликоген отличается лишь тем, что у него больше боковых ветвей, вследствие чего молекула гликогена более плотная; общее число остатков глюкозы в молекуле гликогена выше, чем в молекулах амилопектина. [32]
В тканях человека и животных отечественными биохимиками Е.Л. Розенфельд и И.А. Поповой обнаружен также фермент а-амилаза, катализирующий отщепление остатков глюкозы от молекулы гликогена по а-1 4-связи. Однако ведущая роль в расщеплении гликогена в клетках принадлежит фосфорилазам. [33]
Гидролитическое расщепление гликогена в печени может проходить под влиянием ряда ферментов: а-амилазы, мальтазы и 1 6-глюкозидазы, разрывающей 1 6-кислородные мостики в молекуле гликогена. Имеются данные о возможности гидролитического расщепления гликогена печени и при участии так называемой f - амилазы, отщепляющей от гликогена свободную глюкозу. [34]
Как показали Б. Н. Степаненко и Е. М. Афанасьева, йодная реакция полисахаридов зависит от их строения; в частности при постепенном укорочении боковых цепей глюкозных остатков в молекуле гликогена окраска его йодом из винно-красной становится красно-бурой и бурой. [35]
Так, Вольфром и Томсон [4] при осторожном кислотном гидролизе гликогена, исключающем реверсию, выделили нигерозу, показав тем самым, что в молекулах гликогена имеются а-1 3-связи. [36]
От амилопектина гликоген отличается лишь тем, что у него больше боковых ветвей, вследствие чего молекула гликогена более плотная; общее число остатков глюкозы в молекуле гликогена выше, чем в молекулах амилопектина. [37]
По своему строению гликоген, который является полимером а-глюкозы, и амилопектин почти идентичны. Однако молекула гликогена имеет значительно больше ветвлений, чем молекула амилопектина. К тому же гликоген не дает йодной реакции. [38]
![]() |
Расщепление гликогена. [39] |
Гликоген и амилопектин крахмала являются разветвленными полисахаридами. Остатки глюкозы отщепляются от концов молекулы гликогена до тех пор, пока на ветвях, идущих от точки ветвления, не останется примерно по четыре остатка глюкозы. Другой фермент ( а - [ 1 - 4 ] - а - [1- 6] - глюкантрансфе-раза) переносит трехуглеродный фрагмент с одной цепи на другую, открывая ( 1 - 6) - связь. [40]
При биосинтезе неинформационной макромолекулы гликогена, которая состоит из повторяющихся единиц только одного THna-D - глюкозы, тождественность и чистота конечного продукта обеспечиваются активным центром гли-коген-синтазы ( разд. UDP-глюкозы и нередуцирующий конец цепи молекулы гликогена, которая должна быть удлинена. [41]
Хотя приводимые в табл. 7 величины для гликогенов кролика и лягушки кажутся близкими, они все же весьма характерны, поскольку обладают известным постоянством. При малой длине внутренних ветвей молекулы гликогенов лягушек гораздо более компактны, чем гликогены кроликов, что отражается на характере их йодной реакции. [42]
Очевидно, олигосахариды принимают участие в синтезе гликогена. По-видимому, роль олигосахаридов с различными типами связей заключается в построении из олигосахаридов ядра молекулы гликогена, тогда как на долю УДФГ - гликоген-трансферазы ( а возможно, и фосфорилазы) совместно с ветвящим ферментом [ амило - ( 1 4 - Л 6) - трансглюкозидазой ] приходится синтез периферической части и укрупнение молекулы гликогена. [43]
Центральную роль в превращениях глюкозы и саморегуляции углеводного обмена в печени играет глюкозо-6 - фосфат. Он резко тормозит фосфоролитическое расщепление гликогена, активирует ферментативный перенос глюкозы с уридиндифосфоглюкозы на молекулу синтезирующегося гликогена, является субстратом для дальнейших гликолитических превращений, а также окисления глюкозы, в том числе по пентозофосфатному пути. [44]