Другой белок

Cтраница 2

Если, как мы видели выше, рибосома - - это машина, производящая белок, то необходимо принять одно из двух положений: либо рибосомы способны переключаться с синтеза одного белка на синтез другого белка, либо сама кинетика синтеза молекулы белка на матрице может меняться в сотни раз. [16]

Если один из сравниваемых белков обладает какими-то отличиями в аминокислотной последовательности определенного участка первичной цепи, то пептидные фрагменты этого участка будут передвигаться по электрохроматографическому полю с иными скоростями ( а часто и в ином направлении) по сравнению с фрагментами такого же участка другого белка. В результате первые пептиды займут особое положение на пептидных картах, тогда как фрагменты из идентичных участков полипептидных цепей займут аналогичные места. Отличия в последовательности, таким образом, будут обнаружены в пятнах, имеющихся на одной электрохроматограмме и не появляющихся на другой. Элюция и количественный аминокислотный анализ лишних пептидных пятен позволяет далее установить наличие специфических для данного белка аминокислот, характеризующих эти фрагменты. [17]

Через несколько минут отфильтровывают содержимое пробирки. В фильтрате остается другой белок - альбумин. [18]

Ферритин необычайно богат аргинином и практически не содержит гистидина. Этим он отличается от гемоглобина - другого белка, содержащего Fe, который очень богат гистидином и беден аргинином. [19]

Номенклатура некоторых обычных порфиринов. [20]

В плазме крови имеется трансферрин, выполняющий функцию переносчика железа. По своей способности связывать железо очень близок к транс-феррину другой белок - кональбумин, выделенный из яичного белка. Ионы трехвалентного железа в этом белке очень прочно связаны двумя разными молекулярными группами. Другим примером металлопротеина, содержащего железо, служит ферритин, выполняющий роль своеобразного склада железа в организме. Часто металлопротеины, содержащие железо, называют негемо-выми белками. [21]

Группировки, которые присоединяются к белкам и обусловливают новую специфичность их реакций, названы определителями или детерминантами. Вещество, использованное для иммунизации, и вещество, полученное из другого белка, который используется для контроля, названы соответственно иммунизирующим и контрольным антигенами. Антитело против такого иммунизирующего антигена и контрольный антиген, содержащие тот же самый детерминант, называют гомологичными друг другу. В большинстве своих работ Ландштейнер ограничивался визуальной оценкой количества осадка, образовывавшегося антисывороткой с контрольным антигеном, и выражал это количество различным числом знаков знаком обозначалось наличие следов осадка. [22]

Еще задолго до того, как ученые смогли выделить антигены, они были достаточно уверены в том, что по химической природе в большинстве своем антигены являются белками. Белковая структура наиболее подходящая для антитела - только белок способен схватить и обезвредить другой белок; только белок благодаря тонкости и разнообразию своей структуры способен распознать и соединиться с определенным антигеном. [23]

Механизм репликации одноцепочечной вирусной РНК неизвестен. Так как цепь нуклеиновой кислоты характеризуется определенным направлением, цепь, комплементарная к исходной, должна определять совсем другой белок, если только последовательность оснований РНК не является совсем уж особенной. [24]

Возможно, экзоны кодируют функциональные домены белков. Определенный эк-зон, кодирующий один домен данного белка, может объединиться с экзоном, отвечающим за синтез какого-то домена другого белка; при этом возникнет ген, кодирующий новый белок, содержащий домены двух предшествующих. [25]

В природном продукте иногда содержатся несколько различных белков, которые первоначально рассматривали как один компонент. Если, например, величина рН исследуемого раствора белка выше изоэлектрической точки одного белка, но ниже изоэлектрической точки другого белка, то первый белок существует в виде отрицательного, а второй - положительного иона, так что заряды обоих белков взаимно нейтрализуются и оба белка воспринимаются как один. Лишь при изменении значения рН обнаруживается, что в действительности имеются два компонента, для которых при соответствующем значении рН можно с помощью ультраиентрифуги, прибора для электрофореза или высаливания, определить для каждого из них молекулярный вес, электрофо-ретическую подвижность и индивидуальную растворимость. [26]

Далее связь Н - О разрывается с освобождением водорода. Электростатическое отталкивание между отрицательными электрическими зарядами ASP 102 и образовавшимся вторым фрагментом полипептидной цепи с концевой карбоксильной группой освобождает фермент, которщй теперь может приступить к расщеплению другого белка. Они считают, что такая возможность обусловлена специальным окружением этих остатков аминокислот. [27]

Это дает возможность отделять одни белки от других. Например, если к раствору куриного белка прибавлять сернокислый аммоний с таким расчетом, чтобы степень его насыщения достигла 50 % ( то есть чтобы концентрация сернокислого аммония равнялась половине концентрации его насыщенного раствора), из раствора выпадает белок, называемый глобулином ( в данном случае яичным глобулином, так как глобулины - это целая группа белковых веществ), а в растворе остается другой белок, который начинает выпадать, когда степень насыщения сернокислого аммония достигнет 70 % - это яичный альбумин. [28]

Связывание ами-ноацил - тРНК происходит с участием белка EF-TU, взаимодействующего с рибосомой, и сопровождается гидролизом молекулы ГТФ. Транспеп-тидация катализируется самой рибосомой. Транслокация происходит с участием другого белка, EF-G, и тоже сопровождается гидролизом ГТФ. [29]

Различное количество анализируемого препарата взбалтывают с определенным количеством воды ( или солевого раствора) и после фильтрации или центрифугирования проводят определение содержания белка в полученных растворах и строят график растворимости. По оси ординат откладывают найденное, а по оси абсцисс - взятое количество белка. При наличии в исследуемом образце другого белка, обладающего меньшей растворимостью, наблюдается различие в насыщении. [30]

Страницы: 1 2 3