Cтраница 1
Тканевые белки находятся в состоянии динамического равновесия и быстрого обновления за счет аминокислот пищевых белков. Отсюда совершенно ясно, что вытекающее из теории Рубнера и Фойта деление азотистого обмена на экзогенный ( распад основной массы пищевого белка) и эндогенный ( распад тканевого белка в процессе изнашивания) лишено основания. [1]
Тканевые белки находятся в динамическом состоянии, так как входящие в их состав аминокислоты непрерывно обновляются. [2]
Поскольку тканевые белки непрерывно обновляются, в организме постоянно присутствуют свободные аминокислоты. Наибольшее значение имеют две аминокислоты - фенил-аланин и тирозин. Превращение фенилаланина в организме идет тремя различными путями: фенилаланин расходуется на синтез белков, он превращается в тирозин а следовательно, и в пигменты кожи и распадается до двуокиси углерода, воды и мочевины ( фиг. [3]
Влияние полифенолов распространяется на тканевые белки и мукополисахариды, в частности на величину их стабилизирующего действия в отношении коллоидного холестерина. Наличие такой аависимости дает право думать о возможном участии полифено-лор. [4]
В результате цолучается раствор тканевых белков. [5]
Аминокислоты расходуются на синтез тканевых белков; они идут либо на увеличение белковой массы в процессе роста организма, либо на обновление распавшихся белков. [6]
Механизм обратимого включения аминокислотных остатков в тканевые белки неизвестен; очевидно, этот процесс тесно связан с процессом биосинтеза белка. Отражает ли динамическое состояние тканей динамическое состояние молекул внутриклеточных белков, также окончательно не установлено. Эти вопросы обсуждаются ниже ( см. стр. [7]
Процессы распада, или диссимиляции, тканевых белков, а также их синтеза неизменно протекают при участии катепсинов, которые могут быть легко обнаружены почти во всех тканях нашего тела. Действие этих ферментов регулируется посредством тончайших коррелятивных механизмов организма, объединяемых центральной нервной системой. При нарушении нормальной жизнедеятельности тканей, например при недостаточном кровоснабжении органа, а также при нарушении питания тканей или при сохранении вырезанных из тела органов в асептических условиях в термостате белки тканей быстро расщепляются тканевыми протеолитическими ферментами и постепенно разрушаются. Этот процесс самопереваривания и растворения тканей называется автолизом ( греч. [8]
Процессы распада, или диссимиляции, тканевых белков протекают при участии катепсинов, которые могут быть легко обнаружены почти во всех тканях нашего тела. Действие этих ферментов регулируется посредством тончайших коррелятивных механизмов организма, объединяемых центральной нервной системой. При нарушении нормальной жизнедеятельности тканей, например при недостаточном кровоснабжении органа, а также при нарушении питания тканей или при сохранении вырезанных из тела органов в асептических условиях В термостате белки тканей быстро расщепляются тканевыми протеолитическими ферментами и постепенно разрушаются. Этот процесс самопереваривания и растворения тканей называется автолизом ( греч. [9]
Наличие определенных ферментативных свойств у некоторых важнейших тканевых белков, например у белка мышц миозина, было показано экспериментально В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой ( стр. [10]
Наличие определенных ферментативных свойств у некоторых важнейших тканевых белков, например у белка мышц миозина, на долю которого приходится около 35 % всего белка скелетной мышцы, было показано экспериментально В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой ( стр. [11]
Все эти исследования опровергли взгляд, что тканевые белки, однажды образовавшиеся, остаются структурно неизменными до тех пор, пока не разрушатся в процессе обмена. Современное представление заключается в том, что каждая белковая молекула в живом организме непрерывно изменяется и обновляется. [12]
Повышение концентрации мочевины наблюдается при повышенном распаде тканевых белков и при нарушении выделительной функции почек. [13]
Например, чем быстрее появляются в составе тканевых белков введенные извне меченные радиоактивной серой ( S35), или радиоуглеродом ( С14) аминокислоты и чем больший процент обычных, немеченых молекул замещается мечеными, тем, очевидно, энергичнее протекают в организме процессы обновления тканевых белков. [14]
Резкое повышение обмена веществ сопровождается усиленным распадом тканевых белков, что приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Наиболее характерным проявлением болезни считается триада симптомов: резкое увеличение числа сердечных сокращений ( тахикардия), пучеглазие ( экзофтальм) и зоб, т.е. увеличенная в размерах щитовидная железа; у больных отмечаются общее истощение организма, а также психические расстройства. [15]