Cтраница 2
Из других белков плазмы и сыворотки наибольший интерес представляют альбумины и глобулины ( стр. [16]
Из других белков молока интерес представляют молочные альбумины и глобулины. Белки эти, так же как и казеиноген, отличаются своей песвертываемостью при нагревании до 100 при нейтральной реакции. Однако после небольшого подкисления молочные альбумины и и глобулины, обладающие слабокислым характером, выпадают в осадок. Альбумина содержится в молоке в несколько раз большем количестве, чем глобулина. [17]
Из других белков плазмы и сыворотки наибольший интерес представляют альбумины и глобулины ( стр. [18]
Из других белков молока интерес представляют молочные альбумины и глобулины. Белки эти, так же как и казеиноген, отличаются своей несвертываемостью при нагревании до 100 при нейтральной реакции. Однако после небольшого подкисления молочные альбумины и глобулины, обладающие слабокислым характером, выпадают в осадок. Альбумина содержится в молоке в несколько раз больше, чем глобулина. [19]
Как и другие белки, роговое вещество характеризуется реакциями: биуретовой, ксанто-протеиновой, миллоновой, триптофановой, реакцией Молиша и наконец ярко выраженной цистиновой реакцией, указывающей на содержание серы. [20]
Коллаген, сократительные и другие белки, участвующие в движениях животных, обладают специфическими вязкоупругими свойствами. У позвоночных в стенках артерий и в других органах содержится эластин, свойства которого сходны со свойствами резины. У насекомых в грудном отделе содержится белок резилин, также обладающий каучукоподобными свойствами - его модуль упругости близок к модулю упругости резины, и упругость практически целиком энтропийная. При полете саранчи большая часть кинетической энергии, отнимаемой у крыльев в конце их подъема, переходит в потенциальную энергию упругой деформации резилина, затем эта энергия вновь переходит в кинетическую энергию опускаемых крыльев. При прыжке блохи ее задняя нога, поднимаясь, сжимает комочек резилина. Она поднимается сравнительно медленно в результате сокращения мышцы, а затем резко освобождается особым спусковым устройством. Резилин срабатывает, как резина в рогатке. [21]
Рентгенографические исследования других белков подтверждают изложенные представления о влиянии водного окружения на глобулярную структуру. [22]
Они отличаются от других белков тем, что имеют слабощелочной характер. Вследствие этого первые исследователи рассматривали протамины и гистоны не как белковые вещества, а как особые органические основания, близкие к растительным алкалоидам. Впоследствии стало известно, что щелочной характер этих белков обусловлен тем, что в состав их молекулы входят преимущественно аминокислоты - а ргинин и лизи н - обладающие основными свойствами. Количество содержащихся в протаминах диамино-кислот доходит до 80 % и более. [23]
Гистоны, как и другие белки, синтезируются в цитоплазме на рибосомах и в процессе миграции в ядро, посадки на ДНК и даже уже в составе хроматина подвергаются многообразным химическим модификациям. В гистонах происходит ацетилирование лизиновых остатков, снимающее их положительный заряд, метилирование лизиновых, аргининовых и гистидиновых остатков, фосфорили-рование треонинов и серинов. К существенному изменению свойств гистонов приводит их поли - АВР-рибозилирование. Иногда к молекулам гистонов в результате модификации присоединяются и более объемистые группы. [24]
Часто для этого используют другие белки, в основном растительного происхождения, - из отходов переработки семян масличных культур, а также белок молока - казеин. Получаемые гидролизаты обладают приятным мясным или грибным вкусом. [25]
Кератин, коллаген и другие белки, участвующие в образовании опорных структур в организме, получили название склеропротеинов; к этой группе, однако, не причисляют нерастворимые белки митохондрий и других клеточных гранул. Многие из этих нерастворимых белков находятся в соединении с липидами и будут рассмотрены в разделе, касающемся липопротеинов ( см. стр. Необходимо отметить, однако, что мы не всегда в состоянии провести резкую границу между этими нерастворимыми белками и склеропротеи-нами типа кератина и коллагена. [26]
Гистоны, как и другие белки, синтезируются в цитоплазме на рибосомах и в процессе миграции в ядро, посадки на ДНК и даже уже в составе хроматина подвергаются многообразным химическим модификациям. В гистонах происходит ацетилирование лизиновых остатков, снимающее их положительный заряд, метилирование лизиновых, аргининовых и гистидиновых остатков, фосфорили-рование треонинов и серинов. К существенному изменению свойств гистонов приводит их поли - АОР-рибозилирование. Иногда к молекулам гистонов в результате модификации присоединяются и более объемистые группы. [27]
Гистоны, как и другие белки, синтезируются в цитоплазме на рибосомах и в процессе миграции в ядро, посадки на ДНК и даже уже в составе хроматина подвергаются многообразным химическим модификациям. В гистонах происходит ацетилирование лизиновых остатков, снимающее их положительный заряд, метилирование лизиновых, аргининовых и гистидиновых остатков, фосфорили-рование треонинов и серинов. К существенному изменению свойств гистонов приводит их поли - АВР-рибозилирование. Иногда к молекулам гистонов в результате модификации присоединяются и более объемистые группы. [28]
При выделении ферментов и других белков часто пользуются высаливанием при помощи сульфатов. Для дальнейшей очистки от солей раствор белка подвергают длительному диализу, что иногда приводит к денатурации. Очень удобным методом отделения белков от солей является фильтрация через декстрановый гель. [29]
Индивидуальные свойства этих и других белков определяются соотношением и последовательностью входящих в них аминокислот и взаимодействием между аминокислотами. [30]