Любой белок

Cтраница 1

Молекула любого белка содержит сотни функциональных групп. Наиболее часто встречающимися являются амидные группы основной полипептидной цепи, а также аминокислот глутамина и аспарагина. Эти группы играют большую структурную роль как доноры и акцепторы водородных связей ( см. гл. [1]

Молекула любого белка обладает в натйвном состоянии характерной для нее пространственной структурой - конформацией. Белки делят в зависимости от конформа-ции на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки нерастворимы в воде и разбавленных солевых растворах. Молекулы их имеют очень вытянутую форму. Растворы фибриллярных белков обладают большой вязкостью. Примером может служить коллаген - белок соединительной ткани. Глобулярные белки растворимы в разбавленных солевых растворах, их молекулы имеют форму шара или эллипса. [2]

Стабильность и активность различных мутантных вариантов фермента tPA1 - 2. [3]

Свойства любого белка зависят от его конформа-ции, которая в свою очередь определяется аминокислотной последовательностью. Некоторые аминокислоты в полипептидной цепи играют ключевую роль в определении специфичности, термостабильности и других свойств белка, так что замена единственного нуклеотида в гене, кодирующем белок, может привести к включению в него аминокислоты, приводящему к понижению его активности, либо, напротив, к улучшению каких-то его специфических свойств. [4]

В структуре любого белка имеется, таким образом, несколько степеней усложнения. [6]

В структуре любого белка имеется, таким образом, три степени усложнения. Первичная структура представляет собой специфическую последовательность аминокислот полипептидной цепи. Вторичная структура определяется способом, которым скручена цепь; в частности, последняя может образовать а-спираль. [7]

В структуре любого белка имеется, таким образом, несколько степеней усложнения. [8]

Таким образом, структура любого белка является в некотором смысле реликтовой - она несет память о своем случайном происхождении. [9]

Следует подчеркнуть, что изображать строение молекулы любого белка с помощью формулы ( НаМ) т - Н ( СООН) я было бы неправильно. В действительности многие белки ( например, фибриноген, миозин и др.), по-видимому, не имеют ( или почти не имеют) свободных МШ-групп. Амфотерный характер этих белков и наличие разноименных электрических зарядов на их частицах могут быть следствием диссоциации ряда других ионогенных группировок в белковой молекуле. Однако и в этом случае приведенные выше рассуждения об условиях стабилизации коллоидных растворов вполне сохраняют силу. [10]

Следует подчеркнуть, что изображать строение молекулы любого белка с помощью формулы ( H2N) m R ( СООН) га было бы неправильно. В действительности многие белки ( например, фибриноген, миозин и др.), по-видимому, не имеют ( или почти не имеют) свободных NH2 - rpynn. Амфотер-ный характер этих белков и наличие разноименных электрических зарядов на их частицах могут быть следствием диссоциации ряда других ионогенных группировок в белковой молекуле. Однако и в этом случае приведенные выше рассуждения об условиях стабилизации коллоидных растворов сохраняют силу. [11]

При специфическом ферментативном гидролизе или химическом расщеплении любого белка среднего молекулярного веса получается довольно сложная смесь пептидов. Выделение и очистка всех пептидов, из которых состояла полипептидная цепь и которые содержатся в нефракционированном гидролизате, - задача достаточно трудная. Поэтому гидролизат белка рекомендуется сначала подвергнуть предварительному разделению. Среди современных методов фракционирования наиболее подходящим для этой цели является гель-фильтрация. [12]

Итак, в организме заранее имеются лимфоциты, способные узнать практически любой белок, даже тот, который ни разу до того не попадал в этот организм. Но если, скажем, вирус впервые проник в организм, то, хотя и найдется лимфоцит, на поверхности которого будет образец иммуноглобулина, способного связаться с белком оболочки вируса, и он включится на выработку антител, чтобы наработать достаточное количество свободных антител, требуется время. [13]

Аминокислоты имеют большое физиологическое значение: они являются теми соединениями, из которых строится молекула любого белка. Природные аминокислоты могут быть получены при гидролизе белковых веществ животного и растительного происхождения. [14]

Аминокислоты играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности живых организмов, так как являются теми соединениями, из которых строится молекула любого белка. Природные аминокислоты могут быть получены при гидролизе белковых веществ животного и растительного происхождения. [15]

Страницы: 1 2 3