Cтраница 2
Аминокислотный состав точно установлен сейчас для многих десятков ферментных белков, так как с развитием методов препаративной энзимологии ( кристаллизации и иных способов очистки) их можно получать весьма чистыми и в больших количествах. Анализы показали, что ферменты по составу не отличаются от других белков и состоят только из аминокислот, если не включают в себя еще простетической группы. [16]
Широкие перспективы открывает овладение механизмом и техникой стабилизации ферментных белков. Предохранение от инактивации ( денатурации), стабилизацию макроструктуры на всех этапах производства следует рассматривать как один из главных принципов технологии всех биологически активных протеинов, не только ферментов. [17]
Выделение из исходных материалов ( ферментного сырья) необходимых ферментных белков либо в виде комплекса, либо отдельных, в той или иной степени очищенных; здесь имеется в виду в первую очередь выделение ферментов из биомассы микроорганизмов или из соответствующих культуральных жидкостей. [18]
При отравлениях ядами тиолового действия, блокирующими сульфгидрильные реактивные группы ферментных белков, как, например, мышьяк, гранозан, диэтилртуть и др., применяется Британский антилюизит - БАЛ ( 2 3-димеркаптопропанол), синтезированный в 1943 - 1946 гг. Он содержит, подобно пируватс-ксидазной системе, две смежно расположенные сульфгидрильные группы, благодаря чему способен образовать с мышьяком и другими веществами стабильные, малотоксичные соединения. [19]
Во многих технологических схемах для получения очищенных технических препаратов производят осаждение ферментных белков из растворов действием органических растворителей. Осаждение выполняют в специальных аппаратах-осадителях. Он представляет собой закрытый цилиндрический мерник, внутри которого находится пропеллерная мешалка, приводимая в движение от электродвигателя. Интенсивность перемешивания важна для лучшей коагуляции, формирования осадка, его оседания и уплотнения. В верхней части корпуса устроен загрузочный люк, а на разных уровнях боковой поверхности расположены смотровые стекла, предназначенные для наблюдений за ходом осаждения. Внизу аппарата имеется штуцер для выпуска осадка. [20]
На первое место, очевидно, следует поставить углубленное изучение свойств ферментных белков с использованием современных химических и физико-химических методов. В настоящее время все более выясняются главные свойства молекул ферментов, их структура, механизм действия, биологические особенности и др. Эти сведения создают задел, необходимый для перспективного развития ферментной промышленности, медицинской ферментологии и других практических областей. [21]
Конечно, 160 000 - это довольно большой молекулярный вес; многие ферментные белки, например, имеют гораздо меньшие молекулы. Остальные 98 % для связывания с детерминантной группой не имеют значения. [22]
Стабилизация и стабильность ферментов по отношению к денатурирующим воздействиям определяют сохранение нативной структуры ( нативного состояния) молекул ферментных белков. Проблема стабилизации белковых веществ и, в частности ферментов, имеет громадное значение. Она важна и для производства ферментов, и для всех областей их применения, и, прежде всего, при теоретическом изучении любых свойств ферментов. В литературе имеется много различных сведений о стабилизации белков, но они чаще всего представляют собой отдельные, подчас разрозненные факты; систематических обзоров по этой проблеме пока нет. [23]
Сравнительно недавно было обнаружено, что синтез лактозы по данной схеме осуществляется в молочной железе из D-глкжозы при помощи двух ферментных белков, составляющих лактозосинтетазную систему. [24]
Существуют организмы - в дальнейшем мы познакомимся с ними более основательно, - у которых информация для всех без исключения ферментных белков ( а их могут быть сотни) заключена в одной-единствен-ной цепи ДНК, состоящей из десятков тысяч триплетов. Эта объединенная информация снимается не вся сразу, а порциями. [25]
Водорастворимые витамины ( группы В, РР, U и др.) играют в организме роль ко-ферментов, с помощью которых ферментные белки выполняют каталитические функции. [26]
Температурными границами существования жизни на Земле являются такие, при которых еще сохраняются свойства, нормальное строение и функционирование прежде всего молекул ферментных белков. [27]
Это действие, регулирующее активность ферментов, связывают с изменением проницаемости мембран ( для мембраносвязанных ферментов) и с окислением пероксидами сульфгидрильных групп ферментных белков. [28]
Ферментные белки могут быть получены в кристаллических состояниях. В настоящее время известно около 200 кристаллических ферментов. Всякие воздействия, нарушающие упорядоченную структуру белка, такие, как повышение температуры, действие некоторых растворителей, приводят к его денатурации. Денатурированные белки не способны кристаллизоваться и теряют свойства ката-4 лизаторов. [29]
Ферментные белки могут быть получены в кристаллических состояниях. [30]