Белок - мышца
Cтраница 2
Подобные же превращения могут принимать участие в тех изменениях формы клеток, которые характерны для амебоидного движения или мышечного сокращения. Миозин, сократимый белок мышцы, по-видимому, является полимером тропомиозина, другого мышечного белка, и их взаимопревращения in vivo, как полагают, вполне возможны. [16]
 |
Синтез и деградация гемоглобина. [17] |
Гем входит в состав некоторых других белков, по своей биохимической функции сходных с гемоглобином. К ним относится миоглобин - кислородсодержащий белок мышц, состоящий из одной полипептидной цепи, сходной по структуре с субъединицей гемоглобина; цитохромы - соединения, функционирующие как переносчики электронов в окислительно-восстановительных реакциях ( гл. [18]
Прекрасной иллюстрацией значения белков является раскрытие механизма мышечного сокращения. Установлено, что в основе мышечного сокращения лежит изменение механо-эластических свойств особого сократимого белка мышц - актомио зина в результате взаимодействия его с аденозинтрифосфорной кислотой ( стр. Если, например, на мацерированные ( вымоченные в воде) мышечные волокна, лишенные возбудимости, подействовать раствором аденозинтри-фосфата ( при определенных концентрациях солей), то можно наблюдать резкое сокращение этих волокон, во многих отношениях напоминающее сокращение живой мышцы. Здесь имеется совершенно несомненное доказательство того, что для сокращения мышцы необходимо химическое взаимодействие мышечных белков с определенным химическим веществом. [19]
Прекрасной иллюстрацией значения белков является раскрытие механизма мышечного сокращения. Установлено, что в основе мышечного сокращения лежит изменение физического состояния особого сократительного белка мышц - актом и оз и на в результате взаимодействия его с аденозинтрифосфорной кислотой ( стр. Если, например, на мацерированные ( вымоченные в воде) Тмышечные волокна, лишенные возбудимости, подействовать раствором аденозинтри-фосфата ( при определенных концентрациях солей), то можно наблюдать резкое сокращение этих волокон, во многих отношениях подобное сокращению живой мышцы. Здесь имеется совершенно несомненное доказательство того, что для сокращения мышцы необходимо химическое взаимодействие мышечных белков с богатым энергией химическим веществом. [20]
Большую роль в изучении этого явления сыграли работы Энгельгардта и Любимовой 69 впервые показавших, что основной сократительный белок мышцы, актомиозин, в форме геля способен изменять свою длину, производя механическую работу при добавлении аденозинтрифос-форной кислоты ( АТФ) - универсального переносчика химической энергии в биологических системах. Одновременно было показано, что очищенному актомиозину присуща ферментативная активность. Подобная ферментативная активность мышечного белка называется аденозинтрифосфатазной. [21]
В пробирку вносят шпателем кусочек мышцы и добавляют 15 - 20 капель воды. Пробирку нагревают у пламени горелки 20 - 30 сек. При этом белки мышц денатурируются, а карнозин переходит в мышечный экстракт. Полученный экстракт отделяют фильтрованием. Отфильтровав 4 - 5 капель жидкости, добавляют к ним столько же капель диазо-реактива и по каплям раствор едкого натра до появления оранжево-красного окрашивания. [22]
Избирательное осаждение некоторых белков возможно и при сравнительно невысоких значениях ионной силы. В частности, белки мышц - актомиозин и миозин - осаждаются при разведении тканевых экстрактов водой до ионной силы 0 1 - 0 3 и 0 05 - 0 1 соответственно. [23]
Ферменты - это белки, каждый из которых характеризуется специфическими химическими свойствами и геометрическим строением. Не все белки являются ферментами. Некоторые из них, такие, как белки мышц и кожи, выполняют структурные функции и не обладают ферментативной активностью. [24]
Вернемся, однако, к описанию ферментов и белков. Существует множество белков - таких, как белки мышц, структурные белки, скажем, в хрящах, волосах, коже - не являющихся ферментами. И все-таки белки-очень характерная для жизни субстанция; во-первых, это составная часть всех ферментов, а во-вторых, составная часть многих иных живых веществ. Структура белков проста и довольно занятна. [25]
Частицы другой группы белков являются тончайшими нитями, волоконцами. В эту группу входят, например мио-лин - белок мышц, кератин - белок волоса и рога. [26]
За поиски ответа на эти вопросы энергично принялись англичане Макс Фердинанд Перуц, австриец по происхождению, и Джон Коудери Кендрю - оба химики. Перуц выбрал гемоглобин, поскольку он с ним работал раньше, Этот белок крови, который переносит кислород, состоит примерло Из 12 000 атомов. Кендрю в качестве объекта исследования выбрал миоглобин - белок мышц, по размеру примерно в 4 раза меньше гемоглобина, но выполняющий такую же функцию. Для исследования этих белков они воспользовались методом рентгеноструктурного анализа. [27]
Частицы другой группы белков являются тончайшими нитями, волоконцами. В эту группу входят, например, миозин - белок мышц, кератин - белок волоса и рога, коллаген и эластин - белки кожи, и сухожилий, фиброин - белок естественного шелка. [28]
Актин - белок, растворимый в воде, образующий комплекс с миозином ( актомиозин), составляет около 15 % всех белков. Актомиозин, образование которого характеризуется высокой вязкостью растворов, диссоциирует в присутствии солей и АТФ, причем миозин переходит в раствор. Чистый миозин растворим в воде, обладает аденозинтрифосфатазным действием и составляет около 40 % всех белков мышцы. [29]
В результате применения всех описанных способов было найдено, что есть две породы белков, отличающихся друг от друга по фигуре. Фибриллярные белки состоят из фибрилл, или нитей. К ним относятся белки шерсти, шелка, кожи, рогов, хрящей, волос, некоторые белки мышц. Эти белки обычно плохо растворимы. [30]
Страницы: 1 2 3