Cтраница 1
Денатурированные белки не способны кристаллизоваться и теряют свойства катализаторов. [1]
Денатурированные белки быстрее перевариваются ферментами кишечно-желудочного тракта человека по сравнению с на-тивными. [2]
Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин - на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [3]
Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. [4]
Денатурированные белки не способны кристаллизоваться и теряют свойства катализаторов. [5]
Денатурированные белки растворимы в разба. Образующиеся при этом коллоидные растворы ведут себя, как гидрофобные золи. Подобно другим гидрофобным золям, коллоидные растворы денатурированных белков устойчивы лишь при наличии у частиц определенного электрокинетического потенциала. Коагуляция таких золей электролитами протекает совершенно аналогично гидрофобным коллоидным системам. Продукты коагуляции золей денатурированных белков содержат значительно меньше связанной воды, чем нативных белков. [6]
Денатурированные белки растворимы в разбавленных кислотах и щелочах. Образующиеся при этом коллоидные растворы ведут себя, как гидрофобные золи. [7]
Для денатурированных белков величина [ т ] колеблется в пределах от - 85 до - 100 и отражает различия в аминокислотном составе белков. При наличии а-спиралей характер дисперсии оптического вращения меняется и в уравнении Друде появляется второй член, равный квадрату первого, который характеризует вклад спирали в дисперсию оптической активности. [8]
Восстановление денатурированных белков до нативного состояния представляет собой с этой точки зрения не что иное, как восстановление равновесия после прекращения действия агента, вызвавшего его нарушение. [9]
Растворы денатурированных белков при прочих равных условиях имеют более высокую вязкость и более низкое поверхностное натяжение по сравнению с растворами нативных белков. [10]
Для денатурированных белков точки на прямую линию ложатся заметно лучше, чем для нативных. [11]
После малеилирования денатурированные белки становятся растворимыми при рН 8 в отсутствии гуанидингидрохлорида или мочевины. [12]
В ряду денатурированных белков показатель а в законе вязкости [ ц ] t ( Ma становится порядка 0 7, как для обычных гибких цепей в хороших растворителях. [13]
В ряду денатурированных белков показатель а в законе вязкости [ ц ] K MO становится порядка 0 7, как для обычных гибких цепей в хороших растворителях. [14]
Увеличение реакционной способности денатурированных белков впервые было обнаружено еще в 1911 г. Арнольдом. Ему удалось показать, что при тепловой коагуляции яичного белка появляются группировки, которые дают положительную нитро-пруссидную окраску. [15]