Другой белок
Cтраница 1
Другой белок - EF-T u - поступает на рибосому в виде комплекса Aa - tRNA EF-TU GTP. В составе такого комплекса он взаимодействует с рибосомой, и можно показать, что место его взаимодействия - 50S субчастица. Присутствие EF-G на 50S субчастице препятствует взаимодействию EF-TU с рибосомой, откуда можно заключить, что EF-TU - связывающий участок совпадает или перекрывается с EF-G - связывающим участком. Как ив случае EF-G, антитела против белка L7 / L12, и только они, ингибируют взаимодействие EF-TU с рибосомой. Удаление белка L7 / L12 сильно уменьшает взаимодействие EF-TU с рибосомой, но не исключает его полностью, и EF-TU может выполнять свои ф; щии на рибосомах без белка L7 / L12, хотя не так эффективно; следовательно, EF-TU, по-видимому, тоже связывается с 23 S РНК. [2]
Первичная структура другого белка - рибонуклеазы - ( молекулярный вес 13500) образована одной полипептидной цепью, состоящей из 124 остатков аминокислот. [3]
Содержит фосфопротеин, вителлин и небольшое количество другого белка, ливетина. Применяется для изготовления галеновых препаратов. [4]
Однако с нарастанием концентрации Са в цитоплазме начинает активироваться другой белок - гельзолин. Он разрушает связанную актино-вую сеть, прикрепляясь к более короткому концу разрезанных актиновых нитей. Третий белок - акументан прикрепляется к противоположному концу. В результате гель превращается в золь, а соответствующий участок цитоплазмы разжижается. Такой механизм позволяет совершать повторяющиеся превращения геля в золь и наоборот и, таким образом, организовать движение клетки. Следует отметить, что после образования комплекса ли-ганд-реиептор и индукции соответствующих активационных сигналов рецепторы погружаются внутрь клетки, где расщепляются, подвергаются ре-циклингу и вновь появляются на мембране. [5]
Но в отличие от нового желтого фермента апоферментом здесь является другой белок. [6]
Из описанных опытов следует, что Y-глобулин синтезируется, как любой другой белок, на цитоплазматических гранулах - рибосомах. Спрашивается, откуда получается генетическая информация, необходимая для синтеза каждого специфического у-глобулина. [7]
Миоглобин содержит одинаковую с гемоглобином про-стетическую группу, но отличается наличием другого белка. Миоглобин является дыхательным пигментом, который снабжает кислородом мышечные волокна. [8]
После достижения точки насыщения для белка, обладающего меньшей растворимостью, продолжается растворение другого белка до достижения точки его насыщения. [9]
Кофермент, присоединивший ту или иную группу ( или водород), переносит ее на другой белок и, следовательно, по отношению к этому последнему может рассматриваться как субстрат. [10]
Возможно также, что имеет место кооперативный процесс передачи сигнала от одной из молекул родопсина на другой белок, находящийся на некотором расстоянии и контролирующий проницаемость мембраны. Можно даже допустить, что кооперативный процесс развивается настолько широко, что вдоль мембраны диска распространяется какой-то реальный физический сигнал, достигающий края диска и приводящий к генерации определенного химического сигнала вблизи плазматической мембраны. [11]
Раствор белка ( А) в концентрации 0 5 г / 100 мл смешан в отношении - 1: 1 с раствором другого белка ( Б) той же концентрации. [12]
Из а-спиралей молекул актина образуется ( по типу конец к концу) две скрученных цепи, причем в спиральном желобке между ними располагается другой белок, тропомиозин. Тропомиозин, как полагают, представляет собой агрегат нескольких полипептидных цепей, образующих скрученные витки. Каждая молекула взаимодействует с семью молекулами актина. Молекула тропомиозина связывается также с молекулой тропонина, состоящего из трех субъединиц. Субъединица Т связывается с тропомиозином, субъединица I - с актинтропомиозиновым комплексом, а субъединица С-с субъединицами Т и I. В отсутствие ионов Са2 субъединицы Т и I предотвращают сокращение, ингибируя взаимодействие между актином и миозином. При низких концентрациях иона Са2 субъединица С лишь слабо связана с субъединицей I. При более высоких концентрациях Са2 последний связывается субъединицей С, которая затем прочно связывается с субъединицей I, удаляя последнюю из актин-тропомиозинового комплекса. Ион Са2, таким образом, действует в качестве депрессора релаксации. [13]
Резюмируя вышеизложенное, можно сказать, что поведение одного белка по отношению к определенному реагенту и условиям реакции не обязательно совпадает с поведением другого белка. [14]
Только поняв этот код, можно представить себе, каким образом поверхность или участок поверхности нуклеиновой кислоты определяет синтез именно данного, а не какого-либо другого белка. Поняв принцип передачи информации в живых организмах, ученые овладели бы управлением наследственностью. [15]
Страницы: 1 2 3