Cтраница 1
Ферментные белки действуют как биокатализаторы, снижая энергию активации. Химические превращения метаболита на ферменте протекают при обычной температуре. Ферменты, таким образом, обеспечивают протекание таких реакций, которые без них могли бы происходить только при высокой температуре или при других нефизиологических условиях, которые клетка не могла бы выдержать. [1]
Ферментные белки катализируют многие реакции с участием относительно малых молекул. Сами ферменты имеют молекулы относительно больших размеров и, следовательно, в процессе ферментативной реакции в результате столкновения с молекулой субстрата в контакте с последним должен находиться лишь относительно небольшой участок молекулы фермента. Этот участок является не чем иным, как его активным центром. [2]
Некоторые ферментные белки были удовлетворительно очищены при помощи этих соединений, особенно если они имели небольшой молекулярный вес и изо-электрическую точку в слабощелочной зоне. Однако со временем стало ясно, что смолы недостаточно эффективны для фракционирования и очистки большинства ферментов, и тогда были созданы ионообменники, представляющие собой химические производные целлюлозы, в которую вводились ионогенные радикалы различных типов. [3]
Специфичность ферментных белков, синтез которых контролируют гены, определяется последовательностью аминокислот в полипептидных цепях. [4]
Нарушение биосинтеза структурных и ферментных белков повлечет за собой нарушение процессов обмена веществ, что приводит к полному расстройству многих сторон метаболизма растительного организма. [5]
Выделение из сырья ферментных белков, получение концентрированных различной активности ферментных препаратов также могут быть более экономичными. Здесь должны вводиться наиболее совершенные технологические схемы, с применением самых доступных солей для высаливания, минимальных количеств органических растворителей, наиболее простых способов выделения ферментных белков, их очистки, адсорбции и элюции. [6]
Ход выделения и очистки ферментных белков контролируется чаще всего по двум основным показателям: определению активности и определению количества белка в системе. Иными словами, за ходом очистки следят по возрастанию удельной активности материала, которое выражается числом единиц фермента в 1 мг белка. [7]
Очень важной особенностью структуры ферментных белков является существование на их поверхности различных, но как-то взаимодействующих центров. Если, например, на фермент действует продукт реакции, ускоряемой данным ферментом, то белок фермента связывает молекулы продукта и при этом часто происходит резкое снижение активности. [8]
В ближайшем будущем получение ряда ферментных белков потенциально возможно с помощью рДНК - биотехнологии, которая ныне затрагивает практически все сферы биотехнологии. [9]
Активно обновляющимися клеточными веществами являются молекулы ферментных белков, иРНК, материал клеточных стенок и мембран. Динамическое состояние свойственно почти всем метаболитам и структурам клетки, различие наблюдается только в отношении скоростей процессов обновления различных клеточных компонентов. Исключение составляют молекулы ДНК и некоторых бактериальных белков. В отношении ДНК понятно, что динамическое состояние генетического материала повышает опасность возникновения ошибок при его обновлении и связанные с этим летальные последствия для организма. [10]
С белковым голоданием связан также распад ряда ферментных белков, которые выполняют каталитическую функцию в углеводном или жировом обмене. Действительно, было обнаружено, что печень крыс, находившихся 15 - 20 дней на малобелковой диете, была практически лишена гликогена, несмотря на большое количество углеводов в пище и высокую ее калорийность. [11]
Следовательно, белковое голодание, сопровождаясь распадом ферментных белков, приводит к глубоким изменениям обмена, обусловленным нарушениями ферментативных функций печени и других органов. [12]
С белковым голоданием связан также распад ряда ферментных белков, которые выполняют каталитическую функцию в углеводном или жировом обмене. Действительно, было обнаружено, что печень крыс, находившихся 15 - 20 дней на малобелковой диете, была практически лишена гликогена, несмотря на большое количество углеводов в пище и высокую ее калорийность. [13]
Следовательно, белковое голодание, сопровождаясь распадом ферментных белков, приводит к глубоким изменениям обмена, обусловленным нарушениями ферментативных функций печени и других органов. [14]
Интересно, что аллостерическими свойствами обладают и не только ферментные белки, но и белки, выполняющие иные функции, например гемоглобин; это обстоятельство указывает на универсальность аллостеризма как важнейшего средства регулирования. Регулирования деятельности той или иной цепочки ферментов по описанному принципу недостаточно для того, чтобы клетка получала все необходимые ей белки с надлежащей скоростью и в нужных относительных количествах. [15]