Cтраница 2
Выведение сульфатов с мочой зависит от интенсивности распада тканевых белков. [16]
Выведение сульфатов с мочой зависит от интенсивности распада тканевых белков. Неорганические соли серной кислоты не являются, однако, единственными серусодержащими соединениями мочи. [17]
Поступившие в плазму полипептиды являются частично продуктами промежуточного распада тканевых белков, а частично - продуктами переваривания пищевых белков в кишечнике. Содержание полипептидов в крови увеличивается при некоторых тяжелых заболеваниях печени и почек и при наличии очагов распада тканей. [18]
Можно ожидать, что из-за возрастных изменений в самообновлении тканевых белков раньше всего страдают органы с наиболее сложным строением - нервная ткань и железы внутренней секреции. Действительно, как установили И. П. Павлов и его ученики, в процессе старения организма ослабляется деятельность центральной нервной системы. [19]
Поступившие в кровь аминокислоты, подобно полипептидам, являются или продуктом распада тканевых белков, или продуктом переваривания пищевых белков в кишечнике. Во время пищеварения количество аминокислот в крови возрастает. В транспорте аминокислот большую роль играют эритроциты. [20]
Аминокислоты, поступившие вместе с пищей, используются главным образом для синтеза тканевых белков, являющихся основными субстратами жизнедеятельности данного органа. [21]
Высокая видовая специфичность белков может иметь причиной либо различия в химическом строении тканевых белков, либо, что более вероятно, изменение конфигурации концевых полипептидных цепей на поверхности глобулы ( стр. Возможно, что, помимо видовой и тканевой специфичности белков, существуют и некоторые отличия в физико-химическом строении и особенностях белков внутри вида, но эти отличия не обнаруживаются существующими биологическими реакциями. [22]
После скармливания № 5-аспарагиновой кислоты наивысшая концентрация изотопа обнаруживается в выделенной из тканевых белков глутаминовой кислоте. Высокая концентрация изотопа в дикарбоновых аминокислотах хорошо согласуется с большой скоростью переаминирования этих аминокислот и с данными о включении азота аммиака в глутаминовую кислоту под действием глутаматдегидрогеназы. Тот факт, что после скармливания животным Ы15 - аспарагиновой кислоты наибольшая концентрация изотопа обнаруживается в глутаминовой кислоте, находится в соответствии с широким распространением и высокой активностью глутамат-аспартат-трансаминазы. Исследования Шенхаймера и его сотрудников показали также, что, хотя введенные per os 1 Т15 - аминокислоты могут служить прямыми предшественниками соответствующих аминокислот белка, они разбавляются в организме одноименными присутствующими в нем аминокислотами. [23]
В основе механизма действия ртутноорганических соединений лежит связывание ими сульфгидрильных групп ферментов тканевых белков. [24]
Основными гидрофильными коллоидами ткани являются белки, и нельзя сильно изменять природу тканевых белков и в то же время поддерживать жизнь. В ткани, однако, не существует изолированных белковых систем. Вместе с белками и многими другими компонентами в ткани имеются электролиты. Электролиты заставляют белки набухать или сжиматься, в зависимости от осмотических соотношений. Гидратация белков должна рассматриваться как часть общей картины гидратации тканей. Хилл и др. интересовались величиной ошибок, которые могут возникать в физиологических расчетах, не учитывающих присутствия связанной воды. Если белок связывает около 0 35 г воды на 1 г сухого белка, то всего будет связано около 4 5 % общего веса воды. Имеется немного физиологических расчетов, достаточно точных для того, чтобы серьезно считаться с подобной ошибкой. В качестве последнего замечания можно сказать, что хотя еще не ясно, что может дать понятие связанной воды для понимания вопросов физиологии и патологии, но ее значение для понимания природы стабильности белков чрезвычайно велико. [25]
Продукционная азотемия наблюдается при избыточном поступлении азотсодержащих продуктов в кровь вследствие усиленного распада тканевых белков. [26]
Механизм токсического действия соединений ртути объясняют взаимодействием его с тиоловым ( сульфгид-рильиыми) группами тканевых белков, в том числе ферментов: гексокиназы, дегидразы пировиноградной кислоты, фосфоглюкомутазы, липазы, уреазы и др. Такое взаимодействие ртути с сульфгидрильными группами белков приводит к нарушениям обмена веществ и функциональным изменениям в различных органах. [27]
Недостаток углеводов приводит к снижению уровня глюкозы в крови, нарушению энергетического обмена, распаду тканевых белков, что в итоге чревато истощением организма. Избыток ведет к накоплению излишнего жира, понижению сопротивляемости организма болезням, способствует развитию кариеса зубов, аллергизации организма. [28]
Аминокислоты, поступающие из кишечника в кровь, используются в органах и тканях на построение тканевых белков, ферментов, гормонов, пигментов, пуриновых и пиримиди-новых оснований, азотистых экстрактивных веществ и др. Аминокислоты, оставшиеся не использованными, а также освободившиеся в результате распада тканевых белков, подвергаются окислительному дезаминированию под влиянием оксидазы 1-аминокислот ( флавопротеид - ФМН) с образованием промежуточного продукта - иминокислоты. [29]
Продукционная азотемия развивается при избыточном поступлении азотсодержащих продуктов в кровь, как следствие усиленного распада тканевых белков при обширных воспалениях, ранениях, ожогах, кахексии и др. Нередко наблюдаются азотемии смешанного типа. [30]