Денатурированные белок

Cтраница 2

Поведение синтетической рибонуклеазы и денатурированных белков показывает, что самопроизвольно свертываются не только образующиеся, но уже полностью синтезированные цепи. [16]

При измерении оптического вращения денатурированных белков в определенном диапазоне длин волн получаются плавные кривые дисперсии оптическою вращения, описываемые одночленным уравнением Друде (1.2), причем Яс-210 ммк. Хотя эта длина волны близка к области поглощения пептидной группы, нельзя считать, что оптическое вращение обязательно связано только с одной полосой поглощения. Кривая дисперсии оптического вращения для нативных белков носит плавный характер вплоть до 300 ммк, а значение Кс, рассчитанное с помощью простого уравнения Друде, может иметь значение до 250 ммк. При таких значениях Яс не имеет уже первоначального смысла, поскольку для полосы поглощения пептидной группы в нативных белках не наблюдается смещения в ту же сторону. Кроме того, для нативных белков значения Кс зависят от природы растворителя и от температуры, даже если конформация белка не изменяется. Количественное описание изменений оптического вращения таких разнообразных молекул, как белковые, представляет собой очень трудную задачу. [17]

Количественное изучение антигенных свойств денатурированных белков весьма затрудняется их склонностью образовывать агрегаты, так как образование агрегатов влечет за собой неспецифическое увеличение массы преципитата. Снижение антигенной активности денатурированных белков обусловлено, по всей вероятности, тем, что они расщепляются протеолитическими ферментами значительно быстрее, чем нативные белки ( см. стр. В связи с этим денатурированные белки могут расщепляться в организме прежде, чем они успеют вызвать образование антител. [18]

Констатированы и другие особенности денатурированных белков по сравнению с теми же белками, но в нативном состоянии. [19]

Констатированы и другие особенности денатурированных белков по сравнению с теми же белками, но в нативном состоянии. [20]

Схема последовательной деградации пищевых белков в желудочно-кишечном тракте. [21]

Известно, что скорость гидролиза протеазами денатурированных белков выше, чем нативных, поскольку при денатурации белков ( например, в желудке под действием соляной кислоты при рН - 1 5 - 2 0) становятся доступными для протеолиза внутренние участки полипептидной цепи, ранее плотно упакованные в компактную глобулу. [22]

Если оказывается, что прямое титрование денатурированных белков дает заниженные результаты, то к альбумину сначала добавляют избыток титрующего вещества. По окончании периода денатурации измеряют ток после добавления ряда последовательных порций реагента. Прямую линию зависимости тока от общего количества добавленного реагента продолжают до линии, соответствующей нулевому току, точку пересечения с которой принимают за конечную точку титрования. [23]

Вероятно, они препятствуют образованию осадков денатурированных белков клетки. [24]

Вероятно, они препятствуют образованию осадков денатурированных белков клетки. [25]

Далее Бернарди и Кавазаки показали, что денатурированные белки ( в присутствии 8 М мочевины) связываются с оксиапатитом явно слабее, чем нативные. Это легко понять, если вспомнить, что в нативной конфигурации у цитоплазматических белков гидрофильные остатки аминокислот, в том числе Asp и Glu, экспонированы снаружи белковой глобулы. В статистическом клубке денатурированного белка их относительное представительство на поверхности уменьшается. Представляет интерес замеченная авторами необходимость увеличения концентрации элюирующего фосфатного буфера для снятия с колонки оксиапатита кислых белков при увеличении длины колонки. Данное явление лучше выражено для относительно небольших белков. [26]

Все изложенные факты более высокой реакционной способности денатурированных белков показывают, что часть активных функциональных групп в нативном белке скрыта внутри молекулы. [27]

Калибровочный график для колонки с биогелем А-5 т ( текст [ Fish et al., 1969 ]. [28]

Белев и соавторы для определения молекулярных масс денатурированных белков методом гель-фильтрации использовали сефакрил S-200 Superfine. [29]

Исследование при помощи рентгеновских лучей показало, что денатурированные белки отличаются от нативных более ясно выраженной кристаллической структурой. У глобулярных белков намечается переход к волокнистому строению. [30]

Страницы: 1 2 3 4