Cтраница 1
Измеренный малый активационный барьер реакции 1) ( е0 15 4 - 15 0 4 ккал) теоретически вполне вероятен. [1]
Величина активационного барьера реакции определяется двумя факторами-энтальпией активации и энтропией активации. Осуществлению реакции благоприятствует низкий барьер энтальпии и большая положительная ( или по крайней мере не отрицательная) энтропия активации. Если активированный комплекс характеризуется намного большей упорядоченностью по сравнению с реагентами, энтропия активации имеет большое отрицательное значение и реакция замедляется. [2]
Фермент снижает активационный барьер реакции. Переносчик снижает барьер для переноса щелочного иона внутри липидной мембраны. Активность фермента характеризуется концентрацией полунасыщения и числом оборотов. Для переносчиков концентрация полунасыщения отвечает концентрации ионов в водной фазе, при которой половина молекул переносчика, связанных в мембране, образовала комплексы. Таким образом, в условиях опыта концентрация связанного мембраной валиномицина еще далека от насыщения. [3]
Большая часть активационного барьера реакции гомогенного окисления двуокиси серы обусловлена затратой энергии на разрыв молекулы кислорода. [4]
Напряжения также способны ослабить химические связи и снизить активационный барьер реакции окисления. [5]
В газовой фазе основным источником энергии, необходимой для преодоления активационного барьера реакции, является кинетическая энергия реагирующих молекул. [6]
По мнению Тома, последовательное заполнение сайтов приводит к понижению активационного барьера реакции, тем самым увеличивая скорость расщепления реакционных связей субстрата. Соответственно с увеличением степени полимеризации олигосахаридных субстратов растет число заполненных сайтов в фермент-субстратном комплексе, что должно приводить к увеличению гидролитического коэффициента по сравнению с гидролизом малых олигосахаридов, занимающих лишь несколько сайтов в активном центре фермента. Эти результаты, полученные Тома, представляются серьезным критическим замечанием в адрес основного положения концепции Хироми. [7]
Используемые в промышленности мономеры не полимеризуются самопроизвольно в отсутствие инициатора, который понижает активационный барьер реакции; если бы они полимеризовались самопроизвольно, то их хранение и транспортировка были бы невозможны и, кроме того, реакция была бы неуправляема. [8]
В равновесной кинетике не ставится вопрос, какие степени свободы реагентов эффективны в преодолении активационного барьера реакции, и множитель ехр ( - E / RT) в уравнении Аррениуса интерпретируется как относительная доля молекул, обладающих полной энергией ( независимо от распределения по отдельным видам), достаточной для преодоления барьера. Однако предположение о равновесном протекании реакции во многих случаях не всегда выполняется, и тогда надо пользоваться неравновесной функцией распределения и в явном виде учитывать вклад отдельных степеней свободы в процесс преодоления активационного барьера. [9]
В равновесной кинетике не ставится вопрос, какие степени свободы реагентов эффективны в преодолении активационного барьера реакции, и множитель ехр ( - E / RT) в уравнении Аррениуса интерпретируется как относительная доля молекул, обладающих полной энергией ( независимо от распределения по отдельным видам), достаточной для преодоления барьера. Однако предположение о равновесном протекании реакции во многих случаях не всегда выполняется, и тогда надо пользоваться неравновесной функцией распределения и в явном виде учитывать вклад отдельных степеней сободы в процесс преодоления активационного барьера. [10]
Каталитический процесс начинается с того, что фермент и субстрат приобретают вследствие флуктуации энергию, достаточную для преодоления активационного барьера реакции. В результате реакции выделяется некоторое количество энергии. Часть ее идет на плавление в участках, прилегающих к ферменту, часть рассеивается в виде тепла. Таким образом, происходят своеобразные ритмические конформации части белковой молекулы. Благодаря этому на контактные группы фермента возвращается часть энергии, выделяемой в результате химической реакции. Эта гипотеза еще не проверена опытом и время покажет, насколько она соответствует действительности. Для нас, однако, такой подход интересен тем, что он подчеркивает роль конформационных изменений в подложке при работе фермента. [11]
Индуцированное соответствие обеспечивает контроль и специфичность ферментативной реакции, однако оно не включает непосредственного использования связывающих сил для уменьшения активационного барьера реакции. Равновесия и соответствующие свободные энергии этого механизма представлены схемой ( 3), в которой Е - неактивная форма свободного фермента E S - модифицированный активный фермент, связанный с субстратом. Наблюдаемая энергия связывания субстрата ( с образованием E S) должна уменьшиться на эквивалентную величину. [12]
В литературе обсуждается эффект микроволнового воздействия с точки зрения возможности быстрого увеличения средней кинетической энергии молекул, что позволяет снизить активационный барьер реакции. [13]
Значения констант скоростей каждой из элементарных стадий сохраняют постоянство только для одной температуры и потенциала, так как изменение этих параметров, влияя на величину активационного барьера реакции, изменяет и константу. При температурах выше 5 С выход по току и скорость синтеза НС1О4 резко падают из-за понижения на 6 порядков поверхностной концентрации хшосорбированного хлора и соответственно хлор-кислородных частиц. При понижении температуры ниже - 30 С происходит вытеснение активного окисла хемосорбированными перхлорат-радикалами. [14]
Превращение основного состояния фермент-субстратного комплекса в переходное ведет к увеличению прочности связывания фермента с субстратом ( точнее, измененных или активированных фермента и субстрата) и к уменьшению активационного барьера реакции. При этом в согласии с основными положениями теории переходного состояния уменьшение свободной энергии активации соответствующей стадии ферментативной реакции определяется разницей свободных энергий реального и гипотетического фермент-субстратного комплекса. Следовательно, если напряжения или деформации, существующие в фермент-субстратном комплексе, снимаются в переходном состоянии реакции, то они выгодны для фермента на стадии каталитического превращения комплекса. Чем более выражены такие напряжения в фермент-субстратном комплексе, тем выше каталитическая константа ферментативной реакции. [15]